Peptide bond
◼ เพปไทด์ทเ่ี กดิ ขึน้ สามารถเช่ือมกรดอะมโิ นหลายๆ โมเลกลุ เข้า
ด้วยกนั
◼ บางชนิดให้รสหวาน เช่น เพปไทด์ของกรดแอสพาร์ตกิ และ
อะลานีนเมทิลเอสเทอร์ ซ่ึงใช้ในการผลติ สารให้ความหวาน ที่
เรียกว่า แอสพาร์เทม
โครงสร้างโมเลกลุ ของโปรตนี
◼ โดยโมกลุ ของโปรตนี มไี นโตรเจนเป็ นองค์ประกอบโดยเฉลยี่ 16%
◼ โปรตนี ทปี่ ระกอบด้วยกรดอะมิโนทีม่ ีกามะถันเป็ นองค์ประกอบ ได้แก่ เมไทโอนีน ซีสทีน
และซีนเทอนี จะมีหมู่ซัลไฮดริล (-SH)
◼ -SH สามารถรวมตัวกนั เกดิ เป็ นพนั ธะไดซัลไฟด์ได้ ระหว่างกรดอะมิโนท่ีอยู่ภายในสาย
พอลเิ พปไทด์เดยี วกนั หรือต่างสายกไ็ ด้
◼ โปรตนี เป็ นสารประกอบอนิ ทรีย์เชิงซ้อนทม่ี ีโมเลกลุ ผนั แปรมาก ทาให้โปรตีนแต่ละชนิดมี
โครงสร้างต่างกนั
โครงสร้างโมเลกลุ ของโปรตนี : โครงสร้างปฐมภูมิ
N-terminal C-terminal
โครงสร้างโมเลกลุ ของโปรตนี : โครงสร้างทุตยิ ภูมิ
โครงสร้างโมเลกลุ ของโปรตนี : โครงสร้างตตยิ ภูมิ
: เป็ นโครงสร้างของโมเลกุลที่มี
สายพอลเิ พปไทด์สายเด่ียวทีม่ ีโครงสร้าง
ทุติยภูมิอัดเข้าด้วยกันเป็ นโครงสร้าง 3
มติ ิ
: กรดอะมิโนชนิดโพลาร์จะอยู่ด้าน
นอกและจับกับน้า ส่ วนด้ านในของ
โมเลกุลจะเป็ นหมู่ R ทเ่ี ป็ นอะโพลาร์ ซ่ึง
จะไม่เกาะตัวกบั นา้
โครงสร้างโมเลกลุ ของโปรตนี : โครงสร้างตตยิ ภูมิ
1. globular protein
: เป็ นกลุ่มโปรตีนท่ีมีรูปร่ าง กลม (round) ทรงกลม (sphere)
รี หรือรูปไข่
: เน่ืองจากสายพอลิเพปไทด์เกดิ การพบั ซ้อนกนั ไปมา และยึดเกาะ
กนั ด้วย H-bond และ disulfide-bond ระหว่างหมู่ R- ของกรดอะมิโนที่มา
อยู่ใกล้กนั
: โครงสร้างท่ีเกดิ ขึน้ ไม่อัดแน่น น้าแทรกตัวเข้าไปได้ และยึดเกาะ
ด้วย H-bond จึงทาให้โปรตีนมคี วามสามารถในกรอุ้มนา้ ได้
โครงสร้างตตยิ ภูมิ : globular protein
โครงสร้างโมเลกลุ ของโปรตนี : โครงสร้างตตยิ ภูมิ
2. fibrous protein
: เป็ นกลุ่มโปรตีนที่โครงสร้างเป็ นสายตรงยาว (rod shape) และ
สายของพอลเิ พปไทด์จะมาเชื่อมต่อขนานกนั
: บางชนิดไม่ยืดหยุ่น (inelastic protein) เช่น โปรตีนของกล้ามเนื้อ
เส้นผม และคอลลาเจน
: บางชนิดยืดหยุ่นได้ดี (elastic protein)
เช่น โปรตีนกลเู ต็น
โครงสร้างโมเลกลุ ของโปรตนี : โครงสร้างจตุรภูมิ
: เป็ นโครงสร้างโมเลกุลของโปรตีน
ท่ีเกดิ จากสายพอลเิ พปไทด์ มากว่า 1 สาย
มาเกาะเกย่ี วกนั อาจเป็ น 2 สาย (dimers)
3 สาย (trimers) 4 สาย (tetramers) หรือ
หลายๆ สาย (oligomers)
: พอลเิ พปไทด์ทมี่ าเกาะเกย่ี วกันอาจ
เป็ นชนิดเดียวกนั หรือต่างชนิดก็ได้
การจาแนกชนิดของโปรตีน
◼ โปรตนี สามารถแบ่งตามโครงสร้างและรูปร่างของโมเลกลุ ได้ 3 กลุ่ม
1. โปรตีนอย่างง่าย (simple proteins)
2. โปรตนี เชิงซ้อน (conjugated proteins)
3. อนุพนั ธ์โปรตนี (derived proteins)
ชนิดของโปรตนี : โปรตีนอย่างง่าย (simple proteins)
◼ โปรตีนทใ่ี นโมเลกลุ ประกอบด้วยกรดอะมโิ นชนิดต่างๆ มาเรียงต่อกนั ด้วย
พนั ธะเพปไทด์ จานวนหลายร้อย หลายพนั โมเลกลุ
◼ ภายหลงั การไฮโดรไลซ์ด้วยกรด ด่าง หรือเอนไซม์ จะได้เป็ นกรดอะมโิ นชนิด
ต่างๆ เท่าน้ัน
◼ แบ่งออกได้เป็ น 7 กล่มุ ย่อย ได้แก่ แอลบูมนิ (albumins) โกลบูลนิ (globulins)
กลเู ตลนิ (glutelins) โพรลามนิ (prolamins) สเคลิ โรโปรตีน (scleroproteins)
ฮิสโตน (histones) และ โปรตามนิ (protamines)
โปรตีนอย่างง่าย (simple proteins)
1. แอลบูมิน (albumins)
: กลุ่มโปรตนี ทล่ี ะลายได้ดใี นนา้ และมีนา้ หนักโมเลกลุ ค่อนข้างตา่
: ตัวอย่างของโปรตนี ในกลุ่มนี้ เช่น
: แอลบูมนิ เช่น ในไข่ขาว (egg albumin) ในนา้ นม (lactoalbumin)
ในซีรัม (serum albumin)
: ลโู คซินในธัญพืช (lecosin) และเลกเู มลนิ (legumelin) ในถว่ั
: โปรตนี กลุ่มนีเ้ สียสภาพธรรมชาตไิ ด้ง่าย
โปรตนี อย่างง่าย (simple proteins)
2. โกลบูลนิ (globulins)
: กลุ่มของโปรตนี ทล่ี ะลายได้ดใี นสารละลายเกลือทเี่ จือจางและเป็ นกลาง
: ไม่ค่อยละลายนา้
: ตวั อย่างของโปรตนี กล่มุ นี้ เช่น
: โกลบูลนิ ในไข่ขาว (egg globulin) ในนา้ นม (-lactoglobulin)
ในซีรัม (serum globulin)
: ไมโอซิน (myosin) และแอกตนิ (actin) ในกล้ามเนื้อ
: ไกลซินิน (glycinin) ในถัว่ เหลือง
โปรตีนอย่างง่าย (simple proteins)
3. กลูเตลนิ (glutelins)
: กลุ่มโปรตนี ทล่ี ะลายได้ดใี นสารละลายกรดหรือด่างทเี่ จือจาง
: ไม่ละลายในตัวทาละลายทเ่ี ป็ นกลาง
: ตัวอย่างของโปรตนี ลกลุ่มนีม้ กั พบในธัญพืช เช่น
: กลูเตนิน (glutenin) ในข้าวสาลี
: โอริเซนิน (oryzenin) ในข้าวเจ้า
โปรตนี อย่างง่าย (simple proteins)
4. โพรลามนิ (prolamin)
: กล่มุ ของโปรตนี ทไ่ี ม่ละลายนา้
: ละลายได้ดใี นสารละลายเอทานอล ความเข้มข้น 50-90 %
: เป็ นโปรตีนทม่ี ีกรดอะมโิ นโพรลนี และกรดกลูตามกิ อยู่ในโมเลกลุ มาก
: โปรตนี กลุ่มนีพ้ บมากในธัญพืช เช่น
: โปรตีนเซอนิ (zein) ในข้าวโพด
: เกลยี ดิน (gliadin) ในข้าวสาลี
: ฮอร์เดอนิ (hordein) ในข้าวบาร์เลย์
โปรตีนอย่างง่าย (simple proteins)
5. สเคิลโรโปรตนี (scleroproteins)
: กล่มุ โปรตนี ทไี่ ม่ละลายในนา้ และตวั ทาละลายท่เี ป็ นกลาง
: มีความคงตวั ต่อการย่อยสลายด้วยเอนไซม์
: ได้แก่ โปรตีนทอี่ ยู่ในเนื้อเยื่อเกยี่ วพนั (fibrous proteins) เช่น
คอลลาเจนในกล้ามเนื้อ
อลี าสตนิ ในเอน็ และ
เคอราตินในเส้นผมและเลบ็
โปรตีนอย่างง่าย (simple proteins) lysine
arginine
6. ฮิสโตน (histones)
: โปรตีนท่ีมีสมบตั ิเป็ นด่าง
: เนื่องจากโมเลกลุ มีกรดอะมิโน ไลซีน
และอาร์จินีนมาก
: ละลายได้ในนา้ และตกตะกอนได้ด้วย
แอมโมเนีย
โปรตนี อย่างง่าย (simple proteins)
7. โปรตามิน (protamines)
: โปรตนี ทมี่ สี มบตั ิเป็ นด่าง
: แต่มนี า้ หนักโมเลกลุ ต่า ประมาณ 4,000-8,000 ดาลตัน
: เน่ืองจากโมเลกลุ มีกรดอะมโิ มอาร์จนิ ีนมากทส่ี ุด
: ตวั อย่าง เช่น
: โปรตนี สครอมบิน (scrombi) จากปลาทู
: โปรตนี คลูเพอนิ (clupein) จากปลาเฮอร์ริง
ชนิดของโปรตีน : โปรตนี เชิงซ้อน (conjugated proteins)
◼ โปรตีนทเ่ี กดิ จากการทโี่ ปรตนี อย่างง่าย รวมตวั กบั สารประกอบอื่นทไี่ ม่ใช่
โปรตีน เช่น รวมกบั ลพิ ดิ กรดนิวคลอิ กิ และคาร์โบไฮเดรต
◼ ตัวอย่างของโปรตนี เชิงซ้อน เช่น
: ฟอสโฟโปรตนี (phosphoproteins) ไลโพโปรตนี (lipoproteins)
นิวคลโี อโปรตีน (nucleoproteins) ไกลโคโปรตนี (glycoproteins)
โครโมโปรตีน (chromoproteins) เมทอลโลโปรตีน (metalloproteins)
โปรตนี เชิงซ้อน (conjugated proteins)
1. ฟอสโฟโปรตนี (phosphoproteins) serine
: พบในอาหารหลายชนิด เช่น เคซีนในนม threonine
เอนไซม์ฟอสโฟรีเลส เอนไซม์ไคเนส และ
ฟอสฟอโปรตนี ในไข่แดง
: โมเลกลุ ของโปรตีนเหล่านีม้ ีกรดอะมโิ น
เซรีน และทรีโอนีน ซึ่งมีหมู่ไฮดรอกซิล ทาให้
สามารถรวมตัวกบั หมู่ฟอสเฟตได้เป็ น
ฟอสเฟตเอสเทอร์
โปรตีนเชิงซ้อน (conjugated proteins)
2. ไลโพโปรตนี (lipoproteins)
: Lipoprotein = Lipid + Protein คือส่วนผสมของไขมันและโปรตนี
: ถ้าเม่ือใดที่โปรตีนมสี ัดส่วนน้อยกว่าไขมนั ทมี่ าผสม ทาให้ความเข้มข้น
ของโปรตีนตา่ กจ็ ะเรียก Low Density Lipoprotein (LDL)
: ในทางตรงกนั ข้าม ถ้าโปรตีนมีสัดส่วนสูงกว่า กจ็ ะเรียก High Density
Lipoprotein (HDL)
โปรตีนเชิงซ้อน (conjugated proteins)
3. นิวคลโี อโปรตนี (nucleoproteins)
: โปรตีนทร่ี วมกบั กรดนิวคลอี กิ คือ
กรดดอี อกซีไรโบนิวคลอี กิ (Deoxyribonucleic acid : DNA) และ
กรดไรโบนิวคลอี กิ (Ribonucleic acid : RNA)
4. ไกลโคโปรตีน (glycoproteins)
: อยู่รวมกบั คาร์โบไฮเดรต โดยมีคาร์โบไฮเดรตประมาณ 8-20 %
: โอโวมิวซินในไข่ขาว และฮีแมกกลูตนิ ินในถวั่ เหลือง
โปรตนี เชิงซ้อน (conjugated proteins)
5. โครโมโปรตนี (chromoproteins)
: สารประกอบเชิงซ้อนของโปรตีนกบั สารอื่นทมี่ สี ี (colour prothestic
group) เช่น ฮีโมโกลบนิ ไมโอโกลบนิ และฟลาโวโปรตนี
6. เมทอลโลโปรตนี (metalloproteins)
: โปรตีนทม่ี ีแร่ธาตุบางชนิดเป็ นองค์ประกอบ
: เช่น เอนไซม์อาร์จเิ นสทม่ี ีแมงกานีสเป็ นองค์ประกอบ
ชนิดของโปรตนี : อนุพนั ธ์โปรตนี (derived proteins)
◼ เป็ นโปรตีนทไี่ ด้จากการย่อยสลายโปรตนี 2 กล่มุ แรก ด้วยเอนไซม์
หรือปฏิกริ ิยาทางเคมี เช่น
◼ เจลาตนิ เป็ นอนุพนั ธ์ของโปรตีนทไี่ ด้จากคอลลาเจน
◼ Rennet-coagulated casein ได้จากการตกตะกอนโปรตีนในนา้ นม
ด้วยดเอนไซม์เรนเนต
◼ โปรตีนทโี่ ครงสร้างเปลย่ี นแปลงจากจตุรภูมหิ รือตตยิ ภูมเิ ป็ นทุติยภูมิ
หรือปฐมภูมิ
สมบตั ิทางกายภาพของโปรตีน
◼ โปรตีนเป็ นสารประกอบอินทรีย์ชนิดหน่ึง การพจิ ารณาความบริสุทธ์ิ
ของสารประกอบจะพจิ ารณาจากจุดหลอมเหลว
◼ มีโมเลกุลขนาดใหญ่ การหาน้าหนัก ทาได้โดยใช้วิธีอเิ ล็กโทรโฟเรซิส
(electrophoresis)
◼ รูปร่างของโมเลกุลผันแปรมาก และเกาะเกี่ยวกบั โมเลกุลอื่น จึงยากท่ี
จะทาให้บริสุทธ์ิ
Agarose gel electrophoresis method
สมบัติทางเคมขี องโปรตีน
1. amphoterism
: โปรตีนมีสมบตั เิ ป็ นได้ท้งั กรดและด่าง
2. binding of ions
: โปรตนี สามารถรวมตวั ได้กบั ไอออนได้ ท้งั บวกและลบ
โปรตนี จะมปี ระจุบวก โปรตีนจะมปี ระจุลบ
pI
สมบตั ิทางเคมขี องโปรตนี
3. hydration of proteins
: โปรตีนทาปฏิกริ ิยาไฮเดรช่ันกบั นา้ ได้
: โปรตนี จึงมีหน้าที่
dispersibility, wettability, swelling, thickening, viscosity,
water binding capacity
water binding capacity : กรัมของนา้ ทโ่ี ปรตนี สามารถจบั ไว้ได้
ต่อกรัมของโปรตีน
สมบตั ิทางเคมขี องโปรตนี
4. การตกตะกอนโปรตนี ด้วย antibodies
เม่ือมโี ปรตีนแปลกปลอม (foreign proteins)
เป็ น antigen เข้าไปในเลือด
ร่างกายจะสร้างภูมิต้านทานเป็ น antibody
ตกตะกอนได้เป็ น antigen-antibody reaction
มีความจาเพาะเจาะจงสูง
การเสียสภาพธรรมชาติของโปรตนี
◼ เป็ นกระบวนการท่ีทาให้เกดิ การเปลย่ี นแปลงทโ่ี ครงสร้างโมเลกลุ
ของโปรตีน โดยไม่ทาลายพนั ธะโควาเลนต์ หรือพนั ธะเพปไทด์ใน
โมเลกลุ
◼ การเปลย่ี นแปลงจากจตุรภูมหิ รือตตยิ ภูมิเป็ นทุติยภูมหิ รือปฐมภูมิ
◼ โปรตีนเสียสภาพธรรมชาตจิ ะทาให้เกดิ การสูญเสีย biological
activity
– มีการเปลยี่ นแปลงท้งั ด้านสมบตั ิทางเคมี ทางกายภาพ และหน้าที่
การเสียสภาพธรรมชาตขิ องโปรตนี
◼ ภาวะต่างๆ ทที่ าให้เกดิ การเสียสภาพ ได้แก่
1. ความร้อน
2. กรด
3. เกลือ
4. เอนไซม์เรนนิน
5. แรงทางกล
คุณสมบตั เิ ชิงหน้าทขี่ องโปรตนี
◼ ความสามารถในการละลาย (solubility)
◼ ความหนืด (viscosity)
◼ ความสามารถในการยดึ จับ (binding capacity)
◼ การเกดิ เจล (gelation)
◼ การเกดิ ฟอง (formation of foam)
◼ การเกดิ อมิ ลั ช่ัน (emulsion)
ความสามารถในการละลาย (solubility)
◼ ความสามารถในการละลายของโปรตีน เป็ นคุณสมบัติที่สาคัญและมีผลต่อคุณสมบัติเชิง
หน้าทอ่ี ื่นๆ เช่น ความหนืด การเกดิ โฟม อมิ ลั ชัน และการเกดิ เจลของผลติ ภัณฑ์ เน่ืองจาก
องค์ประกอบของอาหารโดยส่วนใหญ่คือนา้
◼ โปรตีนท่ีสามารถยึดจับน้าหรือละลายน้าได้จึงสามารถรวมตัวเข้ากับอาหารและแสดง
คุณสมบัติเชิงหน้าท่ีได้ โปรตีนท่นี ามาใช้ประโยชน์เชิงหน้าท่ีจึงควรจะมีความสามารถใน
การละลาย
ความสามารถในการละลาย (solubility)
◼ ปัจจยั ทมี่ ผี ลต่อการละลายของโปรตนี
1. สัดส่วนของส่วนท่ชี อบนา้ และส่วนท่ไี ม่ชอบนา้ บริเวณผิวหน้า
ของโปรตีน
2. pH
3. อุณหภูมิ
4. ค่า ionic strength
5. ค่าเข้มข้นของโปรตีน
6. สารประกอบอ่ืน
ความหนืด (viscosity)
◼ คุณสมบัตทิ างด้านความหนืดของโปรตีนมบี ทบาททสี่ าคญั
1. การรักษาความคงตัวของระบบอมิ ัลชันหรือในผลิตภัณฑ์
อาหารทม่ี กี ารกระจายตัวของอนุภาคต่างๆ
2. ทาให้เกิดเนื้อสัมผัสแก่อาหาร และช่วยในการควบคุมการ
เกิดผลึกของน้าตาลในผลิตภัณฑ์เคลือบน้าตาลและลูกอมต่างๆ
3. นอกจากนีย้ งั เป็ นปัจจยั สาคญั ในการตัดสินใจของผู้บริโภค
ในการยอมรับผลิตภัณฑ์อาหารประเภทของเหลวหรือก่ึงเหลว
เช่น นา้ เกรวี่ ซุป หรือผลติ ภณั ฑ์เคร่ืองด่ืม
ความหนืด (viscosity)
◼ การใช้โปรตีนเพ่ือเป็ นสารให้ความหนืดกบั ผลติ ภณั ฑ์น้ันจะต้องคานึงถงึ
1. ความสามารถในการละลาย โดยส่ วนมากโปรตีนท่ีมี
ความสามารถในการละลายสูงจะให้ความหนืดต่า ในขณะท่ีโปรตีนที่มี
ความสามารถในการพองตัวสูงจะทาให้เกดิ ความหนืดสูง
2. การพองตัวของโปรตีนท่ีใช้ การพองตัวของโปรตีนมักถูก
นามาใช้เพื่อบ่งชี้ถึงความสามารถในการทาให้เกิดความหนืด โปรตีนท่ี
มักนิยมนามาใช้เพ่ือให้ความหนืดกับผลิตภัณฑ์อาหาร ได้แก่ เจลลาติน
และไมโอซิน
ความสามารถในการยดึ จับ (binding capacity)
◼ ความสามารถของโปรตีนในการยึดจับกับส่วนประกอบอื่นๆ ของอาหาร เช่น น้า ไขมัน
หรือสารให้กลนิ่ รส เป็ นคุณสมบัติทมี่ ีความสาคญั ต่อการยอมรับและการพฒั นาผลติ ภัณฑ์
อาหาร เน่ืองจากทาให้เกดิ ลกั ษณะทางด้านเนื้อสัมผสั กลน่ิ และรสชาตขิ องอาหาร
◼ นอกจากน้ันยังมีผลต่อคุณสมบัติต่างๆ ของโปรตีนที่เกยี่ วข้องกบั คุณสมบัติความชอบน้า
และความไม่ชอบนา้ เช่น ความหนืด การอุ้มน้า การเกดิ เจล การเกดิ ฟอง และการเป็ นอมิ ัล
ซิไฟเออร์
การเกดิ เจล (gelation)
◼ เจลโปรตีนเป็ นปรากฏการณ์ท่ีเกิดจากการเรียงตัวของโปรตีนในสภาวะ
ท่ีมีแรงดึงดูดและแรงผลักกนั อย่างสมดุล ทาให้เกิดเป็ นโครงสร้าง 3 มิติ
(matrix) สามารถยดึ จับนา้ ไว้ได้เป็ นจานวนมาก
◼ การเกดิ เจลโปรตีนจะทาให้อาหารมคี วามหนืดและความยืดหยุ่นเพมิ่ มาก
ขึ้น ซึ่งเป็ นที่ต้องการในอาหารหลายชนิด เช่น โยเกริต์ ชีส พุดดิ้ง ไส้
กรอก เจลล่ี หรือในอาหารทางเอเซียเช่น เต้าหู้ คามาโบโกะ (เนื้อปลาบด)
เป็ นต้น
การเกดิ เจล
cool cool
heat heat
Random coil : Double helix : Aggregate :
Predominant in sol provides Add cross-linking to consolidate
Cross-linking junctions the structure
การเกดิ ฟอง (formation of foam)
กลไกในการเกดิ ฟองของโปรตีน ประกอบด้วย 3 ข้ันตอน
1.โปรตีนในสารละลายจะเกิดการเคล่ือนท่ีไปยังผิวหน้ าระหว่ างน้า
และอากาศโดยอาศัยกระบวนการแพร่ และ/หรือการพา
2.โปรตีนท่ีเคล่ือนท่ีมาจะเกิดการแทรกตัวไปยังระหว่ างช้ั นของน้า
และอากาศซ่ึงจะทาให้ความเข้มข้นทผี่ วิ หน้าเพม่ิ ขนึ้ แรงตึงผวิ ลดลง
3.โปรตีนจะเกิดการคลายคัว และเกิดการจัดเรียงตัวใหม่ ทาให้ เกิด
เป็ นฟิ ล์มห่อหุ้มอากาศไว้โดยโปรตีนจะหันส่วนทช่ี อบนา้ ไปยงั เฟสของน้า
และหันส่วนทีไ่ ม่ชอบนา้ ไปยงั เฟสของอากาศ
foam formation
ความสามารถในการเกดิ โฟม
◼ สมบตั ิในการเกดิ โฟม พจิ ารณาจาก foamability หรือ foam capacity
ซึ่งรายงานในรูปของ foam power หรือ foam expansion
◼ Foam power = (ปริมาตรแก๊สท้งั หมด/ ปริมาตรของเหลว)×100
◼ ความคงตัวของโฟม (foam stability) พจิ ารณาจากระยะเวลาทใี่ ช้ใน
การทาให้ปริมาตรของโฟมลดลง 50 % หรือมขี องเหลวเกดิ ขึน้ 50%
การเกดิ อมิ ลั ช่ัน (emulsion)
◼ คุณสมบัติการเป็ นอิมัลซิไฟเออร์ของโปรตีนเป็ นส่ิงท่ีมีความสาคัญต่อความคงตัวของ
อาหารประเภทอมิ ลั ชัน
◼ ซึ่งมีความสาคัญต่อการยอมรับของผู้บริโภค ผลิตภัณฑ์อิมัลชันท่ีไม่มีความคงตัวจะไม่
เป็ นท่ีต้องการชองผู้บริโภค เช่น น้าสลัดที่ไม่มีความคงตัวของระบบอิมัลชันจะทาให้
ผลติ ภัณฑ์เกดิ การแยกช้ัน
◼ หรือไส้กรอกอมิ ลั ชันทไี่ ม่มคี วามคงตวั จะทาให้ได้ผลติ ภัณฑ์ทีม่ ีเนื้อสัมผสั หยาบ
การเกดิ อมิ ัลช่ัน (emulsion)
◼ เมื่อทาการผสม นา้ นา้ มนั และโปรตีน ให้เป็ นเนื้อเดียวกนั
◼ สายของโปรตีนจะเกิดการคลายตัวและแทรกไปอยู่ที่ผิวระหว่าง
อนุภาคของนา้ มนั และนา้
◼ บางส่วนของโปรตีนจะเข้าไปดูดซับอยู่บริเวณพื้นผิวของอนุภาค
ไขมันส่งผลแรงตึงผวิ ระหว่างนา้ มนั และนา้ ลดลง
◼ ทาให้เกิดการกระจายตัวของอนุภาคของน้ามันได้ดีขึ้น โดย
โครงสร้ างของโปรตีนจะป้ องกันไม่ ให้ อนุภาคของน้ามันเกิดการ
รวมตัวกนั ได้
การเปลยี่ นแปลงของโปรตนี เน่ืองจากการแปรรูป
อณุ หภูมิ (องศาเซลเซียส) การเปลยี่ นแปลง
70-80
- พนั ธะไดซัลไฟด์แยกออก
80-100 -โครงสร้างเฮลกิ ซ์เปิ ดออก
100-150 - โปรตนี ทไ่ี วต่อความร้อนเกดิ การตกตะกอน
200-250
>300 - สูญเสียพนั ธะไดซัลไฟด์
- โครงสร้างโปรตนี คลายตัวมากขนึ้
- กรดอะมโิ นไลซีนสลายตวั
- เกดิ ไลซิโนอะลานีน
- เกดิ ไพโรไลซิสของกรดอะมโิ นทุกชนิด
- เกดิ ไพโรไลซิสได้เป็ นสารก่อมะเร็ง
โปรตีนในอาหาร
◼ แหล่งโปรตีนทสี่ าคญั ในอาหาร คือ
– เนื้อสัตว์
– ไข่
– นา้ นม
– พืช : ผกั และผลไม้ ธัญพืช ถั่วและพืชนา้ มนั
– สิ่งมีชีวติ เซลล์เดียว
โปรตีนในอาหาร : โปรตีนจากสัตว์
กล้ามเนื้อสัตว์แบ่งตามโครงสร้ างและหน้าท่ีได้เป็ น 3 ชนิด คือ
กล้ามเนื้อลาย กล้ามเนื้อเรียบ และกล้ามเนื้อหัวใจ
1. กล้ามเนื้อลาย (Skeletal Muscle)
ทาหน้าท่ีสาคญั เกย่ี วกบั การเคล่ือนที่ การหายใจ การทรงตัว และ
การรักษาอุณหภูมิของร่ างกาย ในส่ิงมีชีวิต กล้ามเนื้อลาย เป็ น
ส่วนประกอบทมี่ ีมากทส่ี ุดของร่างกาย คือ ราวๆ 44% ของนา้ หนักตัว
โปรตนี ในอาหาร : โปรตีนจากสัตว์
2. กล้ามเนื้อเรียบ
เป็ นกล้ามเนื้อซ่ึงไม่ลายตามขวาง พบในอวัยวะภายในซ่ึงไม่ อยู่ใน
อานาจจิตใจ เช่น ผนังทางเดินอาหารต้ังแต่หลอดอาหารส่วนกลางไป
จนถึงลาไส้ใหญ่เรียก เรคตัม ผนังเส้นเลือด ผนังมดลูก ผนังกระเพาะ-
ปัสสาวะ ม่านตา และกล้ามเนื้อโคนขา เป็ นต้น
3. กล้ามเนื้อหัวใจ
มีลักษณะคล้ายกล้ามเนื้อลายแต่ไม่อยู่ในอานาจจิตใจ โดยจะทางาน
หดตัวเป็ นจังหวะด้วยตัวเอง เซลล์กล้ามเนื้อหัวใจจะแยกเป็ นแขนง
โปรตนี ในอาหาร : โปรตนี จากสัตว์