โภชนศาสตร์

127

มากมาย โปรตนี ทต่ี า งชนดิ กันก็มหี นาทแี่ ตกตางกนั ดวย เชน “ฮโี มโกลบิน” (hemoglobin) ในเม็ด
เลือดแดง ทําหนาท่ีนําออกซิเจน สวน “ไมโอซิน” (myosin) ในกลามเน้ือ จะมีหนาท่ีเก่ียวของกับ
การหดตัวของกลามเนื้อ เปนตน กรดอะมิโนที่สําคัญมีอยู 20 ชนิด สูตรโมเลกุลของกรดอะมิโน
เปน ดังนี้

H

R Cα COOH หมคู ารบอกซลิ

NH2 หมอู ะมิโน(หมูเ อมนี )

กรดอะมิโนมีท้ังชนิดแอลฟา (α) และเบตา (β) แตกรดอะมิโนที่พบในธรรมชาติสวนใหญ
เปนชนดิ แอลฟา คือ มีหมอู ะมโิ นเกาะติดกับอะตอมของคารบอน (C) ตําแหนงแอลฟาซึ่งอยูถัดจาก
หมูคารบอกซิลที่แสดงความเปนกรด R หรือหมูอัลคิลหรือแขนงขางในโครงสรางของ กรดอะมิโน
อาจเปนไฮโดรเจน (H) หรือธาตุหมูอ่ืนๆ ทั้งชนิดท่ีโครงสรางเปนแบบตรง ท่ีเรียกวา อะลิฟาทิก
(aliphatic) โครงสรางที่เปนวง ที่เรียกวา ไซคลิก และอะโรมาทิก (cyclic and aromatic) และ
โครงสรางท่ีมีกํามะถันเปนองคประกอบ จึงทําใหเกิดกรดอะมิโนไดหลายชนิด แตกรดอะมิโนท่ีเปน
องคป ระกอบของโปรตนี และพบมากในธรรมชาติมอี ยู 20 ชนิด

การแบง ประเภทของกรดอะมิโน

ใน ป ค.ศ.1938 ดร.วลิ เลยี่ ม โรส (Dr.William Rose) แหงมหาวิทยาลัยอิลินอยด ไดทํา
การทดลองโดยศึกษามุงเนนท่ีจะคนหาวากรดอะมิโนชนิดใดที่มีประโยชน โดยยึดหลัก 2 ขอ คือ
รางกายสามารถผลิตกรดอะมิโนชนิดนั้นไดหรือไม และกรดอะมิโนชนิดน้ันจําเปนตอการเจริญเติบโต
หรือไม ซ่งึ จากการทดลองสามารถสรุปไดวา กรดอะมโิ นสามารถแบงไดตามความตอ งการของรา งกาย
ไดเ ปน 2 ชนดิ ดงั น้ี

1. กรดอะมิโนชนดิ ทจ่ี าํ เปนแกร างกาย (essential amino acid)
คอื กลุม ของกรดอะมโิ นทีร่ างกายไมส ามารถสังเคราะหไดเอง หรอื สังเคราะหไ ด

แตมปี ริมาณนอ ยมากไมเพียงพอแกค วามตองการของรา งกายตอ งไดร บั จากการบริโภคอาหาร มี
ดว ยกนั 8 ชนดิ ไดแ ก ไอโซลิวซนี (isoleucine) ลวิ ซีน (leucine) ไลซนี (lysine) เมไทโอนนี

128

(methionine) เฟนิลอะลานีน (phenylalanine) ทรีโอนีน (threonine) ทริปโทเฟน (tryptophan)
วาลนี (valine) (ตารางท่ี 5.1)

ในเด็กตองการกรดอะมิโนเพ่ิมอีกชนิดหน่ึง คือ ฮีสทิดีน (histidine) เพราะเปนกรดอะมิโน
ท่ีจําเปนในระยะท่ีรางกายเจริญเติบโตแตไมจําเปนสําหรับผูใหญ เน่ืองจากในผูใหญสามารถ
สังเคราะหฮีสทีดีนได รางกายจะขาดกรดอะมิโนท่ีจําเปนแกรางกายเพียงชนิดหน่ึงชนิดใดไมได
เพราะจะมีผลใหรางกายไมสามารถสังเคราะหโปรตีนเพ่ือการเจริญเติบโตได กรดอะมิโนทั้งหมดน้ี
สามารถพบไดในอาหารประเภทเน้ือสัตว ผลิตภัณฑจากสัตว (ยกเวน หูฉลาม เอ็นสัตว รังนก
นางแอน ตีนเปด ตนี ไก เปน ตน ) ไข นาํ้ นม และถว่ั เหลอื ง เปน ตน

2. กรดอะมิโนชนิดท่ไี มจ าํ เปน แกร า งกาย (nonessential amino acid)
คือ กลุมของกรดอะมิโนท่ีรางกายสามารถสังเคราะหไดเองและมีปริมาณท่ี

เพียงพอกับความตองการของรางกาย ไมจําเปนตองไดรับจากการบริโภคอาหาร การสังเคราะห
กรดอะมิโนในกลุมนี้ไดมาจากสารประกอบไนโตรเจน คารโบไฮเดรต และไขมัน กรดอะมิโนที่ไม
จําเปนแกรางกายมีความจําเปนในการใชรวมกับกรดอะมิโนที่จําเปนแกรางกายเพื่อสังเคราะห
โปรตีน กรดอะมิโนที่ไมจําเปนแกรางกาย ไดแก ซีรีน (serine) ไทโรซีน (tyrosine) โพรลีน
(proline) ไกลซีน (glycine) อะลานีน (alanine) ซีสเทอีน (cystein) อารจินิน (arginine) กรด
แอสพารติก (aspartic acid) กรดกลูทามิก (glutamic acid) กลูทามีน (glutamine) และแอสพารา
จนี (asparagine) (ตารางที่ 5.1)

ตารางที่ 5.1 ชนดิ ของกรดอะมโิ นที่จําเปนและไมจําเปน ตอ รางกาย

กรดอะมโิ นชนดิ ทีจาํ เปน ตอ รา งกาย กรดอะมิโนชนดิ ทีไ่ มจ าํ เปน ตอรา งกาย
ไอโซลวิ ซีน (isoleucine)
ลวิ ซนี (leucine) ซีรนี (serine) ไทโรซีน (tyrosine)
ไลซนี (lysine)
เมไทโอนีน (methionine) โพรลีน (proline) ไกลซีน (glycine)
เฟนิลอะลานนี (phenylalanine)
ทรโี อนีน (threonine) อะลานนี (alanine) ซสี เทอนี (cystein)
ทรปิ โทเฟน (tryptophan)
วาลนี (valine) อารจนิ นิ (arginine)

กรดแอสพารต ิก (aspartic acid)

กรดกลทู ามิก (glutamic acid)

กลทู ามนี (glutamine)

แอสพาราจนี (asparagine)

129

โครงสรา งของโปรตนี

โปรตีนประกอบดวยหนวยยอยท่ีเรียกวา กรดอะมิโน และกรดอะมิโนมีหลายชนิด แตทุก
ชนิดจะมีหมูอะมิโนและหมูคารบอกซิลเปนองคประกอบท่ีสําคัญ กรดอะมิโนเหลานี้จะเกิดการ
รวมตัวกันเช่ือมติดกันเปนโปรตีน ลักษณะคลายกับหวงแตละหวงมาคลองกันจนเปนโซที่เปนสาย
ยาว การเชื่อมตอกันของกรดอะมิโนแตละโมเลกุลที่ 1 ทําปฏิกิริยากับหมูอะมิโนของกรดอะมิโนใน
โมเลกุลท่ี 2 เกิดเปนพันธะท่ีเชื่อมโยงโมเลกุลของกรดอะมิโนทั้งสองไว เรียกวา พันธะเปปไทด
(peptide bond) สวนสารที่เกิดจากการรวมตัวกันของกรดอะมิโนทั้งสอง 2 โมเลกุล เรียกวา
ไดเปปไทด (dipeptide) (ภาพท่ี 5.1) ซึ่งจะทําปฏิกิริยาตอไปกับหมูอะมิโนของกรดอะมิโนใน
โมเลกุลท่ี 3 เกิดเปนสารที่เรียกวา ไทรเปปไทด (tripeptide) ปฏิกิริยาจะเกิดเชนนี้เร่ือยไปจนกระท่ัง
ไดสารท่ีเกิดจากการทําปฏิกิริยาของกรดอะมิโนต้ังแต 10 โมเลกุลขึ้นไป ซึ่งเรียกวาพอลิเปปไทด
(polypeptide) หรือก็คือโปรตีนนั้นเอง

OHO OO
R1 – CH – C – OH – N – CH – C – OH
R1 – CH – C – NH – CH – C – OH + H2O
NH2 H R2 NH2 R2

กรดอะมโิ น 1 กรดอะมโิ น 2 พันธะเปปไทด

ไดเปปไทด

ภาพที่ 5.1 การเกิดไดเปปไทดจากกรดอะมโิ น 2 โมเลกุล
ท่ีมา (อรวินท เลาหรัชตนันท, 2539,หนา 112)

โปรตีนท่ีพบในธรรมชาติ สวนใหญจะมีโมเลกุลขนาดใหญประกอบดวยกรดอะมิโนตั้งแต
100 โมเลกุลข้ึนไป จึงอาจกลาวไดวา โปรตีนคือสารประกอบท่ีมีโครงสรางเปนพอลิเปปไทด ซึ่ง
ประกอบดวยกรดอะมิโนตั้งแต 100 โมเลกุลข้ึนไปเช่ือมโยงกันเปนสายยาวดวยพันธะเปปไทดและ
ไมวาสายเปปไทดนั้นจะประกอบดวยกรดอะมิโนก่ีโมเลกุลตอเปนสายยาวเทาใดก็ตาม ปลายขาง
หน่ึงจะตองมีหมูอะมิโนท่ีเปนอิสระ ปลายเอ็น (N-terminal) และปลายท่ีมีหมูคารบอกซิลเปนอิสระ
เรยี กวา ปลายซี (C-terminal)

130

HOH HH OH H

R1 – C – C – N – C – C – C – N – C – R3

NH2 R2 COOH

ปลายเอน็ ปลายซี

ภาพท่ี 5.2 ปลายเอน็ และปลายซีในสายพอลเิ ปปไทด
ทีม่ า (อรวนิ ท เลาหรัชตนันท, 2539, หนา 113)

โครงสรางของพอลิเปปไทด ท่ีเปนสายยาวคลายโซนั้นในสภาพธรรมชาติไมไดอยูใน
ลักษณะเหมอื นโซต รง แตข ดไปมาอยา งมรี ะเบียบเปนโครงสรางแบบสามมิติ และมีพันธะอื่นๆ ที่จะ
ชวยยึดเหน่ียวโครงสรางของโปรตีนนอกเหนือจากพันธะเปปไทดที่เปนพันธะหลัก พันธะเหลาน้ัน
ไดแก พันธะไฮโดรเจน พันธะไดซัลไฟด พันธะไอออนิก และแรงไฮโดรโฟบิก (hydrophobic force)
จึงทําใหโปรตีนมีโครงสรางเปน 4 ระดับ ข้ึนกับชนิดและปริมาณของพันธะตางๆ ในโมเลกุลโปรตีน
รวมทัง้ ชนิดของกรดอะมิโนท่เี ปน องคประกอบ โครงสรา งทัง้ 4 ระดับนี้ ไดแ ก

1. โครงสรา งปฐมภมู ิ
โครงสรางปฐมภมู ิ (primary structure) เปน โครงสรางพ้ืนฐานของโปรตีน เกิดจาก

การท่ีกรดอะมิโนมาเช่ือมโยงกันดวยพันธะเปปไทดเพียงอยางเดียว โปรตีนทุกชนิดจะมีโครงสราง
หลักที่เหมือนกันแตตางกันท่ีหมูอัลคิลหรือหมู R พันธะเปปไทดเปนพันธะท่ีมีความแข็งแรงมาก
ความรอนท่ีใชในการหุงตมแบบธรรมดาจึงไมทําใหโปรตีนแตกตัวเปนกรดอะมิโนได สําหรับการจัด
เรียงลําดับของกรดอะมิโนในสายพอลิเปปไทดของโครงสรางปฐมภูมิ จะมีลักษณะที่เฉพาะเจาะจง
ทําใหเกิดโปรตีนขึ้นมากมายหลายชนิด ถาการเรียงลําดับของกรดอะมิโนแตกตางกัน ก็จะทําให
โปรตีนมีรูปรางและสมบัติตางกันดวย เชน พอลิเปปไทด 2 สาย ประกอบดวยกรดอะมิโนชนิด
เดียวกันคือ อะลานีน ไกลซีน ลิวซีน และฮิสทิดีน แตมีการจัดเรียงของลําดับของกรดอะมิโนท่ี
แตกตา งกนั (ภาพท่ี 5.3)

131
สายท่ี 1 − Ala − Gly − Gly − His − Leu

12345
สายที่ 2 − Ala − Gly − His − Gly − Leu

ภาพท่ี 5.3 เปรียบเทยี บการจัดเรยี งลาํ ดับของกรดอะมโิ นในพอลเิ ปปไทด 2 สาย
ทีม่ า (อรวินท เลาหรัชตนนั ท, 2539, หนา 114)

2. โครงสรา งทุตยิ ภูมิ
โครงสรางทุติยภูมิ (secondary structure) เปนโครงสรางท่ีเกิดจากกรดอะมิโนที่

อยูใกลเคียงกันในสายพอลิเปปไทดเดียวกัน หรือตางกันมาทําปฏิกิริยา เกิดเปนพันธะไฮโดรเจนยึด
เหน่ียวระหวา งหมู C ของกรดอะมิโนโมเลกุลหนึ่งกับ H ในหมู NH ของกรดอะมิโนอีกโมเลกุลหนึ่งที่
อยูใกลเคียงกัน ทําใหสายพอลิเปปไทดขดกันเปนเกลียว หรือเปนแผนจีบ ถาพันธะไฮโดรเจน

เกิดข้ึนระหวางที่อยูในสายพอลิเปปไทดเดียวกัน สายพอลิเปปไทดน้ันจะขดกันเปนเกลียว
(α-helix) (ภาพท่ี5.4) โปรตีนที่มีโครงสรางแบบนี้ เชน เคราติน (keratin) ในเสนผมและขนสัตว
ไมโอซินในกลามเน้อื แตถาพันธะไฮโดรเจนนนั้ เกิดระหวางกรดอะมโิ นที่อยูในสายพอลิเปปไทดที่อยู
ถัดไป หรือตางสายกันจะทําใหเกิดโครงสรางที่มีรูปรางเปนแผนจีบคลายลูกคล่ืน (β-pleated
sheet) (ภาพที่ 5.4) โปรตีนทีม่ ีรปู รา งเปน แผนจีบ เชน โปรตีนของเสนไหม เปน ตน

ภาพที่ 5.4 โครงสรา งทตุ ยิ ภมู ิแบบตางๆ ของโปรตีน
ก.แบบเกลียว ข.แบบแผนจีบ

ที่มา (อรวนิ ท เลาหรัชตนันท .2539, หนา 114)

132

3. โครงสรา งตตยิ ภูมิ
โครงสรางตติยภูมิ (tertiary structure) เปนโครงสรางที่เกิดขึ้นจากการมวนหรือ

ขดไปมาอยางไมมีระเบียบของสายพอลิเปปไทด เกิดเปนโครงสรางที่ดูเสมือนเปนรูปทรงกลมยึด
เหนี่ยวกันดวยแรงยึดเหนี่ยวออนๆ หรือพันธะท่ีไมแข็งแรง (ภาพที่ 5.5) เชน พันธะไอออนิก พันธะ
ไดซัลไฟด โปรตีนท่ีมีโครงสรางแบบนี้ เชน ไลโซไซม (lysozyme) ไมโอโกลบิน (myoglobin) ใน
เซลลก ลา มเนอื้ และเน้อื เย่ือตางๆ

ภาพที่ 5.5 โครงสรา งของไมโอโกลบนิ
ทีม่ า (อรวนิ ท เลาหรชั ตนนั ท .2539, หนา 115)

โปรตนี ทีม่ โี ครงสรา งตติยภูมิ ยงั สามารถจําแนกออกตามลักษณะรูปรางของโมเลกุลไดเปน
2 กลมุ คือ

3.1 โปรตีนท่ีมีลักษณะกอนกลม (globular proteins) เปนกลุมของโปรตีนท่ีมี
โครงสรางของโมเลกุลท่ีมีรูปรางกลม (round) รูปทรงกลม (sphere) รูปรี หรือรูปไขก็ได การที่
โครงสรา งของโมเลกุลโปรตีนมรี ูปรางกลม เน่อื งจากสายพอลิเปปไทดเกดิ จากการพบั ซอนไปมาและ
ยึดเกาะกันดวยพันธะไฮโดรเจนและพันธะไดซัลไฟดระหวางหมู R ของกรดอะมิโนที่อยูใกลกัน
โครงสรางทเี่ กิดข้นึ นไี้ มไ ดอดั ตัวกันแนน จะมชี อ งวางอยภู ายในโมเลกุลของโปรตีนไดและยึดเกาะกัน
ดวยพันธะไฮโดรเจน จึงทําใหโปรตีนมีความสามารถในการอุมนํ้า และการกระจายตัวไดดีในนํ้า
หรือในสารละลายเกลอื เจือจาง โปรตนี ทม่ี ลี กั ษณะเปน กอ นกลมพบไดใน โปรตีนแอลบูมินในไขขาว
โปรตนี เคเซอนี ในนา้ํ นม โปรตีนโกลบลู นิ ฮโี มโกลบิน อนิ ซูลนิ และไมโอโกลบิน

3.2 โปรตีนที่มีลักษณะเปนเสน (fibrous proteins) เปนกลุมของโปรตีนที่มี
โครงสรางของโมเลกลุ เปนสายตรงยาว (rod shape) และสายของพอลเิ ปปไทดจะมาเชื่อมตอขนาน
กัน เชน โปรตีนในกลามเนื้อ เสนผม และคอลลาเจน ซึ่งยืดหยุนไมได (inelastic protein) หรือขด

133

เปนเกลียวสปริง (coiled helix) ซึ่งจะยืดหยุนไดดี เมื่อดึงออกสามารถหดตัวกลับคืนเปนรูปเดิมได
งาย เพราะโครงสรางของโมเลกุลเปนรูปเกลียวสปริงทําใหมีลักษณะยืดหดไดคลายสปริง สวน
โครงสรางของโปรตีนที่มีโมเลกุลยืดหยุนไมได โปรตีนท่ีมีลักษณะเปนเสน เชน โปรตีนอีลาสติน
(elastin) และคอลลาเจนทพี่ บในเนอ้ื เย่ือเก่ียวพัน และโปรตีนเคราติน (keratin) ท่ีพบในเสนผมและ
ขนสตั ว เปนตน

4. โครงสรางจตรุ ภูมิ
โครงสรา งจตุรภูมิ (quaternary structure) เปนโครงสรางท่ีเกิดจากหนวยยอย

ของโปรตีนบางชนิดในระบบตติยภูมิมาจับรวมกัน โปรตีนที่มีโครงสรางแบบนี้เชน ฮีโมโกลบิน
(hemoglobin) ซึ่งเปนโปรตีนในเม็ดเลือดแดง ประกอบดวย 4 หนวยยอยในระดับตติยภูมิท่ีมี
โครงสรางคลายคลึงกันมารวมกันเปนโครงสรางจตุรภูมิ 1 โครงสรางเอนไซมสวนใหญมีโครงสราง
แบบนี้ คือ จะตอ งมีการรวมตัวของหนวยยอ ยจึงจะเรง ปฏกิ ิรยิ าได

ดังน้ันจึงเหน็ ไดวา โปรตนี นั้นเปน สารประกอบท่ีมีขนาดโมเลกลุ ใหญแ ละซับซอน โครงสราง
ปฐมภูมิของโปรตีนแตละชนิดขึ้นอยูกับการเรียงตัวของกรดอะมิโนท่ีเปนองคประกอบในโมเลกุล
ของโปรตนี ชนดิ นั้นๆ และจะมีผลตอโครงสรา งทตุ ยิ ภมู ิ ตตยิ ภมู ิ และจตรุ ภมู ิของโปรตนี

การแบง ประเภทของโปรตนี

โปรตีน สามารถจําแนกไดโดยพิจารณาจากสมบัติทางเคมีและทางกายภาพ เชน การ
จาํ แนกตามความสามารถในการละลาย ตามลักษณะโครงสรางและรูปรางของโมเลกุล ซึ่งสามารถ
แบง ออกเปน 3 กลุม คือ

1. โปรตีนอยางงา ย
โปรตีนอยางงาย (simple proteins) หมายถึง โปรตีนท่ีมีกรดอะมิโนเปน

องคประกอบโดยไมมีสารอ่ืนปนอยู โปรตีนอยางงายอาจแบงตามลักษณะโครงสรางของโมเลกุล
หรือแบง ตามคณุ สมบตั กิ ารละลายไดดงั น้ี

1.1 แบงตามโครงสรางของโมเลกุล สามารถแบงตามโครงสรางของโมเลกุลได
เปน 2 ชนดิ คือ

1) โปรตีนลักษณะเปนเสน (fibrous protein) เปนโปรตีนที่มีโครงสราง
ซับซอน โมเลกุลมีการจัดเรียงตัวกันเปนเสนยาวหรือขดเปนเกลียว เชน เคราตินในเสนผมหรือ
ขนสัตว ไมโอซินในกลามเน้ือ และโปรตีนในเนื้อเย่ือเกี่ยวพัน (connective tissue) โปรตีนชนิดนี้
เปน โปรตีนท่ไี มล ะลายนํา้

134

2) โปรตีนลักษณะกลม (globular protein) เปนโปรตีนที่มีลักษณะกลม
โครงสรางสามารถเปล่ียนแปลงไดงายจากความรอนหรือความเปนกรดดาง ละลายในนํ้า
ในสารละลายกรด เบส และเกลอื เจอื จาง เชน แอลบูมนิ (albumin) ในไข เคซีน (casein) ในนํา้ นม

1.2 แบง ตามสมบัตกิ ารละลาย แบง ตามคุณสมบัติการละลายไดดงั น้ี
1) แอลบูมิน (albumin) เปนโปรตีนที่ละลายไดดีในน้ําและสารละลายเกลือ

เจือจาง สามารถตกตะกอนเม่ือทําใหรอน และเม่ืออยูในสารละลายแอมโมเนียมท่ีเขมขน โปรตีน
ชนิดนี้ไดแก โปรตีนแอลบูมินในไขขาว (egg albumin) แอลบูมินในนํ้านม (lactalbumin) และ
แอลบูมนิ ในซรี ัม (serum albumin)

2) โกลบลู ิน (glubulins) เปนโปรตนี ทไ่ี มล ะลายในน้ําแตล ะลายในสารละลาย
เกลือเจือจางและเปนกลาง ตัวอยางของโปรตีนชนิดนี้เชน โกลบูลินในไขขาว โกลบูลินในนํ้านม
โกลบลู นิ ในซรี ัม ไมโอซินและแอกตนิ ในกลา มเนอื้ และไกลซินในถั่วเหลอื ง

3) กลเู ตลิน (glutelins) เปน โปรตนี ทล่ี ะลายไดดที งั้ ในสารละลายกรดและดาง
เจือจางไมละลายในสารละลายท่ีเปนกลาง ตัวอยางโปรตีนชนิดนี้พบอยูในพืช เชน กลูเตลินในขาว
สาลี และโอรเิ ซนนิ (oryzenin) ในขา วเจา

4) โพรลามิน (prolamins) เปนโปรตีนท่ีไมละลายในน้ําแตละลายใน
แอลกอฮอลเขมขนรอยละ 50-90 เปนโปรตีนที่มีกรดอะมิโนโพรลีนและกรดกลูตามิกอยูในโมเลกุล
มาก โปรตีนกลมุ น้มี ักพบในธัญพชื เชน โปรตีนเซอิน (zein) ในขาวโพด ไกลอะดิน (gliadin) ในขาว
สาลี และฮอรเดอนิ (hordein) ในขา วบารเลย

5) สเคอโรโปรตีน (scleroproteins) เปนโปรตีนท่ีไมละลายนํ้าและตัวทํา
ละลายอินทรีย เปนโปรตีนที่มีความคงตัวตอการยอยสลายดวยเอนไซม ตัวอยางโปรตีนชนิดน้ี คือ
โปรตีนที่มีอยูในเนื้อเย่ือเกี่ยวพัน เชน คอลลาเจน (collagen) ซึ่งเปนเนื้อเย่ือท่ียึดเหน่ียวระหวาง
ขอ ตอ ของกระดูกและกลามเนือ้ เคราตนิ ซงึ่ เปน สว นประกอบท่ีสาํ คัญของขน เลบ็ เสน ผม และโปรตีน
ทเ่ี ปน สว นประกอบของใยไหม

6) ฮีสโทน (histone) เปนโปรตีนที่มีคุณสมบัติเปนดางเน่ืองจากในโมเลกุลมี
กรดอะมิโนไลซีนและอารจนี นิ มาก ตกตะกอนไดดวยแอมโมเนียม

7) โปรตามีน (protamines) เปนโปรตีนท่ีมีความเปนดางสูง มีน้ําหนัก
โมเลกุลต่ํากวาฮีสโทนมีกรดอะมิโนอารจีนินเปนองคประกอบมากที่สุด ละลายไดในน้ําและ
สารละลายแอมโมเนียม ไมตกตะกอน เม่ือทําใหรอนโปรตีนชนิดนี้จะพบรวมอยูกับกรดนิวคลีอิกใน
ตัวอสุจิ เชน โปรตามนี ในตัวอสุจิของปลาแซลมอน และปลาซารด ีน

135

2. โปรตนี ประกอบ
โปรตนี ประกอบ (conjugated proteins) คือ โปรตนี อยา งงา ยท่ีรวมตวั กบั สารอน่ื ท่ี

ไมใชโปรตีน เรียกวา หมูพรอสเททิก เชน คารโบไฮเดรต ลิพิด กรดนิวคลีอิก หมูฟอสเฟต รวมอยู
ดว ย การแบง ประเภทของโปรตีนจึงแบงตามหมูพรอสเททิก แบง ออกเปน

2.1 ฟอสโฟโปรตีน (phosphoproteins) เปนโปรตีนที่รวมอยูกับสารท่ีมีหมู
ฟอสเฟต เชน เคซีนในนํา้ นม และวิเทลลิน (vitellin) ในไขแ ดง

2.2 ไกลโคโปรตีน (glycoproteins) เปนโปรตีนที่อยูรวมกับคารโบไฮเดรต โดยมี
คารโบไฮเดรตอยูเปนองคประกอบในโมเลกุลประมาณรอยละ 8-20 โปรตีนชนิดนี้มักพบในเน้ือเยื่อ
ยดึ เหน่ยี วและสารหลอ ลน่ื ของรางกาย ตวั อยางโปรตีนชนิดนี้ เชน โอโวมิวซิน (ovomucin)ในไขขาว
ฮีแมกกลูตนิ ิน (hemagglutinin) ในถัว่ เหลือง และแคปปาเคซีน (kappa casein) ในนม

2.3 ไลโปโปรตีน (lipoproteins) เปนโปรตีนท่ีรวมอยูกับลิพิด เชน ไลโปโปรตีนท่ี
พบในนํ้านม ไขแดง และ พลาสมาโปรตีน โปรตีนในกลุมน้ีมีคุณสมบัติเปนอิมัลซิไฟอิงเอเจนต
(emulsifing agent) ทด่ี ี

2.4 โครโมโปรตีน (chromoproteins) เปนสารประกอบเชิงซอนของโปรตีนกับสาร
อ่ืนท่ีมีสี (coloured prosthetic group) เชน ฮีโมโกลบิน ไมโอโกลบิน และฟลาโวโปรตีน
(flavoprotein)

2.5 นิวคลิโอโปรตีน (nucleoproteins) เปนโปรตีนที่อยูรวมกับกรดนิวคลีอิก คือ
กรดดีออกซีไรโบนิวคลีอิก (ดีเอ็นเอ) และกรดไรโบนิวคลีอิก (อารเอ็นเอ) ซ่ึงพบไดในนิวเคลียสของ
เซลล

2.6 เมทอลโลโปรตีน (metalloproteins) คือ โปรตีนท่ีมีแรธาตุบางชนิดเปน
องคประกอบในโมเลกุล เชน เอนไซมแลกติกดีไฮโดรจิเนส (lactic dehydrogenase – LDH)
คารบอนิกแอนไฮเดรส (carbonicanhydrase) และแอลคาไลนฟอสฟาเตส(alkaline
phosphatase) ซึ่งมีสังกะสีเปนองคประกอบ เอนไซมไทโรซิเนส (tyrosinase) และยูริเคส
(uricase) มีทองแดงเปน องคป ระกอบ และไมโอโกลบิน ที่มีเหล็กเปน องคประกอบ

3. โปรตนี อนพุ ันธ
โปรตีนอนุพันธ (derived proteins) เปนกลุมของโปรตีนท่ีเกิดจากการยอยสลาย

โปรตีน 2 กลุมแรกดวยเอนไซม หรือ อาศัยปฏิกิริยาทางเคมี เชน โปรตีนเจลาติน เปน โปรตีน
อนุพันธที่ไดจากการยอยสลายโปรตีนคอลลาเจน และ โปรตีนจากนํ้านมที่ถูกทําใหตกตะกอนดวย
เอนไซมเรนเนต (rennet-coagulated casein) หรือสารประกอบที่ไดจากการยอยสลายโปรตีนที่มี

136

โมเลกุลขนาดใหญใหเปนโปรตีนที่มีขนาดโมเลกุลเล็กลง เชน โปรตีโอส เปปโทน และเปปไทด
เปนตน โปรตีนอนุพันธยังรวมถึงโครงสรางของโมเลกุลท่ีเปล่ียนแปลงจากโครงสรางจตุรภูมิเปน
ทุติยภูมหิ รอื ปฐมภูมิดวย

หนาท่ีและความสําคัญของโปรตีน

โปรตีนเปนสารอาหารทม่ี คี วามสาํ คญั ตอรา งกายเปน อยา งมากหนาทข่ี องโปรตนี มีดังนี้
1. ใหค วามเจริญเตบิ โตและซอ มแซมสว นทีส่ ึกหรอ
โปรตีน เปนสารอาหารที่มีบทบาทสําคัญยิ่งตอการเจริญเติบโต และซอมแซมสวน

ที่สึกหรอ ซึ่งหนาที่ดังกลาวไขมันและคารโบไฮเดรตไมสามารถทําได โปรตีนในอาหารเมื่อถูกยอย
แลวจะไดเปนกรดอะมิโนซึ่งจะถูกดูดซึมไปสังเคราะหเปนสวนประกอบโครงสรางของรางกาย และ
เปนเน้ือเย่ือโปรตีนเพื่อใชในการสรางความเจริญเติบโตสําหรับในเด็กและซอมแซมสวนที่สึกหรอ
สําหรับผูใหญ โปรตีนจะเปนสวนประกอบที่สําคัญของกลามเนื้อ อวัยวะตางๆ และตอมไรทอ ทุก
สวนของรางกายจะมีโปรตีนเปนองคประกอบ เชน กระดูก ฟน ผิวหนัง เล็บ ผม เม็ดเลือดแดง และ
น้าํ เลือด

2. ชวยรักษาสมดลุ ของนํ้า
โปรตีนท่ีอยูในเซลลและหลอดเลือดมีสวนชวยควบคุมการแลกเปลี่ยนของ

ของเหลวระหวางเลอื ดกับเซลล โปรตีนมีโมเลกุลขนาดใหญไมสามารถผานผนังเสนเลือดได ซึ่งตาง
จากน้ําและสารอ่ืนๆ ที่ละลายอยูในรูปของสารละลายซ่ึงสามารถผานผนังเสนเลือดไดอยางอิสระ
การที่โปรตนี คงอยใู นเลือดไดจึงทาํ ใหเ กิดความดันออสโมติคขึ้น ซึ่งจะชวยใหนํ้าคงอยูในเสนเลือด
จึงชวยควบคุมความเขมขนของเลือดและความสมดุลของนํ้าในรางกายใหคงที่ ในคนหรือสัตวท่ีมี
โปรตีนในเลือดต่ําความดันออสโมติคในเลือดจะลดลง เม่ือความดันในเลือดสูงกวาความดัน
ออสโมติคน้ําจะออกจากเลือดไปสะสมในของเหลวท่ีอยูรอบๆ เซลลมากข้ึนกวาปกติ ทําให
ภาวะการบวมน้ํา (edema) เกดิ ข้นึ ได

3. รกั ษาสมดุลกรด-ดา งของรางกาย
เนื่องจากโปรตีนประกอบดวยกรดอะมิโน และในโครงสรางของกรดอะมิโนเองมี

หนวยคารบอกซิลซึ่งมีฤทธ์ิเปนกรด และหนวยอะมิโนที่มีฤทธิ์เปนดาง โปรตีนจึงมีคุณสมบัติรักษา
กรด-ดางของรา งกาย ซงึ่ มคี วามสาํ คญั ตอปฏิกริ ิยาตางๆ ภายในรางกาย

137

4. ใหพลังงานแกรางกาย
โปรตีน เปนสารอาหารท่ีใหพลังงานแกรางกาย พบวาโปรตีน 1 กรัม ใหพลังงาน

4 กิโลแคลอรี ถารางกายไดรับโปรตีนไมเพียงพอจะมีผลทําใหเกิดโรคขาดโปรตีนขึ้นไดซึ่งโรค
ดังกลาวเปนโรคที่เปนปญหาสําคัญของประเทศท่ีดอยและกําลังพัฒนา โดยกลุมเส่ียงจะเปนเด็ก
ต้ังแตแ รกคลอดจนถึงเด็กวยั เรียน

5. นาํ ไปสรางเปน เอนไซม ฮอรโ มน สารภูมคิ มุ กนั โรค
โปรตีนบางสวนจะถูกนําไปสรางเปนสารท่ีทําหนาท่ีควบคุมการทํางานตางๆ

ภายในรา งกาย เชน เอนไซม ฮอรโ มน สารภมู คิ ุมกนั โรค เพื่อใหรา งกายสามารถทาํ งานไดอ ยา งปกติ

การยอยและการดดู ซึมโปรตีน

เมื่อรับประทานอาหารประเภทโปรตีนเขาสูรางกายจะเกิดการเปลี่ยนแปลงดวยกัน
3 ข้นั ตอนดังน้ี

1. การยอยโปรตนี
โปรตีนที่มนุษยรับประทานจากอาหารไมวาจะเปนโปรตีนจากพืชหรือจากสัตว

รางกายจะสามารถนําโปรตีนไปใชใหเกิดประโยชนกับรางกายไดตองผานการยอยกอน เพื่อที่จะทํา
ใหขนาดโมเลกลุ ของโปรตนี มขี นาดเล็กลง จนสามารถดูดซึมผานผนังลําไสและเขาสูกระแสเลือดได
จะอยูในรูปของกรดอะมิโน การยอยโปรตีนจากอาหารที่รับประทานน้ันเกิดข้ึนเรียงตามลําดับของ
ทางเดนิ อาหารดงั น้ี

1.1 การยอยโปรตีนภายในปาก ปากและฟนทําหนาท่ีในการบดเคี้ยวอาหารใหมี
ขนาดเลก็ ลงเทา นนั้ เนื่องจากในปากไมมีเอนไซมสําหรับการยอยโปรตีน สารอาหารประเภทโปรตีน
จึงไมมกี ารเปลีย่ นแปลงทางเคมใี นปาก เมือ่ อาหารประเภทโปรตีนถูกกลนื เขาไปในคอหอยและผาน
ลงมาตามหลอดอาหาร จะถูกสงตอไปยังกระเพาะอาหาร ซึ่งมีหนาที่เปนท่ีพักอาหารช่ัวคราวและ
ทําหนาท่ใี นการยอยโปรตีน

1.2 การยอ ยโปรตีนในกระเพาะอาหาร เกิดขนึ้ ไดเ นื่องจากภายในกระเพาะอาหาร
มีการสรางนํ้ายอยออกมามากมายหลายชนิดในการยอยโปรตีน น้ํายอยท่ีกระเพาะอาหารหล่ัง
ออกมาจะมีลักษณะเปนน้ําใสๆ ไมมีสี มีองคประกอบเปนน้ําประมาณรอยละ 99.4 และมี
สวนประกอบทีส่ าํ คญั อ่นื ๆ ดังนี้

1) กรดเกลือ (hydrochloric acid) สรางมาจากพารีเอทัลเซลล (parietal
cells) ในตอมนํา้ ยอยของกระเพาะอาหาร กรดเกลือที่กระเพาะหลั่งมีความเขมขนรอยละ 0.2-0.5

138

มีคา pH ประมาณ 1.0 กรดเกลือที่กระเพาะหล่ังแตกตัวอยูในรูปของไฮโดรเจนไอออนและคลอไรด
ไอออนชว ยทาํ ใหก ระเพาะอาหารมสี ภาพเปนกรด ซึง่ เหมาะกบั การทํางานของเอนไซม การผลติ กรด
เกลือของกระเพาะอาหารในสภาพปกตินั้นจะมีความแตกตางกันขึ้นอยูกับอายุและเพศ โดยการ
ผลิตกรดเกลือจะคอยๆ เพิ่มมากข้ึนสูงสุดในวัยรุนหรือวัยหนุมสาว จากน้ันจะคอยๆ ลดต่ําลงเมื่อ
ยางเขาสูวัยชรา ในเพศหญิงปริมาณกรดเกลือนอยกวาเพศชายเล็กนอย แตในวัยชราเพศชายกลับ
มปี ริมาณกรดเกลือต่ํากวา เพศหญิง

2) เปปซิโนเจน (pepsinogen) เปนน้ํายอยที่ไมมีฤทธิ์ (inactive enzyme)
ถูกผลิตจากซีฟเซลล (chief cell) ของตอมนํ้ายอยท่ีกระเพาะอาหารน้ํายอยชนิดน้ีอยูในรูปไมพรอม
ทจี่ ะทํางานแตสามารถยอ ยโปรตนี ไดกต็ อ เมอ่ื ไดรบั กรดเกลือ เปปซโิ นเจน ถกู เปลีย่ นเปน เปปซนิ ซง่ึ
สามารถยอ ยโปรตีนไดด ใี นภาวะทเ่ี ปนกรด มคี า pH อยูระหวาง 1.2 การทํางานของเปปซิน แสดงได
ดังสมการ

3) มิวซิน (mucin) เปนไกลโคโปรตีนท่ีผลิตโดยมิวคัสเซลล (mucous cell)
ของตอมสรางน้ํายอยที่กระเพาะอาหาร มิวซินเปนสารเมือกท่ีมีคุณสมบัติเปนดาง ทําหนาที่เคลือบ
กระเพาะอาหารเพื่อปองกันอันตรายท่ีเกิดจากการกระทบกระแทกโดยอาหาร ลดการทํางานของ
เอนไซมเปปซนิ บรเิ วณเย่ือบุผิวกระเพาะอาหารและปองกันผนังกระเพาะอาหารถูกทําลายโดยกรด
เกลือ

การยอยอาหารประเภทโปรตีนเร่ิมตนท่ีกระเพาะอาหาร เม่ืออาหารที่เค้ียวละเอียดแลวถูก
กลืนผานเขาสูหลอดอาหารเคล่ือนท่ีลงสูกระเพาะอาหาร กระเพาะอาหารจะเริ่มการหล่ังกรดเกลือ
กรดเกลือที่กระเพาะหลั่งจะไปกระตุนการทํางานของเอนไซมเปปซิโนเจน ซ่ึงเปนเอนไซมที่อยูใน
สภาพท่ียังไมพรอมจะทําปฏิกิริยา ใหเปลี่ยนเปนเอนไซมในสภาพที่พรอมท่ีจะยอยโปรตีนได คือ
เอนไซมเปปซิน ซึ่งเปปซินท่ีเกิดขึ้นนี้จะสามารถยอยโปรตีนได รวมทั้งสามารถเปลี่ยนเปปซิโนเจนท่ี
เหลือใหกลายเปนเปปซินไดอกี ซึ่งกระบวนการหลังเรียกวา ออโทแคทตาไลซิส (autocatalysis)

เอนไซมเปปซินเปนเอนโดเปปทิเดส (endopeptidase) จะยอยโปรตีนใหเปนโมเลกุลที่เล็ก
ลง โดยจะยอยพันธะเปปไทดที่บริเวณกลางโมเลกุลของโปรตีน ออกฤทธ์ิไดดีที่ pH 1.0-2.0 ใหได
เปนโปรตโิ อส (proteose) เปปโตน (peptone) และพอลิเปปไทด (polypeptide) ทีม่ คี วามยาวตา งๆ
กันแลวจะถูกสงตอไปยงั ลาํ ไสเ ลก็

139

pepsinogen pepsinogen pepsin
หรอื pepsin

Proteins pepsin proteoses, peptones, polypeptidase

นอกจากนีเ้ ปปซินยังมีคณุ สมบตั ิในการทาํ ใหน มเปนกอ น โดยทก่ี รดเกลอื และเปปซนิ ทาํ
หนาที่เปล่ียนเคซีน (casein) ซ่ึงเปนโปรตีนในน้ํานมใหเปนพาราเคซีน (paracasein) เพ่ือให
สามารถละลายไดจากน้ันพาราเคซีนจะรวมกับแคลเซียมไอออน (Ca++) เปลี่ยนเปนแคลเซียม
พาราเคซีเนต (calcium paracaseinate) ซึ่งไมล ะลายนํา้ และตกตะกอนเปนล่ิม ทําใหพาราเคซีเนต
ผานกระเพาะและลําไสไดชาลง จึงมีโอกาสถูกยอยดวยเอนไซมยอยโปรตีนไดนานข้ึน ซ่ึงมี
ความสําคัญตอการดูดซึมและการใชประโยชนต อทารกอยางมาก

pepsin Ca2+
casein
paracasein Ca-paracaseinate
และ HCL (soluble) (insoluble curd)

1.2 การยอ ยโปรตนี ภายในลาํ ไสเ ล็ก
การยอยโปรตนี ในลาํ ไสเ ลก็ แบงออกเปน 2 ตอน คือ
1) การยอยอาหารโดยนํ้ายอยที่หลั่งมาจากตับออน เมื่ออาหารที่เคี้ยวผาน

เขาสูกระเพาะอาหารแลว กระเพาะอาหารจะมีการเคลื่อนไหวโดยการบีบและคลายตัวเพ่ือให
อาหารไดคลุกเคลากับนํ้ายอยภายในกระเพาะอาหาร ซึ่งมีผลใหมวลอาหารมีฤทธิ์เปนกรดและ
สามารถทําใหนํ้ายอยในกระเพาะอาหารทํางานไดอยางมีประสิทธิภาพ อาหารที่คลุกเคลากับ
นํ้ายอยและเตรียมจะผานไปลําไสเล็กจะมีลักษณะคอนขางเหลว เรียกวา “แอซิด ไคม” (acid
chyme) ทั้งน้ีขึ้นอยูกับจํานวนอาหารและน้ํายอยจากกระเพาะอาหาร จากนั้นการบีบตัวของ
กระเพาะอาหาร แอซิดไคม จะผานไพโรลิกสฟงเตอร (pyrolic sphincter) ซ่ึงเปนหูรูดระหวาง
กระเพาะอาหารกับลําไสเล็กตอนตน และกระตุนใหเกิดการหล่ังนํ้ายอยจากตับออน เอนไซมใน

140

น้ํายอยจากตับออนทําหนาที่ยอยอาหารประเภทโปรตีน (pancreatic protease) เอนไซมเหลานี้
สรางขึ้นในสภาพที่เปนตัวตั้งตนของเอนไซม (proenzyme) ที่ไมมีฤทธ์ิกอนเพ่ือเปนการปองกัน
ตนเองไมใหเ อนไซมน ี้ยอ ยหรอื ทําลายเซลลของตับออนเอง เมือ่ ถูกกระตุนแลวจึงเปล่ียนเปนเอนไซม
ท่มี ฤี ทธ์ิในการยอ ยโปรตีนได เอนไซมเหลานี้ ไดแก

- ทริพซิน (trypsin) ทริพซิน ถูกสรางข้ึนในสภาพของทริพซิโนเจน
(trypsinogen) ถูกเปล่ียนเปนทริพซินโดยฤทธิ์ของ เอนเทอโรไคเนส (enterokinase) ท่ีสรางข้ึนมา
จากผนงั ของลาํ ไสเ ลก็ และโดยทริพซินเอง

trypsinogen enterokinase trypsin
หรอื trypsin

การกระตุนฤทธ์ิโดยเอนเทอโรไคเนสนี้เกิดข้ึนที่ pH ประมาณ 6-9 ตอมาทริพซินที่เกิดข้ึนนี้
สามารถกระตุนฤทธ์ิของทริพซิโนเจนท่ีเหลือเปนทริพซินไดท่ี pH ประมาณ 7-8 การกระตุนฤทธิ์โดย
เอนเทอโรไคเนสน้ีเกิดข้ึนไดอยางรวดเร็ว และเร็วกวาการเกิดออโตคะทาไลซิส (autocatalysis)
ดว ยทริพซนิ เองถึง 20,000 เทา

ทริพซิน เปนเอนโดเปปทิเดส (endopeptidase) ชนิดหนึ่งที่ยอยพันธะเปปไทดบริเวณ
ภายในโมเลกุลของโปรตีน ที่ pH 7.5-8.5 ซ่ึงเปนภาวะท่ีเหมาะสมของทริพซินในการยอยโปรตีน
โปรตีนท่ีเสียสภาพธรรมชาติจะถูกยอยไดเร็วกวาโปรตีนธรรมชาติ ความรอนในการหุงตมอาหาร
สามารถทําลายพันธะบางสว นใหขาดออกจากกัน จะชวยเปลยี่ นสภาพธรรมชาตขิ องโมเลกลุ โปรตนี
ทําใหยอยไดงายขึ้น เชน การลวกไข ความรอนจะไปทําลายพันธะเคมีอื่นๆ ในโปรตีนใหงายตอการ
ทํางานของเอนไซมในรางกาย การใหความรอนสูงเกินไปอาจทําใหพันธะบางชนิดมีความตานทาน
ตอเอนไซมย่ิงขึ้น เชน ไขตมที่ตมจนแข็งเกินไป หรือไขดาวที่ทอดจนเกรียมจะยอยยากกวาไขลวก
ทริพซินเปนเปปทิเดสท่ีมีความสามารถมากท่ีสุดในการยอยโปรตีนที่รางกายรับประทานเขาไปหรือ
สวนที่ยอยแลวจากเปปซิน เชน โปรติโอส เปปไทด และพอลิเปปไทด จนกระท่ังไดพอลิเปปไทด
สายส้ันๆ โอลิโกเปปไทด และอาจมีกรดอะมโิ นบา งเลก็ นอ ย

trypsin oligopeptidase,amino acid
proteose, peptone, polypeptide

141

- ไคโมทริพซิน (chymotrypsin) ไคโมทริพซิน ถูกสรางข้ึนคร้ังแรก
ในสภาพของไคโมทริพซิโนเจน (chymotrypsinogen) แลวถูกกระตุนใหเปลี่ยนไปเปน
ไคโมทริพซิโนเจนไดโดยทริพซินและไคโมทริพซินนั้นเอง ไคโมทริพซินเปนเอนโดเปปทิเดสชนิด
หนง่ึ สําหรบั ยอ ยโปรตีนและพอลเิ ปปไทดต างๆ ซึ่งเปนผลที่เกดิ จากการยอ ยดวยเปปซนิ และ ทริ
พซิน มี pH ทีเ่ หมาะสมประมาณ 7.5-8.5 ผลทีไ่ ดรับจากการยอยคือ พอลิเปปไทดสายส้ันๆโอลิ
โกเปปไทด และกรดอะมโิ นจาํ นวนเล็กนอ ย นอกจากนน้ั ไคโมทริพซนิ ยงั เปนเอนไซมทส่ี ามารถทํา
ใหน มเกิดเปน กอ นไดมากกวาทริพซิน

chymotrypsin

proteose, peptone, polypeptide oligopeptidase, amino acid

- อิลาสเตส (elastase) อิลาสเตส ถกู สรา งขน้ึ ในรปู ของโปรอลิ าสเตส
(proelastase) ซึ่งจะถูกเปล่ียนไปเปนอิลาสเตสไดโดยการทํางานของทริพซินหรือ
เอนเทอโรไคเนส (enterokinase) อิลาสเตส เปนเอนโดเปปทิเดส (endopeptidase) ชนิดหน่ึงท่ี
สามารถยอยโปรตีนไดหลายชนิด เชน คอลลาเจน (collagen) ซ่ึงมีโครงสรางที่สลับซับซอน
และมิวโคพอลิแซ็กคาไรด (mucopolysaccharide) อยูในโมเลกุลดวย นอกจากน้ียังมี
ความสามารถเปนพิเศษในการยอยอิลาสติน (elastin) แตไมยอยเคราติน (keratin) ซึ่งเปน
โปรตีนในผมและเล็บ ผลทไ่ี ดจากการยอยของอลิ าสเตส คือ พอลิเปปไทด

trypsin elastase
proelastase

หรือ enterokinase

- คารบอกซิเปปทิเดส A และ B (carboxypeptidase A และ B) สาร
ตง้ั ตนคอื โปรคารบ อกซเิ ปปทเิ ดส A และ B ซึ่งจะเปล่ียนเปนคารบอกซิเปปทิเดส A และ B โดยการ
ออกฤทธ์ขิ องทรพิ ซนิ

procarboxypeptidase A trypsin carboxypeptidase A

procarboxypeptidase B 142 carboxypeptidase B
trypsin

- คารบอกซิเปปทิเดส เปนเอกโซเปปทิเดส (exopeptidase) ที่
สามารถยอ ยพนั ธะเปปไทด บริเวณปลายโมเลกุลของโปรตีนท่ีมีคารบอกซิลอิสระ ทําใหกรดอะมิโน
ทป่ี ลายดา น C-terminal หลดุ ออกมา สวนท่ีเหลอื คอื พอลเิ ปปไทดท ่มี กี รดอะมิโนส้นั ลง 1 โมเลกลุ

อาหารประเภทโปรตีนที่ถูกยอยมาบางแลว โดยเปปซนิ ในน้ํายอ ยกระเพาะอาหารจนไดเ ปน
โปรติโอส เปปโตน และพอลิเปปไทดน้ัน เม่ือผานจากกระเพาะอาหารมายังลําไสเล็กจะถูกยอย
ตอไปโดยเอนไซมจากตับออน ซึ่งมี 2 ชนิด คือ เอนโดเปปทิเดส จะยอยพันธะที่อยูภายในโมเลกุล
ของโปรตีน ไดแก ทริพซิน ไคโมทริพซิน อิลาสเตส และเอกโซเปปทิเดส จะยอยพันธะเฉพาะท่ีอยู
ปลายสุดในโมเลกลุ ของโปรตีน ไดแก คารบอกซเี ปปทิเดส Aและ B

เอนไซมจากตับออนทั้ง 5 ชนิดน้ีจะชวยยอยโปรติโอส เปปโตน และพอลิเปปไทด จนได
พอลิเปปไทดขนาดเล็กเปนสวนใหญ และไดกรดอะมิโนจํานวนเล็กนอย พอลิเปปไทดขนาดเล็ก
เหลา นี้จะถูกยอยตอ ไปอยา งสมบูรณเปน กรดอะมิโนโดยเอนไซมจ ากผนังของลําไสเล็กตอไป

2) การยอยอาหารโดยน้ํายอยที่หลั่งจากลําไสเล็ก นํ้ายอยท่ีถูกหล่ังจาก
ลําไสเล็กเพื่อยอยโปรตีน ไดแกอะมิโนเปปทิเดส (aminopeptidase) อะมิโนเปปทิเดส เปนเอนไซม
ท่มี ีอยูใ นบรัช บอรเดอรของลําไสเล็ก เปนเอกโซเปปทิเดส ทําหนาท่ีสลายพันธะเปปไทดท่ีติดอยูกับ
หมูอะมิโน (amino group) บริเวณปลายโมเลกุลของโปรตีน ตอจากการยอยของเอนไซมจากตับ
ออน เมื่อเปปไทดเหลานั้นผานเขาในบรัช บอรเดอรจะถูกยอยใหกลายเปนกรดอะมิโน และถูกดูดซึม
เขาสูกระแสโลหติ ทันที

aminopeptidase amino acid
polypeptide,peptides

dipeptidase

ปาก 143
กระเพาะ สรปุ กระบวนการยอ ยโปรตนี
อาหาร
Proteins
Proteins
HCl หรือ
: pepsinogen
Pepsin

ลําไสเ ลก็ Proteoses, peptones

ตบั ออน : Enterokinase Trypsin
Trypsinogen

Trypsin

chymotrypsinogen trypsin และ Chymotrypsin

chymotrypsin

trypsin หรือ Elastase
Proelastase
carboxypeptidase A
enterokinase carboxypeptidase B
trypsin

Procarboxypeptidase A
trypsin

Procarboxypeptidase B

Oligopeptides, Dipeptides, amino acids

ลาํ ไสเล็ก : Aminopeptidase
Tripeptidase
Dipeptidase
Amino Acids

ภาพที่ 5.6 การยอ ยโปรตนี
ทม่ี า (สนุ ยี  สหัสโพธ,์ิ 2543, หนา 58)

144

2. การดดู ซึมโปรตนี
เม่ือโปรตีนถูกยอยจนถึงขั้นสุดทายจะไดเปนกรดอะมิโน ซ่ึงสามารถจะซึมผาน

ผนังลําไสเ ลก็ โดยวิธแี อกทฟี ทรานสปอรต (active transport) โดยอาศัยพลงั งานจากโปรตนี ชว ยพา
(carrier protein) ทีอ่ ยูในเยือ่ เซลล และมกี ารแขงขนั กันระหวางชนิดของกรดอะมิโนดวย นอกจากน้ี
การดูดซึมยังเกิดควบคูไปกับการดูดซึมโซเดียม โดยอาศัยวิตามินบีหกและแมงกานีสชวยในการ
ดูดซึม กรดอะมิโนจะถูกดูดซึมอยางรวดเร็วผานผนังลําไสเล็กเขาสูกระแสโลหิตและทอนํ้าเหลือง
แตสวนใหญกรดอะมิโนจะเขาสูเสนโลหิตดําแลวไหลไปยังตับ โดยตับจะรับกรดอะมิโนไวตามชนิด
และจํานวนท่ีตับตองการในขณะนั้น สวนท่ีเหลือจะไหลผานไปกับโลหิตสูหัวใจ จากน้ันหัวใจจะฉีด
โลหิตท่ีมีกรดอะมิโนไปยังอวัยวะตางๆ ท่ัวรางกาย เม่ือกระแสโลหิตผานไปยังอวัยวะใด อวัยวะน้ัน
จะรับเอากรดอะมิโนไวตามจํานวนและชนิดท่ีตองการ อวัยวะที่รับไวมาก ไดแก ตับ และไต สวน
กลามเนื้ออาจจะรับไวไดมากแตไมมากเทากับอวัยวะท้ังสอง สําหรับสมองเปนอวัยวะท่ีรับไดนอย
ท่ีสุด อตั ราการดูดซมึ กรดอะมโิ น ขน้ึ อยูกับปจจยั ตาง ดังนี้

1) ปริมาณกรดอะมิโนและสัดสวนของกรดอะมิโนชนิดตางๆ ท่ีไดจากการ
ยอ ยสลาย กรดอะมิโนทไี่ ดจากโปรตนี พชื จะดดู ซึมไดนอยกวากรดอะมิโนที่ไดจากโปรตนี จากสัตว

2) ปรมิ าณของโปรตนี ชวยพาทีอ่ ยใู นเซลลข องเยอื่ บุลําไสเ ล็ก
3) ความตอ งการกรดอะมโิ นของเซลลและเนือ้ เยื่อของรางกาย
ในบางกรณอี าหารโปรตนี สามารถจะถกู ดดู ซมึ เขาสกู ระแสโลหติ ไดท ันทีโดยไมตองผา นการ
ยอยแตป ระการใด การดูดซึมในรูปของโปรตีนในโมเลกุลโดยตรงเกิดข้ึนในทารกแรกเกิดที่ดูดน้ํานม
แม นอกจากนั้นปริมาณของเอนไซมตางๆ สําหรับการยอยโปรตีนในน้ํายอยจากกระเพาะอาหาร
และจากตับออนในทารกเจือจางกวาในผูใหญ ดังน้ันทารกจะสามารถดูดซึมภูมิคุมกัน (antibody)
ซ่ึงมีอยูในน้ํานมเหลืองของนมแมได การดูดซึมโปรตีนเชนนี้มีความสําคัญมาก เพราะทําใหทารก
ไดรับภูมิคุมกันของมารดาไวตอตานโรคโดยไมตองถูกยอยเสียกอน ซ่ึงความสามารถในการดูดซึม
แบบนจ้ี ะส้นิ สดุ ลงภายหลงั การคลอดเพียงไมกี่เดือน ทั้งนี้อาจเน่ืองมาจากกระเพาะอาหารหล่ังกรด
และน้ํายอ ยไดดีขน้ึ และทารกสามารถสรา งภูมคิ ุมกนั ไดเอง
นอกจากนี้ในผูใหญบางคนท่ีรับประทานอาหารบางชนิด เชน อาหารทะเล กุง สตรอเบอรี่
หัวหอม นม ขาวสาลี หรืออ่ืนๆ จะเกิดโรคภูมิแพ ท้ังนี้เน่ืองจากลําไลเล็กมีการดูดซึมโปรตีนที่ยังไม
ถูกยอย ซ่ึงมีอยูในอาหารที่รับประทานเขาไป แมมีปริมาณเพียงเล็กนอยก็เพียงพอที่จะกอใหเกิด
ปฏิกิริยาการแพข้ึนได เชน การจาม นํ้ามูกไหล นํ้าตาไหล หอบหืด ผื่นแดง ปวดศีรษะ และอาเจียน
เปน ตน

145

ความผดิ ปกติในการยอยโปรตนี และการดดู ซึมกรดอะมิโน

ความผิดปกตใิ นการยอยโปรตีนสวนใหญเ กิดขนึ้ เน่ืองมาจากการขาดเอนไซมยอยโปรตีน
หรือมีปริมาณลดนอยลงในโพรงทางเดินอาหารซึ่งมีสาเหตุมาจากการมีความผิดปกติเกิดข้ึนท่ีตับ
ออน เชน ตับออนอักเสบ หรือโรคซิสติกไฟโบรซิส (cysticfibrosis) เปนตน มีผลทําใหกระบวนการ
ยอยโปรตีนลดลง และการดูดซึมโปรตีนลดลงตามไปดวย จึงทําใหมีการสูญเสียไนโตรเจนไปกับ
อุจจาระ นอกจากนี้ในคนบางคนจะไมมีเอนไซมทริปซินในนํ้ายอยสําหรับยอยอาหารจากตับออน
ซึ่งเปนความผิดปกติทางกรรมพันธุอยางหน่ึงมีผลทําใหการยอยโปรตีนเกิดข้ึนอยางไมสมบูรณใน
บริเวณโพรงลาํ ไสเล็ก

สําหรับความผิดปกติในการดูดซึมกรดอะมิโนสวนใหญเกิดขึ้นจากการขาดตัวพาจําเพาะ
หรือมีปริมาณตัวพาลดลงในบริเวณบรัชบอรเดอรของเซลลดูดซึม มีผลใหการดูดซึมกรดอะมิโนท่ี
จําเปนตอรางกายลดนอยลง ความผิดปกติดังกลาวเกิดขึ้นจากความผิดปกติทางพันธุกรรม
นอกจากมีความผดิ ปกตใิ นลําไสเ ลก็ แลวยังมีความผิดปกติเกดิ ขึ้นที่ไตอีกดวย โดยพบวาปริมาณตัว
พาของกรดอะมิโนลดนอยลง หรือไมมีในบริเวณทอไตทําใหไมมีการดูดซึมกรดอะมิโนเขาสูรางกาย
ดังน้ันคนที่มีความผิดปกติของตัวพากรดอะมิโนจะทําใหมีการสูญเสียกรดอะมิโนออกไปทาง
ปส สาวะ และอจุ จาระกลมุ อาการทผี่ ิดปกตมิ ีดังนี้

1. ซิสทนิ ูเรีย (cystinuria)
เปน ภาวะทีม่ ีกรดอะมิโนซิสทีน (cystine) ในปสสาวะในปริมาณสงู ภาวะดงั กลา วเกดิ ขน้ึ

จากความผิดปกติกับตัวพาของกรดอะมิโนท่ีมีฤทธ์ิเปนกลางในบริเวณทอไตสวนตนและลําไสเล็ก
ทําใหการดูดซึมกลับของกรดอะมิโนไลซีน และอารจีนีนรวมท้ังกรดอะมิโนที่มีซัลเฟอรเปน
สวนประกอบ เชน ซิสทีนในบรเิ วณทอไตสว นตน และในบริเวณลําไสเล็กลดลง

2. โพรลินเู รีย (prolinuria)
เปนภาวะที่มีกรดอะมิโนโพรลีน (proline) อยูในปสสาวะในปริมาณสูง ภาวะนี้ไมคอย

พบบอย โดยจะพบความผิดปกติของตัวพากรดอะมิโนที่อยูในระบบอิมิโน (imino system) เชน
โพรลีน และไฮดรอกซีโพรลีน (hydroxyproline) ในบริเวณทอไตสวนตน และลําไสเล็กทําใหการดูด
กลับของกรดอะมโิ นเหลาน้ีในบริเวณดังกลา วลดนอยลง

3. กลุมอาการของการดูดซึมเมไทโอนีนผิดปกติ (methionine malabsorption
syndrome) กลุม อาการนไ้ี มคอ ยพบบอย เกดิ ข้ึนจากความผิดปกติของตัวพากรดอะมิโนเมไทโอนีน
ของเซลลด ูดซมึ ในบรเิ วณลําไสเ ล็กเทาน้ันโดยไมพบวามีความผิดปกติในอวัยวะอ่ืน การดูดซึมเมไท
โอนีนในบริเวณลําไสเล็กจะลดลง ทําใหเมไทโอนีนหลงเหลือในลําไสใหญและแบคทีเรียจะนําไปใช

146

ในการผลิตอัลฟาไฮดรอกซีบิวทีริก (α-hydroxybutyric acid) ออกมากับอุจจาระเปนผลทําให
อจุ จาระมกี ลนิ่ เหม็นมาก

กระบวนการเผาผลาญโปรตนี

กรดอะมิโนที่ถูกดูดซึมจากทางเดินอาหาร มาจากอาหารประเภทโปรตีนที่กินเขาไปเปน
สวนใหญ รวมทั้งโปรตีนท่ีไดมาจากทางเดินอาหารเองที่เกิดขึ้นจากเซลลเย่ือบุผิวของทางเดิน
อาหารท่ีตายหรือหลุดออกมาในระบบทางเดินอาหาร รวมทั้งเอนไซมและเมือกจะถูกยอยให
กลายเปน กรดอะมโิ นแลวถกู ดูดซึมเขา สูกระแสโลหิต

1. การลําเลียงกรดอะมิโนเขา สูต ับ
กรดอะมิโนท่ีเกิดจากการยอยอาหารโปรตีนและสวนท่ีเหลือจากเซลลและน้ํายอย จะถูกดูด

ซึมจากลําไลเล็กเขาสูตับทางเสนโลหิตดําพอรตัล เมื่อเขาสูตับแลวกรดอะมิโนจะถูกเปลี่ยนแปลง
จากเซลลของตับใหกลายเปนโปรตีนพลาสมา ซ่ึงไดแก อัลบูมิน ซ่ึงเปนโปรตีนที่ทําหนาที่ชวย
เสริมแรงดันออสโมติกในโลหิต และทําหนาท่ีลําเลียงและขนสงโลหะอิเล็กโทรไลต กรดไขมัน
กรดอะมิโน บิลลิรูบิน (bilirubin) โกลบูมิน (globumin) เอนไซมและยาชนิดตางๆ เปนสวนใหญ
รวมท้งั ไฟบริโนเจน (fibrinogen) และโพรทรอมบิน (prothrombin) ซึ่งทําหนาท่ีชวยใน การแข็งตัว
ของเลือด เปนตน นอกจากน้ีก็จะนําไปสรางโปรตีนที่ใชเองในตับ โดยเปล่ียนแปลงเปนยูเรียและ
เก็บไวในรูปของกรดอะมิโนบางสวน สวนกรดอะมิโนท่ีเหลือประมาณรอยละ 25 จะถูกสงเขาไปใน
กระแสโลหติ (ภาพที่ 5.7)

ทางเดินอาหาร ตับ กระแสโลหติ

อาหารพวกโปรตนี โปรตีนพลาสมา โปรตีนพลาสมา
กรดอะมิโน
กรดอะมิโน

กรดอะมิโน กรดอะมโิ น ยูเรีย ยเู รีย

กรดอะมิโนในตบั

โปรตีนจากเซลลและเอนไซม โปรตนี ตบั

ภาพท่ี 5.7 การดดู ซมึ และการลําเลียงกรดอะมโิ น
ทมี่ า (สนุ ีย สหัสโพธิ์,2543, หนา 60)

147
2. การกระจายกรดอะมิโนไปยงั อวัยวะตา งๆ ของรางกาย

2.1) โปรตีนไนโตรเจนในระบบทางเดินอาหาร อาหารโปรตีนที่รางกายยอยไมทันหรือ
ยอยไมไดรวมท้ังโมเลกุลของเซลลเยื่อบุผิวที่อยูในโพรงของลําไสใหญ จะถูกแบคทีเรียยอยให
กลายเปน โปรตนี ไนโตรเจน แลวกําจัดออกจากรางกายเปนอจุ จาระและแอมโมเนียม ซงึ่ จะถกู ดดู ซมึ
เขาสกู ระแสโลหิตทางเสน เลอื ดดาํ พอรต ัลเขาสูต บั แอมโมเนียมเปนสารทีท่ าํ ใหการทํางานของเซลล
สมองเสียหายและเปนอันตราย ดังน้ันตับจึงทําหนาที่เปล่ียนแอมโมเนียมใหกลายเปนยูเรียเขาสู
กระแสโลหิตแลวถูกกําจัดออกจากรางกายทางปสสาวะที่ไต นอกจากนี้แอมโมเนียมอีกสวนหนึ่ง
เกิดข้ึนจากกระบวนการดีแอมมิเนช่ัน (deamination) ของกรดอะมิโนในไต แอมโมเนียมสวนนี้จะ
ถูกดูดซึมเขาสูกระแสโลหิตไปยังตับเพ่ือเปล่ียนใหเปนยูเรียและบางสวนของแอมโมเนียมก็จะถูก
กําจดั ออกจากรา งกายทางปส สาวะ (ภาพท่ี 5.8)

ภาพที่ 5.8 เมตาบอลซิ ึมของโปรตีน
ท่มี า (ธรี ะยุทธ กลนิ่ สคุ นธ, 2529)

148

2.2) กรดอะมิโนในตับบางสวนจะถูกนําไปเปล่ียนแปลงใหเปนไกลโคเจนและไขมัน โดย
การสลายกรดอะมิโนใหมใ นกระบวนการดแี อมมิเนชัน่ กรดอะมิโนแยกออกเปน หมูอะมิโน (-NH2)
และสวนที่เหลือซ่ึงไมมีไนโตรเจน (non-nitrogen residue) หรือกรดคีโตน (keto-acid) กรดอะมิโน
สวนท่ีเกินแกความตองการจะถูกนําไปใชเปนพลังงาน โดยตับจะแยกเอาสวนท่ีเปนหมูอะมิโนออก
จากโมเลกุล หมูอะมิโนถูกเปล่ียนเปนยูเรียและแอมโมเนียมไอออน (NH4+) ซ่ึงถูกขับออกทาง
ปสสาวะท่ีไต สวนกรดคีโตนจะถูกเปลี่ยนเปนคารโบไฮเดรตเรียกวาคลูโคจีนิกอะมิโนแอซิด
(glucogenic amino acid) สวนกรดคีโตนท่ีเปลี่ยนเปนไขมันเรียกวาคีโตจีนิกอะมิโนแอซิด
(ketogenic amino acid) หรือเผาผลาญใหเกิดพลังงานและความรอนตามความตองการของ
รา งกาย

2.3). กรดอะมิโนที่เขาสูไต กรดอะมิโนท่ีเขาสูไตน้ันจะออกจากกระแสโลหิตผาน
กรวยไตแตไมถ กู ดูดซมึ กลับเขาสูเซลลข องไตทั้งหมด อยางไรก็ตามโปรตีนท่ีมีโมเลกุลเลก็ ทีส่ ดุ จะถกู
กรองผานกรวยไตและจึงไมถูกดูดซึมกลับ จึงถูกกําจัดออกจากรางกายทางปสสาวะ ดังนั้นใน
ปสสาวะจะมีโปรตีนไนโตรเจนอยูไดเชนกนั

2.4). กรดอะมิโนกระจายเขาสูอวัยวะอ่ืนๆ กรดอะมิโนในกระแสโลหิตจะเขาสู
อวัยวะตางๆ ของรางกายเพื่อนําไปใชในการสรางโปรตีนเนื้อเยื่อ เปปไทดฮอรโมน โปรตีนเอนไซม
ภายในเซลลและโปรตีนเอนไซมในทางเดินอาหาร โปรตีนและเปปไทดอ่ืนเพื่อการซอมแซมและการ
ทํางานของเซลล

การสลายกรดอะมโิ น

กรดอะมิโนเปนองคประกอบของโปรตีน แตโปรตีนไมใชเปนแหลงของพลังงานท่ีสําคัญ
โดยท่ัวไปแลวสิ่งมีชีวิตจะใชกรดอะมิโนเปนแหลงพลังงานก็ตอเม่ือขาดแคลนพลังงานจาก
คารโบไฮเดรต และไขมนั โดยทัว่ ไปคนปกติจะใชกรดอะมิโน 3/4 ของกรดอะมิโนที่ไดจากอาหารใน
การสงั เคราะหโ ปรตนี และอกี 1/4 ของกรดอะมโิ นทไี่ ดจ ากอาหารจะถูกนําไปเผาผลาญเปนพลังงาน
ซ่ึงตองมีปฏิกิริยาที่จะเปลี่ยนกรดอะมิโนใหเปนสารตัวกลางของไกลโคไลซิสหรือวัฏจักรเครบส
สารตวั กลางดงั กลา ว ไดแ ก ไพรูเวต (pyruvate) แอซีสติลโคเอ (acetyl CoA) แอลฟา-คีโตกลูตาเรต
(α -ketoglutalate) ซักซินิลโคเอ (succinyl CoA) ฟูมาเรต (fumarate) และออกซาโลแอซีเตต
(oxaloacetate) ซึ่งในการสลายกรดอะมิโนเพื่อใชเปนแหลงพลังงาน กรดอะมิโนจะถูกสงไปที่ตับ
(ภาพที่ 5.9) เพื่อใหเซลลของตับสลายกรดอะมิโนเหลานั้นดวยปฏิกิริยาดีแอมมิเนชั่น ปฏิกิริยานี้

149
เปนการดึงเอาหมูอะมิโน (-NH2) ออกจากโมเลกุลของกรดอะมิโน โดยมีเอนไซมอะมิโนออกซิเดส
เปนตวั เรงปฏิกิรยิ า ผลทไี่ ดคือ กรดแอลฟา-คีโตน (α-ketoglutalate) และแอมโมเนียม (NH3)

ภาพที่ 5.9 ปฏิกริ ิยาการสลายกรดอะมิโน
ท่ีมา (Robinson, C.H,1978)

150

การเปลยี่ นแปลงของกรดแอลฟาคีโตน

กรดแอลฟาคีโตน สามารถเปล่ียนไดหลายทางดังนี้
1. แปรสภาพไปเปน ไกลโคเจนและไขมนั

กรดอะมิโนกลุมหน่ึงจะถูกเปล่ียนไปเปนกรดไพรูเวต ซึ่งจะสามารถเปล่ียนตอไปเปน
กลูโคสได เรียกกรดอะมิโนกลุมนี้วา กลูโคจินิกอะมิโนแอซิด (glucogenic amino acid) สวน
กรดอะมิโนอีกกลุมหนึ่งจะถูกเปลี่ยนไปเปนกรดแอซีโตนแอซิด และแอซิติลโคเอ ซึ่งจะถูก
เปล่ยี นเปน ไขมนั เรยี กกรดอะมโิ นกลุม นวี้ า คีโตจนิ ิก อะมิโนแอซิด (ketogenic amino acid) (ภาพ
ท่ี 5.10)

ภาพท่ี 5.10 กรดอะมโิ นท่ีเขาสูวถิ ีรวมเมตาบอลิซึมของคารโบไฮเดรต และไขมัน
ทม่ี า (Robinson, C.H.1978)

151

2. สรา งกรดอะมโิ นชนิดทไี่ มจ ําเปน
โดยเกิดปฏิกิริยาทรานสแอมมิเนชั่น (transamination) ซ่ึงเปนปฏิกิริยาการโยกยาย

หมูอะมิโนชนิดหน่ึงใหเปนกรดแอลฟาคีโตน โดยมีเอนไซมทรานสแอมมิเนช่ัน เปนตัวเรงปฏิกิริยา
ทําใหเกิดกรดอะมิโนชนิดใหมขึ้น เชน ปฏิกิริยาระหวางกรดกลูตามิก (กรดอะมิโน) กับกรดไพรูวิก
(กรดแอลฟาคีโตน) ซ่ึงทาํ ใหเ กิดกรดอะมิโนชนดิ ใหม (อะลานีน) ดังสมการ

ทรานสแอมมิเนส

CH2 – CH2 – CH–COOH+CH3–C–COOH CH2–CH2–C– COOH+CH3 – CH–COOH

COOH NH2 O COOH O NH2

กรดกลูตามิก กรดไพรวู กิ กรดแอลฟาคีโตกลตู าริก อะลานนี

(กรดอะมิโน) (กรดแอลฟาคีโต) (กรดแอลฟาคีโต)

ปฏิกิริยาทรานสแอมมิเนชั่นนั้นมีความสําคัญตอรางกายมาก เพราะทําใหรางกายสราง
กรดอะมโิ นเฉพาะทไี่ มจ ําเปน (non-essential amino acid) ไดเ อง ในกรณที ่ีไดรบั อาหารไมเพยี งพอ
เชน เมื่อเซลลไดรับกรดอะมิโนอะลานีนไมเพียงพอจากอาหารท่ีรับประทาน เซลลจะสังเคราะหอะ
ลานนี ข้ึนไดเ อง แตก รดอะมิโนท่ีจําเปน นัน้ ตอ งไดร ับจากอาหารเทานัน้

3. สลายใหไดพ ลังงาน
กรดแอลฟาคีโตนซ่ึงอยูในสภาพตัวกลางในไกลโคไลซิส หรือวัฏจักรเครบสดังกลาว

ขางตน (ไพรูเวต แอซีตลิ โคเอ แอลฟา-คโี ตนกลตู าเรต ซักซนิ ลิ โคเอ ฟูมาเรต และออกซาโลแอซีเตต)
จะถูกสงตอไปยังวิถีรวมของเมตาบอลิซึมเพ่ือผลิตพลังงานที่จุดตางๆ ในวัฏจักรเครบส ท้ังน้ีขึ้นอยู
กับชนิดของแอลฟา-คีโตนน้ันๆ วาไดมาจากกรดอะมิโนชนิดใด แอลฟา-คีโตนจะถูกออกซิไดสไป
เปนพลังงาน คารบอนไดออกไซด และน้าํ ในวฏั จักรเครบส

จากปฏิกิริยาดีแอมมิเนชั่นท่ีกลาวในตอนตน นอกจากเกิดกรดแอลฟา-คีโตนซ่ึงเซลล
นําไปใชประโยชนแลว ยังเกิดแอมโมเนียมขึ้นอีกดวย แตเน่ืองจากแอมโมเนียมมีพิษตอรางกาย
เซลลจงึ แปรสภาพไปเปน ยูเรีย (urea) แลวกําจัดออกจากรางกายทางปสสาวะ นอกจากน้ีจะมีแอ
มโนเนยี มบางสวนท่รี างกายนาํ ไปใชประโยชนในการสังเคราะหพวิ รีน (purine)

152

การประเมินคณุ คา โปรตีน

อาหารแตละชนิดท้ังในกลุมพืชและสัตว จะมีปริมาณของโปรตีนและสวนประกอบของ
กรดอะมิโนที่แตกตางกัน ซ่ึงจะมีผลใหมนุษยและสัตวเจริญเติบโตไดมากนอยตางกัน หรือไดรับ
คุณภาพของโปรตีนท่ีตางกัน วิธีที่ใชในการประเมินคุณภาพโปรตีนในอาหารมีหลายวิธี ในทาง
โภชนาการวธิ กี ารประเมนิ คุณภาพของโปรตีนที่สาํ คญั มี 4 วิธี ดงั นี้

1. คาไบโอโลจิคอลของโปรตนี
คาไบโอโลจิคอลของโปรตีน (Biological Value : B.V.) หรือคุณคาทางชีววิทยา

หมายถึง คุณคาของโปรตีนท่ีรางกายเก็บสะสมไว (สําหรับสรางเน้ือเย่ือ) โดยคิดเปนรอยละ เมื่อ
เปรยี บเทียบกบั ปรมิ าณทีถ่ กู ดูดซึม

วิธีการประเมินคุณคาของโปรตีนดวยวิธีนี้จะตองทําการศึกษาดวยการหาดุลไนโตรเจน
(nitrogen balance) เพ่ือหาคาของโปรตีนท่ีถูกดูดซึมกับคาของโปรตีนที่เก็บสะสมไวแลวนํามา
ประเมนิ ตามสูตร ดังน้ี (วีนัส ลีฬกลุ และคณะ,2545)

คณุ คา ทางชวี วิทยา (B.V.) = Food N – (UN + FN) X 100
Food N – FN

เม่อื Food N คือ ไนโตรเจนในอาหารท่ไี ดรบั
UN คอื ไนโตรเจนทถี่ กู ขับออกทางปส สาวะ (urinary nitrogen)
FN คือ ไนโตรเจนทถ่ี ูกขบั ออกทางอจุ จาระ (fecal nitrogen)

คา B.V ที่ไดมีคาตั้งแต 1-100 ถาโปรตีนชนิดใดมีคา B.V. สูง แสดงวามีคุณภาพของ
โปรตีนสูงหรือเรียกไดวาเปนโปรตีนสมบูรณ (complete protein) ซ่ึงจะพบในอาหารประเภท
เน้อื สตั วแ ละผลิตภัณฑจากสัตว เชน ไข เน้อื ปลา ไก เปด สวนคา B.V. ของสัตวท ม่ี าจากพชื จะมีคา
B.V. ตํ่า และเปนโปรตีนชนิดไมสมบูรณ (incomplete protein) เชน โปรตีนจากขาว ขาวโพด และ
ถั่ว เปนตน โดยโปรตีนท่ีมีคา B.V. 70 ข้ึนไป ถือวาเปนโปรตีนที่มีคุณภาพดี สามารถใหความ
เจรญิ เตบิ โตไดถาไดร ับโปรตนี นี้ในปรมิ าณท่เี พยี งพอ

2. อตั ราสวนประสิทธภิ าพของโปรตีน (Protein Efficiency Ration ; PER)
อัตราสวนประสิทธิภาพของโปรตีน (Protein Efficiency Ration ; PER) เปนการวัดคุณภาพของ
โปรตีน โดยพิจารณาจากการเจริญเติบโตและน้ําหนักที่เปลี่ยนแปลงไปของสัตวทดลอง โดยอาศัย

153

หลกั การคอื ถา อาหารโปรตนี ชนดิ ใดท่ีสามารถทาํ ใหรางกายเจริญเตบิ โตไดดี นาํ้ หนักตวั ตอ งเพิม่ ขน้ึ
คาอัตราสวนประสทิ ธภิ าพของโปรตนี จะมคี า สงู ขึน้

อัตราสว นประสิทธภิ าพของโปรตนี = นํา้ หนักของสัตวท ดลองท่ีเพิ่มมากข้นึ
(PER) โปรตีนทก่ี ิน คิดเปน กรมั

ในการศึกษาหาคุณภาพของโปรตีนโดยการใชอ ัตราสวนประสทิ ธภิ าพของโปรตีนนมี้ ีขอ ควร
คํานึงถึง คือ น้ําหนักตัวของสัตวทดลองท่ีเพิ่มข้ึนอาจไมไดเปนเพราะมาจากสารโปรตีนเพียงอยาง
เดียว แตอาจมาจากการไดรับอาหารอื่นและน้ํา แตอยางไรก็ตาม ถาสัตวทดลองกินโปรตีนมาก คา
PER ยอ มมีคาสูง

ตารางท่ี 5.2 เปรยี บเทยี บคุณภาพโปรตนี ท่เี กดิ จากการวิเคราะหด ว ยวธิ ีการตา งๆ

แหลง โปรตนี Chemiacl Score PER BV NPU

ไข 100 3.92 94 94
80
ปลา 71 3.55 76 67
58
เนอ้ื ววั 69 2.30 74 72
66
เมล็ดทานตะวนั 61 2.10 70 57
43
เคซิอนี 58 2.86 80 61
40
ขา วโอต 57 2.19 65 52
51
ขาวเจา 56 2.18 64 30

ถ่ัวลิสง 55 1.65 55

ถวั่ เหลือง 47 2.32 73

ขา วสาลี 43 1.53 65

ถวั่ แดง 41 1.53 66

ขาวโพด 41 1.12 59

เมลด็ ถัว่ ลนั เตา 31 0.93 45

ทีม่ า (Committee on Amino Acids, Food and Nutrition Board, 1989

อางในนัยนา บุญทวยี ุวัฒน, 2546, หนา 86)

154

3. คา สุทธขิ องการใชโ ปรตีน
คาสุทธขิ องการใชโปรตนี (Net Protein Utilization : NPU) หมายถงึ ปริมาณโปรตีนท่ีถูก

ดูดซมึ เก็บไวใ นรางกายตอปรมิ าณโปรตนี ทบ่ี รโิ ภค โดยคาํ นวณไดจ ากสตู รตอไปนี้ (วีนสั ลฬี กุล และ
คณะ, 2545)

NPU = Biological Value X Digestibility

= N retained × N absorbed
N absorbed N int ake

= N retained / N intake

= Food N – (FN – FkN) – (UN – UkN) / Food N

เมอื่ Food N = ปรมิ าณไนโตรเจนในอาหารท่ีบรโิ ภค

FN = ปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกทางอุจจาระขณะบริโภคอาหาร

โปรตีน

FkN = ปริมาณไนโตรเจนท่ีขับออกทางอุจจาระขณะบริโภคอาหารท่ี
ปราศจากโปรตีน

UN = ปริมาณไนโตรเจนท่ีขับออกทางปสสาวะขณะบริโภคอาหาร

โปรตนี

UkN = ปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกทางปสสาวะขณะบริโภคอาหารท่ี
ปราศจากโปรตนี

ดังนั้นคาสุทธิการใชโปรตีน (NPU) ของอาหารโปรตีนขึ้นอยูกับความสามารถในการยอย

และคาไบโอโลจิคอลของโปรตีน (B.V.) น้ันๆ อาหารท่ีมีคาสุทธิการใชโปรตีน (NPU) สูง แสดงวา

เปนอาหารโปรตีนที่มีคุณภาพดี ถาอาหารโปรตีนมีความสามารถในการยอยที่สมบูรณ คาสุทธิการ

ใชโปรตีน (NPU) และคาไบโอโลจิคอลของโปรตีน (B.V.) จะใกลเคียงกัน แตถาเปนอาหารโปรตีนท่ี

มีใยอาหารสูง เชน โปรตีนจากพืช จะเปนโปรตีนท่ีมีความสามารถในยอยต่ํา ก็จะมีคาสุทธิการใช

โปรตนี (NPU) ตาํ่ กวา คา ไบโอโลจิคอลของโปรตนี (B.V.)

155

3. อะมิโนแอซิด สคอร
อะมิโนแอซิดสคอร หรือ โปรตีนสคอร หรือเคมิคอลสคอร (Amino Acid Score หรือ

Protein score หรือ Chemical Score) หมายถึง อัตราสวนของกรดอะมิโนจําเปนท่ีนอยท่ีสุดของ
อาหารโปรตีนชนิดนน้ั ๆ กับกรดอะมโิ นจาํ เปนชนิดเดียวกันทม่ี ีอยูในอาหารโปรตนี ทีใ่ ชเ ปน มาตรฐาน
เชน มาตรฐานของ FAO มสี ูตร ดังน้ี

Amino Acid Score = มก.ของกรดอะมิโนจําเปนทน่ี อยทส่ี ดุ

มก.ของกรดอะมิโนชนดิ เดยี วกนั ท่มี อี ยูในนมหรอื ไขหรือของ FAO/WHO

ตัวอยางของกรดอะมิโนในมันสําปะหลัง กรดอะมิโนชนิดท่ีจําเปนท้ัง 8 ชนิดท่ีมีอยูในขาวมันปูน้ัน

มีไลซีนนอ ยทสี่ ุด เมื่อเทยี บกับตารางมาตรฐานของ FAO

ไลซนี ในขา วมนั ปู = 37 มลิ ลกิ รมั ตอ ไนโตรเจน 1 กรมั

ไลซนี มาตรฐานของ FAO = 55 มลิ ลิกรมั ตอ ไนโตรเจน 1 กรมั

Amino Acid Score = 37 x 100

55

= 67

อะมิโนแอซิดสคอร (Amino Acid Score) ของขาวมันปู มีคาเทากับ 67 แสดงวาขาวมันปู

มีคุณภาพของโปรตีนระดับไมคอยดีนัก (คา 100 เปนคาสูงสุด) คาอะมิโนแอซิดสคอรของอาหาร

บางชนดิ แสดงในตารางที่ 5.2

4. การประเมนิ โดยทางคลนิ กิ

รางกายของคนในแตละวัยและภาวะที่แตกตางกันทําใหมีความตองการโปรตีนใน

ปรมิ าณทีแ่ ตกตางกนั ผใู หญป กติทงั้ ชายและหญงิ ทม่ี ีอายตุ ง้ั แต 18 ปข น้ึ ไป มีความตองการโปรตีน

วันละ 1 กรัมตอน้ําหนักตัว 1 กิโลกรัม เด็ก บุคคลในภาวะพิเศษ เชน หญิงตั้งครรภ หญิงใหนมบุตร

มีความตองการโปรตีนมากกวาผูใหญ โปรตีนที่บริโภคเขาไปเมื่อผานกระบวนการยอย การดูดซึม

แลว จะใชแทนที่โปรตีนท่ีเส่ือมแลวสลายตัวถูกขับออกจากรางกาย เม่ือจะศึกษาดุลไนโตรเจน

กลาวคือ เมื่อตองการรูวาอาหารท่ีบริโภคมีปริมาณโปรตีนเทาใด จะตองวิเคราะหหาไนโตรเจนแลว

คูณดว ย 6.25 ในทาํ นองเดียวกันเม่อื ตอ งการทราบวารางกายขับโปรตีนออกมาในปริมาณมากนอย

เพียงใด ใหวิเคราะหหาไนโตรเจนจากท่ีมีอยูในปสสาวะ และอุจจาระแลวคูณดวย 6.25 ก็จะทําให

156

ทราบปริมาณโปรตีนที่ถูกขับออกมา และจะสามารถหาดุลของโปรตีนได ดังนั้นหลักการหาดุล
ไนโตรเจน สรุปไดดงั น้ี

4.1.กําหนดปริมาณอาหารตามที่ตองการทดลอง คํานวณปริมาณพลังงานและ
สารอาหารอนื่ ใหครบถวนเพือ่ ใหผ ูถ กู ทดลอง บริโภคแตล ะม้ือ

การเตรยี มอาหารตอ งเตรียมใหเหมือนกัน 2 ชุด คือ ชุดแรกสําหรับผูถูกทดลองบริโภค และ
ชดุ ที่สองตองนําวิเคราะหทางเคมเี พ่อื หาปรมิ าณไนโตรเจน

4.2 นําอุจจาระและปสสาวะของผูถูกทดลองมาวิเคราะหทางเคมีเพ่ือหาปริมาณ
ไนโตรเจนทขี่ บั ถา ยออกมาในอจุ จาระและปสสาวะ

4.3.หาผลตางระหวางไนโตรเจนท่ีบริโภคกับไนโตรเจนท่ีขับออก ดุลของไนโตรเจน มี
คาเทากับ ไนโตรเจนที่บริโภค – ไนโตรเจนที่ขับถายออกมา (ในอุจจาระ+ปสสาวะ) จากผลการ
ประเมนิ ทาง Clinical สามารถแบงไดเปน 3 สภาวะ คือ

1) คา NB มคี าเทา กับศูนย หมายถึงภาวะสมดุลไนโตรเจน
เปนภาวะที่รางกายไดรับไนโตรเจนจากอาหารเทากับปริมาณไนโตรเจนที่ขับ

ออกจากรางกาย ซ่ึงไมมีการสะสมไนโตรเจนไว ภาวะสมดุลไนโตรเจนพบไดในผูใหญท่ีมีสุขภาพดีที่
ไดรับอาหารโปรตีนอยางเพยี งพอ

2) คา NB มีคาบวก หมายถึงภาวะสมดุลไนโตรเจนเกนิ ดลุ หรอื เปน บวก
เปนภาวะท่ีรางกายไดรับไนโตรเจนที่ไดจากการบริโภคอาหารมากกวาท่ี

รางกายขับถายออก แสดงวารางกายกําลังอยูในภาวะท่ีนําไนโตรเจน (โปรตีน) ไปใชในการสราง
เซลลเพ่ือความเจริญเติบโต ซึ่งภาวะไนโตรเจนเกินดุลน้ีมักพบในเด็กท่ีกําลังเจริญเติบโต หญิง
ต้ังครรภ ผปู ว ยกาํ ลงั พักฟน

3) คา NB มีคา ลบ หมายถงึ ภาวะขาดดลุ ไนโตรเจนหรือเปน ลบ
เปนภาวะท่ีรางกายไดรับไนโตรเจนที่ไดจากการบริโภคอาหารนอยกวาที่

รางกายขับถายออก แสดงวารางกายจะตองมีการสลายเนื้อเยื่อออกมาใชในการสังเคราะหโปรตีน
และสารตางๆ ท่ีทําใหมีการขับถายไนโตรเจนมากกวาท่ีบริโภค ภาวะขาดดุลไนโตรเจนน้ีมักเกิดข้ึน
จาก (ยุวดี กาญจนัษฐติ ิ, 2548)

157

ความตอ งการโปรตนี ของรา งกาย

สําหรับในประเทศไทยไดมีการศึกษาหาปริมาณโปรตีนท่ีคนไทยควรไดรับในทุกกลุมอายุ
โดยคณะกรรมการจัดทําขอกําหนดสารอาหารที่ควรไดรับประจําวันสําหรับคนไทย ไดกําหนด
ปริมาณโปรตีนอางอิงท่ีควรไดรับประจําวันสําหรับคนไทยในทุกกลุมอายุ ยกเวนทารก ดังแสดงใน
ตารางท่ี 2.3 โดยในวัยผูใหญท้ังชายและหญิง ควรไดรับโปรตีนวันละ 1 กรัมตอนํ้าหนักตัว 1
กโิ ลกรัมตอวนั

สําหรับปริมาณสูงสุดของโปรตีนท่ีควรไดรับตอวัน โดยไมเปนอันตรายตอรางกาย ยังไมมี
ขอมูลท่ีเพียงพอท่ีจะกําหนดวาปริมาณโปรตีนหรือกรดอะมิโนจํานวนเทาใดท่ีจะเปนอันตราย แต
อยางไรก็ตามมีขอมูลที่แสดงวากรดอะมิโนไมมีการสะสมในรางกาย เมื่อไดรับกรดอะมิโนใน
ปริมาณสูงรางกายจะเผาผลาญเปนพลังงานจนหมด หรือเปล่ียนเปนคารโบไฮเดรตและไขมัน ตับ
และไตจะทาํ งานหนักเพือ่ กําจัดสารยเู รีย อยา งไรก็ตามมีการแนะนาํ วาไมค วรบรโิ ภคโปรตีนปริมาณ
ท่ีแนะนาํ มากกวารอยละ 30 ของพลงั งานท้ังหมดทไ่ี ดรับ โดยเฉพาะทีไ่ ดจากการเสริมในลักษณะยา
เมด็ (กองโภชนาการ, 2546)

แหลงอาหารทีม่ ีโปรตนี

อาหารโปรตีนไดท้ังจากพืชและสัตว (ตารางที่ 5.4) ซึ่งโปรตีนที่ไดจากเน้ือสัตวเปนโปรตีนท่ี
มีคุณภาพดี มีกรดอะมิโนจําเปนครบถวน โปรตีนท่ีไดจากพืชมีคุณภาพต่ํากวาโปรตีนที่ไดจาก
เนอื้ สัตว เนื่องจากมีปริมาณกรดอะมโิ นจาํ เปนไมครบถวน หรือมีสัดสวนกรดอะมโิ นไมเหมาะสม ใน
อาหารควรประกอบดวยโปรตีนจากสัตวและจากพืชในสัดสวน 50:50 ซ่ึงถือวารางกายจะไดรับ
โปรตีนที่มีคุณภาพดี ดังนั้นการบริโภคอาหารที่หลากหลายจะชวยใหไดรับโปรตีนในปริมาณท่ี
เพียงพอ ถึงแมวาจะเปนโปรตีนจากพืช เชน ธัญพืช (ขาว) ขาดกรดอะมิโนไลซีน และถ่ัวเหลืองขาด
กรดอะมิโนเมทไธโอนีน เม่ือนํามาบริโภครวมกันจะไดโปรตีนสมบูรณมีคุณคาใกลเคียงกับโปรตีน
จากเน้ือสัตว ในการปรับคุณภาพโปรตีนจากพืชอาจทําไดโดยการเสริมกรดอะมิโนจําเปนที่ขาดอยู
ในอาหารนน้ั ๆ เชน การเติมกรดอะมโิ นไลซีน ในแปงสาลี เปน ตน

158
ตารางที่ 5.3 ปรมิ าณโปรตนี ในอาหาร 100 กรมั และตอ 1 สว น

อาหาร ปริมาณโปรตีนโดยประมาณ หมายเหตุ

ตอ 100 กรัม ตอ 1 สวน

เนอ้ื สัตว 20 3 กรัมตอ 1 ชอนกินขาว 1 ชอนกินขา ว = 15 กรมั

ไข 13 6.5 กรัมตอ ฟอง 1 ฟอง = 15 กรมั

นม 3.5 7 กรมั ตอ แกว 1 แกว = 200 มลิ ลลิ ติ ร

ขาวเจา (ตมสุก) 2.3 1.4 กรมั ตอทัพพี 1 ทพั พี = 60 กรมั

ถั่วเหลือง (ตม สุก) 18 2.7 กรมั ตอชอนกนิ ขาว

เตาหูข าวแข็ง 12.4 7.8 กรมั ตอ ¼ กอน 1 กอ น = 250 กรัม

เตาหูข าวออ น 3.8 5.3 กรัมตอ ¾ หลอด 1 กอ น = 188 กรมั

ท่มี า (กองโภชนาการ กรมอนามัย, กระทรวงสาธารณสขุ , 2546, หนา 72)

ผลทเ่ี กดิ จากการไดรับโปรตีนในปรมิ าณท่ไี มส มดลุ

โปรตนี เปน สารอาหารหลกั ทีม่ คี วามสาํ คัญ เนอื่ งจากเปนองคประกอบหลักของทุกเซลลใน
รางกาย การขาดโปรตนี มีผลตอการทํางานทุกระบบของรางกาย โดยเฉพาะในเด็ก ในขณะเดียวกัน
การไดรับโปรตีนในปริมาณท่ีเกินความตองการของรางกาย จะมีผลทําใหมีภาวะเลือดเปนกรด ผล
จากการบริโภคโปรตนี ที่ไมสมดุลแบงเปน 2 ภาวะ ดังนี้

1. ภาวะการขาดโปรตนี
ภาวะการขาดสารโปรตีนและพลังงานเปนปญหาสําคัญทางสาธารณสุขของประเทศท่ี

กําลังพัฒนา มักพบในเด็กกอนวัยเรียน รวมท้ังในผูใหญบางกลุมบางอาชีพ เชน กลุมคนงาน
กอสรางที่ใชแรงงานหนัก คนงาน กลุมผูสูงอายุในชนบท กลุมหญิงวัยเจริญพันธุโดยเฉพาะในภาค
ตะวนั ออกเฉียงเหนือ เปน ตน (ปราณตี ผองแผว,2539)

เด็กท่ีเปนโรคขาดโปรตีนและพลังงาน มักเกิดขึ้นในระหวางอายุต้ังแตหลังหยานม คือ
ต้ังแตกอน 12 เดือน จนถึง 3 ป เปนระยะที่แมกําลังจะตั้งครรภใหม ทําใหการดูแลเรื่องการกิน
อาหารและการอยูไมถูกตอ ง หรืออาจเกิดจากการขาดความรูทางโภชนาการ และความยากจน การ
จัดหาอาหารโปรตีนท่ีมีคุณภาพดีไมสามารถทําได สงผลตอการใหอาหารทารกและเด็กไมถูกตอง
อาการท่ีขาดโปรตีนและพลังงานมี 2 ลกั ษณะ คือ

159
1.1 มารัสมสั (marasmus) มกั พบในเดก็ เลก็ ผูป ว ยจะผอมแหง กลา มเนอื้ ลบี หนา เหยี่ ว
ยนเหมือนคนแก ผิวหนังลอกได นํ้าหนักตัวนอยกวาปกติมาก แมวามีความอยากกินอาหารเปน
ปกติแตพบวากินไดนอย และมักทองเสียบอย สาเหตุสําคัญของการเกิดโรคนี้ คือ เด็กไดรับอาหาร
ทมี่ โี ปรตนี ไมเ พียงพอ อาจเกดิ จากความยากจน ขาดความรู หรอื การมพี ยาธิ และที่พบมากในทารก
คือแมเปนโรคขาดสารอาหาร ไมไดเล้ียงลูกดวยนมแม ใหอาหารเสริมเร็วเกินไป หรือใหอาหารที่มี
คุณคาทางโภชนาการนอยโดยรูเทาไมถงึ การณ เชน การใหน มขนหวาน หรือนา้ํ ขาวเลย้ี งทารก
1.2 ควาชิออรคอร (kwashiorkor) เปนอาการที่ขาดโปรตีนขั้นรุนแรง โรคน้ีมักพบวามี
การขาดสารอาหารอ่ืนรวมดวย ผูปวยมักมีอาการซีด เติบโตชา ภูมิตานทานต่ํา เจ็บปวยบอย ผม
แหงเปราะ และมักทองเสีย เด็กกลุมนี้มักมีอาการซึมเศรา หงุดหงิด เบ่ืออาหาร และเปนโรคติดเช้ือ
ตา งๆ ไดง า ย

กข
ภาพที่ 5.11 เดก็ ทีเ่ ปนโรคขาดโปรตนี และพลงั งาน

ก. มารสั มสั (marasmus) ข. ควาชอิ อรค อร (kwashiorkor)
ที่มา (Grosvenor, Marry. 2002, หนา 196)

2. ภาวะการไดรบั โปรตีนเกิน
ในทารกท่ีไดรับโปรตีนเกินความตองการของรางกาย จะพบปริมาณยูเรียในเลือดสูง มี

ภาวะเลือดเปนกรดมากข้ึน ดังน้ันทารกไมควรไดรับโปรตีนเกิน 3 กรัมตอนํ้าหนักตัว 1 กิโลกรัม

160

เนื่องจากไมมีการสะสมของกรดอะมิโนในรางกาย เม่ือไดรับกรดอะมิโนในปริมาณท่ีสูง รางกายจะ
เผาผลาญเปนพลังงานหมด หรือเปล่ียนเปนคารโบไฮเดรตและไขมัน ตับและไตจึงทํางานหนักเพื่อ
กาํ จดั สารยเู รีย และยงั ทาํ ใหม ีการขับแคลเซียมออกทางปสสาวะเพ่ิมมากขึ้น แตอยางไรก็ตามยังไม
มขี อมูลท่ชี ัดเจนสําหรับปริมาณโปรตีนหรอื กรดอะมิโนท่จี ะมีผลดงั กลาว (กองโภชนาการ, 2546)

สรุป

โปรตีนเปนสารอาหารหนึ่งในจํานวน 6 ชนิดท่ีรางกายตองการ โปรตีนมีหนาที่เปน
สว นประกอบของโครงสรา งรางกาย เชน กลามเนอ้ื เนอ้ื เยอ่ื เก่ียวพัน กระดูก และผิวหนัง นอกจากนี้
โปรตีนยังทําหนาท่ีเปนตัวประสานและควบคุมการทํางานของเซลลในรางกาย ทําหนาท่ีเปน
ภมู ิคุม กนั โรค เปนสวนประกอบของฮอรโมนและสารอ่ืนที่จําเปนตอกระบวนการทํางานของรางกาย
แหลงอาหารที่สําคัญของโปรตีน ไดแก เน้ือสัตว ผลิตภัณฑจากสัตว ไข ผลิตภัณฑจากไข นม
ผลิตภัณฑจากนม และถ่ัวเหลือง เนื่องจากเปนกลุมอาหารที่มีกรดอะมิโนที่จําเปนครบทุกชนิด แต
เนอ่ื งจากโปรตีนมมี ากในกลมุ อาหารดังกลาวซง่ึ มรี าคาแพง จึงเปนสาเหตุหน่ึงท่ีทําใหประชากรของ
โลกเปนโรคขาดโปรตีนและพลังงาน การใหความรูแกประชาชนในเรื่องการปรุงอาหารท่ีมีคุณคา
ทางโภชนาการ การใชถั่วเหลืองและผลิตภัณฑจากถ่ัวเหลือง รวมทั้งการปรับคุณภาพโปรตีนจาก
พืชโดยการเสริมกรดอะมิโนจําเปนที่ขาดอยูลงไปเปนแนวทางหนึ่งท่ีจะสามารถชวยลดปญหาโรค
ขาดโปรตนี และพลงั งานได

บทท่ี 6

ลิพดิ

ลิพิดเปนสวนประกอบทางเคมีชนิดหนึ่งที่พบไดในอาหาร ท้ังท่ีมาจากพืชและสัตว
เปนสารอาหารที่ใหพลังงานสูงมากกวาคารโบไฮเดรตและโปรตีนถึงสองเทา ไขมัน 1 กรัมให
พลังงานถึง 9 กิโลแคลอรี ในขณะที่โปรตีนและคารโบไฮเดรต 1 กรัมใหพลังงานเพียง 4 กิโล
แคลอรี ลิพิดในอาหารนอกจากจะใหพลังงานแกรางกายแลวมีหนาที่ชวยละลายวิตามินบางชนิด
ไดแก วิตามินเอ วิตามินดี วิตามินอี และวิตามินเค นอกจากนี้ยังใหกรดไขมันชนิดที่ไมอ่ิมตัว ซึ่ง
เปนกรดไขมันท่ีจําเปนแกรางกาย รางกายสังเคราะหเองไมได ตองไดรับจากอาหารเทานั้น ไดแก
กรดลิโนเลอิก และกรดอะราคิโดนิก กรดไลโนเลอคิ เปนกรดไขมันจําเปนท่ีพบมากที่สุดในอาหารที่
เรารับประทาน แหลงอาหารที่ใหกรดไลโนเลอิค ไดแก น้ํามันขาวโพด น้ํามันถ่ัวเหลือง น้ํามันรํา
ขาวเปนตน การรับประทานกรดไลโนเลอิคในขนาดท่ีเหมาะสมและสมํ่าเสมอสามารถชวยลด
ระดับคอเลสเทอรอลในเลือดได นอกจากน้ีแลวไขมันยังเปนแหลงสะสมพลังงานของรางกายซึ่ง
เกบ็ สะสมไวในรปู เนือ้ เย่ือไขมนั (adipose tissue) ใตผิวหนัง ซ่ึงจะชวยทําหนาท่ีเปนฉนวนปองกัน
ความรอนและความเย็นใหแกรางกาย ลิพิดบางชนิดเปนสวนประกอบของเน้ือเยื่อประสาท บาง
ชนิดรวมกับโปรตีนเปนไลโปโปรตีน และบางชนิดเปนสวนประกอบของเซลลออรแกเนลล เชน
เซลลเมมเบรน ไมโทคอนเดรีย และไซโทพลาสซึม ลิพิดท่ีสําคัญในรางกายของสัตวเล้ียงลูกดวย
นา้ํ นม ไดแ ก ไตรกลีเซอรไรด ฟอสโฟลพิ ิด สเตอรอยด และกรดไขมัน

ความหมายของลพิ ิด

ไดม ีผใู หความหมายของลิพดิ ไวหลายความหมายดงั นี้
ประเสรฐิ สทุ ธปิ ระสิทธ์ิ (2538, หนา 150) กลาววา ลิพิด หมายถึง สารอินทรียจําพวกหน่ึง
ที่มีลักษณะเดน คือ เปนสารท่ีมีลักษณะคลายน้ํามัน หรือขี้ผ้ึง ไมละลายน้ํา แตละลายไดในตัวทํา
ละลายอินทรีย เชน เฮกเซน เบนซิน อีเทอร คลอโรฟอรม ลิพิด เปนสวนประกอบของเยื่อหุมเซลล
โดยเฉพาะเซลลประสาทและสมอง เปนสวนประกอบของฮอรโมนและน้ําดี เปนตัวทําละลาย
สําหรับวิตามินท่ีละลายไขมัน นอกจากน้ียังเปนสวนประกอบของสารเคลือบผิวใบไมและผลไม
และเปน สว นประกอบของสารเชิงซอนตา งๆ ในส่งิ มชี วี ิต

162

วรนันท ศุภพิพัฒน (2538, หนา 79) กลาววา ลิพิด หมายถึง กลุมของสารอินทรียท่ี
ประกอบดวยธาตุคารบอน ไฮโดรเจน และออกซิเจน โดยเปนสารประกอบที่ไมละลายน้ํา แต
ละลายไดดีในตัวทําละลายที่ไมเปนโพลาร (non polar solvent) เชน อีเทอร (ether) คลอโรฟอรม
(choloroform) เบนซนิ (benzene)

สุนีย สหัสโพธ์ิ (2543, หนา69) กลาววา ลิพิด หมายถึง ไขมันและน้ํามัน รวมทั้งสารอ่ืนๆ
ที่มีองคประกอบทางเคมี หรือมีลักษณะทางกายภาพคลายไขมัน เปนสารท่ีไมละลายนํ้า แตทํา
ละลายในตัวทําละลายไขมนั เชน อเี ทอร คลอโรฟอรม เบนซิน เปน ตน

นิธิยา รัตนาปนนท (2545, หนา 72) กลาววา ลิพิด หมายถึง กลุมของสารอินทรียท่ีไม
ละลายในนาํ้ แตล ะลายไดดใี นตัวทาํ ละลายอินทรีย เชน อีเทอร เบนซิน คลอโรฟอรม และอะซิโตน
ตัวอยางของลิพิด ไดแ ก ไขมนั และน้าํ มัน (ไตรกลเี ซอไรด) ฟอสโฟลพิ ิด และสเตอรอล

จากความหมายของลิพิดดังกลาว สามารถสรุปไดวา ลิพิด หมายถึง คําท่ีใชเรียกไขมัน
นํ้ามัน ข้ีผึ้ง หรือไขมันประเภทอ่ืนๆ ที่มีคุณสมบัติหรือมีองคประกอบทางเคมีเปนสารในกลุม
สารอินทรียทีประกอบดวยธาตุคารบอน ไฮโดรเจน และออกซิเจน ท่ีมีคุณสมบัติไมละลายน้ําแต
สามารถละลายไดดีในตัวทําละลายไขมัน ไดแก เชน อีเทอร เบนซิน คลอโรฟอรม และอะซิโตน
เปนตน

การแบงประเภทของลิพิด

ปจจุบนั มีการจําแนกลพิ ดิ ตามโครงสรางทางเคมีออกเปน 3 กลมุ ใหญๆ ดังน้ี
1. ไขมันธรรมดา (simple lipids)

เอสเทอร (ester) ของกรดไขมัน (fatty Acid) กับแอลกอฮอลชนิดตางๆ ซึ่งแบง
ออกเปน กลุมยอ ยๆ ไดแก

1.1 ไขมัน (fats) เปนเอสเทอรของกรดไขมัน 3 โมเลกุลกับกลีเซอรอล 1 โมเลกุล
เรียกวา ไตรกลีเซอไรด หรือไตรเอซิลกลีเซอรอล ไขมันอยูในสภาพเปนของเหลวที่อุณหภูมิหอง
เรียกวา นํ้ามนั (oils) และถา อยูใ นสภาพของแข็งเรียกวา ไขมัน

1.2 ข้ีผ้งึ หรอื แวกซ (waxes) เปน เอสเทอรข องกรดไขมนั กบั แอลกอฮอลที่มีหมูไฮดรอก
ซิลเพียงหมูเดียว (monohydric alcohol) และมีน้ําหนักโมเลกุลสูง ไขมันกลุมน้ีจะมีสภาพเปน
ของแขง็ ในสภาพปกติ

163

2. ไขมันประกอบ(compound lipids)
เปนเอสเทอรของกรดไขมนั กับแอลกอฮอล และมสี ารอ่ืนรวมอยูด ว ยไดแก
2.1 ฟอสโฟลิพิด (phospholipids) เปนกลุมของลิพิดที่โมเลกุลประกอบดวยกรด

ไขมัน แอลกอฮอล กรดฟอสฟอริก เบสที่มีไนโตรเจน (nitrogen – containnig bases) และอาจมี
สารประกอบอ่ืนๆ ดวย ตัวอยางของฟอสฟอลิพิดท่ีสําคัญไดแก เลซิทิน (lecithin) เซฟาลิน
( cephalin) ฟ อ ส ฟ า ทิ ดิ ล ซี รี น ( phosphatidylserine) แ ล ะ ฟ อ ส ฟ า ทิ ดิ ล น อ ซิ ท อ ล
(phosphatidylnositol)

2.2 ไกลโคลิพิด (glycolipids) เปนกลุมของลิพิดที่โมเลกุลประกอบดวย กรดไขมัน
คารโ บไฮเดรต เบสทมี่ ีไนโตรเจน แตไ มมีกรดฟอสฟอรกิ เชน เซรีโบรไซด( cerebrosides)

2.3 ไลโปโปรตีน (lipoprotein) เปนไขมนั ที่มโี ปรตนี ประกอบอยูทําหนาที่เปนตัวขนสง
ไขมันในเลือด และเปนสวนประกอบของเยื่อเซลล ไลโปโปรตีนแตละชนิดมี โปรตีนฟอสโฟลิพิด
คอเลสเทอรอล และไตรกลีเซอไรด เปนสวนประกอบในอัตราสวนที่แตกตางกัน ถานําไลโปโปรตีน
มาแยกโดยใชว ิธี ultracentrifugation แบงไลโปโปรตนี เปน 4 ชนดิ ดังนี้ (ตารางที่ 6.1)

1) ไคโลไมครอน (chylomicron) เปนไลโปโปรตีนที่สรางข้ึนจากเยื่อบุผนัง
ลําไสสวนตน คือ ดูโอดีนัม และเจจูนัม ไคโลไมครอน ทําหนาที่ขนถายกลีเซอไรดที่ไดจากอาหาร
ผานระบบน้ําเหลืองเขาสูกระแสโลหิตไปยังเนื้อเยื่อไขมันและกลามเน้ือตางๆไคโลไมครอน
ประกอบดวยไขมันรอยละ 98-99 มีโปรตีนรอยละ 1-2 เม่ือไคโลไมครอนเขาสูกระแสโลหิตจะถูก
ยอยโดยไลโปโปรตีน ไลเปส (lipoprotein lipase :LPL) ซึ่งสรางจากเซลลพาเรนไคมอล
(parenchymal cells) ของเน้ือเย่ือหลายชนิด โดยเฉพาะเนื้อเยื่อไขมันและเนื้อเย่ือกลามเน้ือ ไลโป
โปรตีนไลเปสจะยอยไตรกลีเซอไรดในไคโลไมครอนโดยมีอะโปโปรตีนซี (Apo CII) เปนโคแฟค
เตอร ไดกลีเซอรอลและกรดไขมันอิสระเพ่ือใชเปนพลังงานของเน้ือเยื่อตางๆ และสะสมในเน้ือเย่ือ
ไขมัน เม่ือไคโลไมครอนสูญเสียไตรกลีเซอไรดไปถึงรอยละ 80-90 พื้นผิวสวนเกิน ไดแก ฟอสโฟ
ลิพิด โคเลสเตอรอลอิสระ และอะโปโปรตีนเอ (Apo A) จะหลุดไปให HDL ทําใหมีขนาดเล็กลง
เรียกไคโลไมครอนแรมแนท (chylomicron remnant) และถูกขจัดโดยตับ ไตรกลีเซอไรดและ
โคเลสเตอรอลท่ีเหลือท้ังหมดท่ีไดจากอาหารจะกลายเปนสวนหน่ึงของไขมันในตับ หลัง
รับประทานอาหารไขมัน ไคโลไมครอนจะปรากฏในพลาสมาภายใน 1 ชั่วโมง รางกายสามารถ
สลายและขจัดไคโลไมครอนไดเร็วและจะหมดจากพลาสมา 5-8 ชั่วโมงหลังอาหาร (วีนัส ลีฬกุล
และคณะ, 2545)

164

2) ไลโปโปรตีนท่ีมีความหนาแนนต่ํามาก (very low density lipoprotein;
VLDL) เปนไลโปโปรตีนทส่ี รา งข้ึนโดยตบั มคี วามหนาแนน 0.96-1.006 ประกอบดวยไขมันรอยละ
89-94 มีโปรตีนเปนองคประกอบรอยละ 5-10 ไลโปโปรตีนที่มีความหนาแนนต่ํามากสรางข้ึนจาก
ตับทําหนาท่ีขนถายไตรกลีเซอไรดที่รางกายสรางขึ้นไปสูเน้ือเยื่อไขมันและกลามเน้ือ ไลโปโปรตีน
ความหนาแนนตํ่ามากจะถูกยอยโดยเอนไซมไลโปโปรตีนไลเปสในกระแสโลหิต ผลจากการยอย
ทําใหไดไลโปโปรตีนที่มีความหนาแนนปานกลาง (intermediate density lipoproteins; IDL) ซึ่ง
จะเปลี่ยนไปเปน ไลโปโปรตีนที่มีความหนาแนนต่ํา(low density lipoproteins; LDL)

3) ไลโปรตีนทีมีความหนาแนนต่ํา (low density lipoproteins; LDL) ไล
โปโปรตีนชนิดน้ีเกิดจากการยอยไลโปโปรตีนที่มีความหนาแนนตํ่ามาก ประกอบดวยไขมันรอยละ
75-80 มีโปรตีนเปนองคประกอบรอยละ 20-24 ไลโปโปรตีนที่มีความหนาแนนตํ่ามีหนาที่ลําเลียง
โคเลสเตอรอลไปสง เน้ือเยอื่ ตา งๆ จะถูกขจัดโดยตบั รอยละ 50 โดยอาศัยข้ัวรับ (receptor) ที่เหลือ
จะถูกขจัดโดยกระบวนการที่ไมอาศัยข้ัวรับ ในเนื้อเย่ือตางๆ เมื่อ LDL เขาเซลลจะมีการรักษา
สมดุลของโคเลสเตอรอลภายในเซลล เม่ือ LDL เขาเซลลโดยขั้วรับ LDL (LDL receptor)และจะ
ถูกยอยท่ีไลโซโซม (lysosomes) ไดกรดอะมิโนและโคเลสเตอรอลอิสระ ภายในเซลลจะมีกลไก
ปอ งกนั ไมใ หม กี ารสะสมโคเลสเตอรอลมากเกนิ ไป

ถาจํานวนหรือหนาท่ีของตัวรับลดลง เชน โคเลสเตอรอล กรดไขมันอิ่มตัว หรือไดรับ
พลงั งานสงู จะทาํ ใหเกิดการค่ัง LDL ทําใหโคเลสเตอรอลถูกสะสมไวที่ดานในของผนังหลอดเลือด
(arterial intima) ทําใหเกิดภาวะหลอดเลือดแดงแข็ง (arthersoclerosis) ดังนั้นการมี LDL สูงจะ
เปน ปจ จัยเสี่ยงท่ีสาํ คญั ของการเกดิ โรคหลอดเลือดหัวใจ

4) ไลโปโปรตีนท่ีความหนาแนนสูง (hight density lipoprotein; HDL)
ไลโปโปรตีนชนิดน้ีสรางมาจากตับเปนสวนใหญและลําไสเล็กเปนสวนนอย และแตกตัวจากไคโล
ไมครอน และ VLDL หลังจากไตรกลีเซอไรดถูกแยกออกไป HDL ยังมีหนาท่ีสําคัญ คือ การขนสง
โคเลสเตอรอลจากผนังดานในของหลอดเลือดแดงกลับสูตับ ซึ่งทําใหมีบทบาทในการปองกันการ
เกดิ ภาวะหลอดเลือดแดงแข็ง

ไลโปโปรตีนทท่ี ําใหเกิดหลอดเลือดแดงแขง็ มากที่สดุ ไดแ ก LDL รองลงมา ไดแก IDL และ
VLDL แต HDL จะชวยปองกันภาวะหลอดเลือดแข็ง ดังน้ันถา LDL , IDL หรือโคเลสเตอรอลสูง
และมี HDL ตํ่า จงึ เปน ผลใหบ ุคคลมโี อกาสเส่ียงในการเกิดโรคหลอดเลือดหัวใจ

165

ตารางท่ี 6.1 ไลโปโปรตีนในพลาสมา

ไลโปโปรตนี ความหนาแนน โปรตีน องคป ระกอบ (รอ ยละ) ฟอสโฟ-
ลิพิด
ไคโลไมครอน 0.96 2 ไตรกลเี ซอไรด โคเลสเตอรอล
9
VLDL 0.96-1.006 10 85 4 18
50 22 20
LDL 1.006-1.063 25 10 45 24
4 17
HDL 1.063 55

ที่มา (นิตยา ตงั้ ชรู ตั น. 2548, หนา 211)

3. อนพุ ันธไขมัน (derived lipids)
เปนสารประกอบท่ีไดจากการไฮโดรไลซิสของลิพิด 2 กลุมแรกไดแก กรดไขมัน กลีเซ

อรอล โมโนกลเี ซอไรด ไดกลีเซอไรด รวมทั้งสเตอรอยด โคเลสเตอรอล วิตามินที่ละลายไดในไขมัน
แคโรทีนอยด โปรสตาแกรนดิน เทอรปน ควีโนน และคีโตนบอดี การจําแนกชนิดของลิพิดตาม
องคป ระกอบทางเคมี แสดงในตารางท่ี 6.2

ตารางที่ 6.2 การจําแนกชนิดของลิพดิ

กลุมของลพิ ดิ กลุมยอ ยของลิพิด องคประกอบในโมเลกุล
Simple lipids
เอซิลกลีเซอรอล(Acylglycerols) ไขมัน กลีเซอรอล + ไขมัน
Compound lipids
Derived lipids และน้าํ มนั (FatsและOil) แอลกอฮอลสายยาว + กรดไขมันสาย

ขีผ้ ึง้ (Wax) ยาว

ฟอสโฟเอซิลกลเี ซอรอล กลีเซอรอล+กรดไขมัน+ฟอสเฟต+ เบสท่ี

(กลีเซอโรฟอสโฟลิพดิ ) มไี นโตรเจน

สฟง โกไมอีลิน สฟงโกซีน+กรดไขมนั +ฟอสเฟต+ โคลนี

เซรีโบรไซด สฟงโกซีน + กรดไขมนั + นา้ํ ตาล

แกงกลิโอไซด สฟงโกซนี +กรดไขมัน+ คารโบไฮเดรต

สารประกอบอืน่ ๆ ทไ่ี มมใี นกลมุ แรก แคโรทีนอยด สเตอรอยด และวิตามินที่

ละลายในไขมัน

166

กรดไขมนั (fatty acids)

กรดไขมัน เปนกรดอินทรียท่ีประกอบดวย คารบอน ไฮโดรเจน และออกซิเจน โดย
มักจะมีจํานวนคารบอนเปนเลขคูต้ังแต 2 อะตอมขึ้นไป มีสูตรทั่วไปของกรดไขมัน คือ
CH3(CH2)nCOOH ซ่ึงมีคารบอนอะตอมตั้งแต 2-24 ลักษณะสูตรโครงสรางของกรดไขมัน
ประกอบดวยสองสวน คือ สวนท่ีเรียกวา คารบอกซิล (COOH) ซึ่งมีธาตุคารบอน ไฮโดรเจนและ
ออกซิเจนรวมตัวกันอยู อีกสวนหน่ึงเรียกวา หวงโซคารบอน (R) โดยที่ธาตุคารบอนยึดเหนี่ยว
กันเองเปนหวงโซ โดยปกติธาตุคารบอนจะมีอยู 4 แขน แขนที่เหลือจากการจับธาตุคารบอน
ดวยกันจะไปจับกับธาตุไฮโดรเจน กรดไขมันมีอยูหลายชนิด ทุกชนิดมีหนวยคารบอกซิลอยูหนึ่ง
หนวยเหมือนกัน สวนท่ีแตกตางคือ ลักษณะทางเคมีในสวนของโซคารบอน (R) ทําใหกรดไขมันมี
ขอแตกตางกันไป กรดไขมันแบงออกเปน 2 ประเภท คือ แบงตามความอ่ิมตัวและแบงตามความ
ตอ งการของรา งกายไดด งั น้ี

1. ประเภทของกรดไขมันแบง ตามความอ่มิ ตัว
กรดไขมันถาแบงตามความอิ่มตัว(Degree of Saturation) สามารถแบงออกเปน 2

ประเภทดังน้ี
1.1 กรดไขมันอิ่มตัว (saturated fatty acid) หมายถึง กรดไขมันท่ีคารบอนใน

โมเลกุลมีไฮโดรเจนจับเกาะอยูเต็มท่ีแลว ไมสามารถรับไฮโดรเจนหรือธาตุอ่ืนใดเขาไปในโมเลกุล
ไดอีก แขนที่ยึดเหนี่ยวซ่ึงกันและกันระหวางธาตุคารบอนในสวนของหวงโซคารบอนนั้นยึดดวย
แขนเดียว โดยที่หวงโซคารบอน (R) เทากับ CnH2n+1 และ n เปนตัวเลขท่ีแสดงถึงจํานวนคารบอน
อะตอม กรดไขมันท่ีมีนํ้าหนักนอยที่สุด ไดแก กรดแอซีติค(คารบอน 2 อะตอม) และกรดบิวทีริก
(คารบอน 4 อะตอม) เปนกรดไขมันที่ละลายไดดีในนํ้าและระเหยไดงาย กรดไขมันท่ีมีจํานวน
คารบอนต้ังแต 6-10 อะตอม จะละลายนํ้าไดเพียงเล็กนอย สวนกรดไขมันที่มีคารบอนในโมเลกุล
ตํา่ กวา 10 อะตอม จะเปนของเหลวท่ีอุณหภูมิหองสวนกรดไขมันท่ีมีคารบอนต้ังแต 10 อะตอมข้ึน
ไปจะเปนของแขง็ ทอี่ ณุ หภมู หิ อ ง กรดไขมนั อ่ิมตัว ไดแก กรดบิวทีริก กรดคาไพรลกิ กรดปาลมมิติก
เปนตน

บทบาทของกรดไขมันอ่ิมตัวมีผลในการเพ่ิมโคเลสเตอรอลในเลือดได จึงเรงความเสี่ยงตอ
การเกิดโรคหัวใจ กรดไขมันอ่ิมตัวพบมากในไขมันสัตวบก เชน ไขมันวัว ไขมันหมู รวมท้ังพบมาก
ในน้าํ มนั มะพราว ซึง่ มปี รมิ าณกรดไขมนั อ่มิ ตวั คอ นขางมาก

1.2 กรดไขมันไมอิ่มตัว (unsaturated fatty acid) หมายถึง กรดไขมันที่มีคารบอน

ในโมเลกุลมีไฮโดรเจนจับเกาะไมเต็มท่ีสามารถรับไฮโดรเจนเขาไปในโมเลกุลไดอีก จึงทําให

167

คารบอนอะตอมในโมเลกุลบางตําแหนงเปนพันธะคู สูตรทั่วไป คือ CnH2n-2O2 กรดไขมันไมอิ่มตัว
สว นมากอยูในสภาพของเหลว กรดไขมันไมอิ่มตัวน้ีมักเกิดปฏิกิริยาออกซิเดช่ัน (oxidation)ไดงาย
เม่ือถูกออกซิไดสจะทําใหเกิดการเหม็นหืนไดงายเม่ือต้ังท้ิงไว กรดไขมันไมอ่ิมตัวพบมากในนํ้ามัน
พชื น้ํามันปลา และสตั วทะเลทั่วไป กรดไขมนั ไมอม่ิ ตวั ทส่ี าํ คัญ แบง ตามตําแหนงพันธะคู ดังน้ี

1) กรดไขมันไมอ่ิมตัวท่ีมีพันธะคู 1 ตําแหนง (monounsaturated fatty
acid หรือ monothenoid acid) มีสูตรทั่วไป คือ CnH2n-1COOH ตัวอยางกรดไขมันชนิดนี้ไดแก
กรดโอเลอิก เปนกรดไขมันที่ไมจําเปน พบไดท้ังในสัตวและพืช พบมากในน้ํามันมะกอก น้ํามันคา
โนลา (canola oil) และน้ํามันถั่วลิสง กรดพัลมิโตลีอิค (palmitoleic acid) มี 1 พันธะคูเชนกัน พบ
มากในไขมนั จากววั และนา้ํ มนั ปลาบางชนิด

2) กรดไขมันไมอ่ิมตัวท่ีมีพันธะคูมากกวา 1 ตําแหนง (polyunsaturated)
Fatty acid) กรดไขมันกลมุ นี้สวนใหญมคี ารบอนในอะตอมในโมเลกุล 18-22 อะตอม และมีพันธะ
คู 2-6 ตําแหนง (ตารางที่ 6.3) ตัวอยางกรดไขมันในกลุมนไ้ี ดแก

2.1) กรดไขมันตระกูลโอเมกา 6 กรดไขมันตั้งตนตระกูลนี้คือ กรดไล
โนเลอิค (linoleic acid) มี 2 พันธะคู เปน polyunsaturated fatty acid : PUFA) เปนกรดไขมันที่
จําเปน แกรางกาย รา งกายไมสามารถสรา งไดจําเปนตองไดรับจากอาหารเทาน้ัน พบมากในนํ้ามัน
พืชประเภทเมล็ด เชน ขาวโพด ถ่ัวเหลือง งา กรดไขมันชนิดนี้สามารถลดระดับโคเลสเตอรอลได
และปองกันการเกิดผิวหนังอักเสบจากการขาดกรดไขมันจําเปน นอกจากไลโนเลอิคแลว กรด
ไขมันท่ีสําคัญในตระกูลนี้ ไดแก กรดอะแรคคิโดนิค (arachidonic acid) ซึ่งเปนสารต้ังตนของ
พรอสตาแกลนดิน (prostaglandins) และลิวโคไตรอีน (leukotrienes) ซึง่ ทําหนาท่ีเหมือนฮอรโมน
ชวยควบคุมระดับความดันโลหิต อัตราการเตนของหัวใจ การขยายตัวของหลอดเลือด การแข็งตัว
ของหลอดเลอื ด การสลายไขมัน และการตอบสนองภมู คิ ุมกัน

2.2) กรดไขมันกลุมโอเมกา 3 มีไขมันตั้งตนตระกูล คือ กรดแอลฟา-
ไลโนลีนิค มี 3 พันธะคู เปนกรดไขมันที่จําเปน พบมากในนํ้ามันพืชบางชนิด เชน นํ้ามันคาโนลา
และนํ้ามันถ่ัวเหลือง กรดไขมันท่ีสําคัญในตระกูลน้ีไดแก กรดไอโคซาเพนตะอีโนอิก
(eicosapentaenoic acid : EPA) และ กรดโดโคซาเฮกซาอีโนอิก (docosahextaenoic acid
DHA) มีบทบาทสําคญั ในการพฒั นาการของสมองและการมองเหน็ พบมากในปลาทะเล

168

2. ประเภทของกรดไขมนั แบง ตามความตอ งการของรา งกาย
กรดไขมันแบงตามความตองการของรางกาย ได 2 ประเภท คือ
2.1 กรดไขมันจําเปน (essential fatty acid) เปนกรดไขมันท่ีรางกายสังเคราะหเอง

ไมได ตองไดจากอาหารท่ีรับประทานเขาไปเทานั้น สวนมากมีในน้ํามันพืช เชน น้ํามันดอก
คําฝอย น้ํามันขาวโพด น้ํานมถั่วเหลือง น้ํามันรําขาว เปนตน ยกเวนน้ํามันมะพราว นํ้ามันสัตวนํ้า
เชน นาํ้ มันปลา นํ้ามันหอย ก็มีกรดไขมันจําเปนอยูมาก ถาดูตามโครงสรางทางเคมีจะเห็นวา กรด
ไขมันจาํ เปน นัน้ เปนพวกกรดไขมนั ไมอ่มิ ตวั ท่ีมีพันธะคูห ลายตาํ แหนง (PUFA) กรดไขมนั จาํ เปนตอ
รา งกายคนเรามอี ยู 3 ชนิด คือ

1) กรดไลโนเลอคิ (linoleic acid) มธี าตคุ ารบอนอยู 18 ตัว มีความไมอ่ิมตัวอยู 2
ท่ี คือ ที่ตาํ แหนง คารบ อน 9 และคารบ อน 12 (การนับตําแหนงคารบอนใหนับธาตุคารบอนในกลุม
คารบอกซลิ เปน ตัวท่ีหนึ่ง) จัดอยใู นกลุมทเ่ี รียกวา โอเมกา 6 (linoleic; 18:2 n-6)

2) กรดไลโนเลนิค (linolenic acid) มีธาตุคารบอนอยู 18 ตัว เชนเดียวกับกรดไล

โนเลนิค แตมคี วามไมอม่ิ ตัวอยู 3 ที่ คือ ทีต่ าํ แหนงคารบ อน 9 คารบ อน 12 และคารบอน 15 จดั อยู
ในกลุมท่ีเรียกวา โอเมกา 3(linolenic ; 18:3 n-3) การไดรับกรดไลโนเลนิคสามารถนําไปสรางกรด
ไขมันที่จําเปนชนิดอ่ืนเชน กรดไอโคซาเพนตะอีโนอิก (eicosapentaenoic acid ; 20:5) n-3 หรือ
EPA) ซ่ึงกรดไขมันชนิดนี้มีคุณสมบัติในการสรางไลโปโปรตีนในตับและลดปริมาณของคลอ
เลสเตอรอลในเลือดไดเปนการปองกันการเกิดโรคความดันโลหิตสูงและโรคหัวใจ และกรดโดโค
ซาเฮกซาอีโนอิก (docosahexaenoic Acid ; 22 : 6 n-3 หรือ DHA) เปนกรดไขมันที่พบในผนัง
เซลลทั่วไป โดยเฉพาะเปน สว นประกอบของเซลลส มองทาํ ใหไ วตอ การรบั สัญญาณประสาท

3) กรดอะราชิโดนิก (arachidonic acid) มีธาตุคารบอนอยู 20 ตัว และมีความ
ไมอิ่มตัวอยู 4 ท่ี คือ ท่ีตําแหนงคารบอน 5 คารบอน 8 คารบอน 11 และคารบอน 14 arachidinic
acid ; 20: 4 n-6 กรดตัวน้ีอยูในตระกูลเดียวกับกรดไลโนเลอิค ดังน้ัน นอกจากไดจากอาหารแลว
รางกายยังสามารถสงั เคราะหก รดอะราซิโดนกิ จากกรดไลโนเลนคิ ได

2.2 กรดไขมันไมจําเปน (non – essential fatty acid) เปนกรดไขมันที่นอกจากจะได
จากอาหารแลว รางกายยังสามารถสังเคราะหไดเองดวย กรดไขมันไมจําเปนไดแก กรดไขมัน
อิ่มตัว และกรดไขมันไมอิ่มตัวในตระกูลพาลมิโทอิก และตระกูลโอเลอิก น้ํามันและไขมันใน
อาหารชนดิ ตางๆทบี่ ริโภคมีทง้ั กรดไขมนั ชนิดอมิ่ ตัวและไมอิม่ ตวั ปะปนกัน

169

หนา ที่และความสาํ คัญของไขมนั

ไขมันมีหนาที่สําคัญทั้งตอรางกาย และมีบทบาทท่ีสําคัญตอการประกอบอาหาร หนาที่
และความสําคญั ของไขมันแบง ออกเปน

1. หนา ทขี่ องไขมันทีต่ อสขุ ภาพรางกาย
1.1 เปนสวนประกอบของเย่ือเซลล (cell membrance) เย่ือเซลลเปนแผนซ่ึงก้ัน

ระหวางภายนอกและภายในเซลลหรือหุมออรแกเนลล (organelles) ตางๆ ภายในตัวเซลล และ
เปนตัวควบคุมการผานเขาออกของสารตางๆ เชน สารอาหารและอนุมูลอนินทรียตางๆ ท่ีเซลล
ตองการหรือของเสียที่ตองการขจัดทิ้ง เปนตน เยื่อเซลลสวนมากมีไขมันอยูประมาณรอยละ 30 –
40 สวนใหญเปนพวกฟอสโฟลิพิด (phospholipid) โปรตีนประมาณรอยละ 50 – 70 และ
คารโบไฮเดรตนอ ยกวา รอ ยละ 10

1.2 เปนสารท่ีใชในการสะสมพลังงานในรางกาย ไขมันเปนสารอาหารใหพลังงาน
มากท่ีสุด ไขมัน 1 กรัม ใหพลังงาน 9 กิโลแคลอรี ในขณะท่ีคารโบไฮเดรตและโปรตีน 1 กรัม ให
พลังงาน 4 กิโลแคลอรี ในภาวะปกติไขมันจะใหพลังงานรอยละ 40 ของพลังงานทั้งหมด แตใน
ภาวะอดอาหารจะใหพลังงานเกือบรอยละ 100 จากไขมันท่ีสะสมไวในเนื้อเยื่อไขมันใตผิวหนัง
หรือในชอ งทอ งรอบๆอวัยวะภายในหรอื ไขมันท่ีแทรกอยูทั่วไปในกลา มเน้ือ

1.3 เปนตัวละลายสําหรับวิตามินชนิดที่ละลายในไขมัน ไขมันชวยในการละลาย
วิตามนิ ชนดิ ทลี่ ะลายในไขมัน ไดแ ก วติ ามนิ เอ ดี อี และเค

1.4 ใหกรดไขมันที่จําเปนแกรางกาย กรดไขมันเปนสวนประกอบของโครงสรางผนัง
เซลล และใชใ นการสรา งเซลลสมอง โดยเฉพาะอยา งยง่ิ ในเด็กกอนคลอด มกี ารศึกษาพบวา กรดไล
โนเลอิค ซึ่งเปนกรดไขมันท่ีจําเปนจะเรงการเผาผลาญโคเลสเตอรอลไปเปนนํ้าดี และอาจลดการ
หล่ังของแอลดีแอลโดยตับไดดวย นอกจากนี้กรดไลโนเลอิคยังชวยลดไตรกลีเซอไรดในเลือด ลด
การจบั ตวั ของเกลด็ เลอื ด ลดความดันโลหิต และยังทําใหผิวหนงั มสี ขุ ภาพทีด่ ี

1.5 ไขมันที่สะสมอยูใตผิวหนัง ไขมันที่สะสมอยูใตผิวหนังหรือไขมันท่ีสะสมอยูรอบๆ
อวัยวะตางๆ ภายในรางกาย เชน ตับ ไต และหัวใจ ทําหนาท่ีปองกันการกระทบกระเทือนของ
อวัยวะภายในดงั กลา ว และชว ยยึดใหอ วยั วะตา งๆ อยกู บั ท่ี

2. หนา ทแ่ี ละบทบาทของไขมันในการประกอบอาหาร
ไขมัน มีประโยชนหลายอยางในการประกอบอาหาร เชน ใชไขมันเปนสื่อความรอน

ชวยในการเพม่ิ รสชาติใหอ าหาร เปนตัวหลอลื่น ชว ยใหขนมรอน ฟู นุม กรอบ และเปนตัวอีมัลซิไฟ
เออร ไขมันเปนตัวนําความรอนท่ีดีชวยใหอาหารสุกเร็ว เชน การทอด ในการใชไขมันในการปรุง

170

อาหาร ไขมันจะมีผลตอกลิ่นและรสชาติอาหารอยางมาก ดังนั้นอาหารบางชนิดจึงตองมีการ
เจาะจงชนดิ ของไขมันท่ใี ช เชน การทําเคกและคุกกี้ตอ งใชเนย นา้ํ สลัดตอ งใชน า้ํ มันสลดั หรือนา้ํ มนั
พืช เปนตน ไขมันเปนตัวหลอล่ืนที่ดี เวลาทอดหรือผัดจะชวยใหอาหารไมติดกระทะ หรือในการ
ปรุงอาหารอยางอ่ืน เชน ในการอบขนมตางๆ จึงนิยมทาภาชนะดวยไขมันกอนเพื่อไมใหอาหารที่
อบตดิ ภาชนะ ไขมนั ชวยใหอาหารท่ีทําดวยแปง เชนเคกจะนุม กระหร่ีปปและโรตีจะกรอบรอนเปน
ชิ้นๆ ในขนมเคก เมือ่ ผสมแปง สวนประกอบอื่นๆ และไขมัน คือ เนย เขาดวยกัน ไขมันจะแทรกอยู
ระหวา งเสนใยของแปง ดงั นน้ั ไขมนั ท่ใี ชควรจะเปนไขมันทีผ่ สมกับสว นประกอบอน่ื ไดงาย และตอง
ใสไขมันใหมากพอท่ีจะแทรกอยูทั่วไป ขนมจึงจะนุม สวนขนมท่ีตองการใหแปงรอนเปนช้ันๆ ตอง
ใชไขมันที่แข็งตัวงาย เชน ไขมันหมู โดยนวดใหไขมันผสมกับแปงเพ่ือใหไขมันแทรกเขาไปอยูตาม
ช้ันของแปง เมื่อนําไปทอดไขมันจะรอนละลายเกิดเปนชองวางในเนื้อแปง ขนมจึงกรอบรอน
(นิตยา ตัง้ ชรู ัตน, 2548)

นอกจากนั้นไขมันเปนสารอีมัลซิไฟเออร (emulsifier) ที่ดี เชน ไขมันท่ีมีช่ือวา เลซิธิน
ในไขแดง ไขแดง 1 ฟอง สามารถรวมตัวกับนํ้ามันไดประมาณ 600 ลูกบาศกเซนติเมตร ดังน้ันไข
แดงจงึ มผี ลทําใหสวนผสมของอาหารท่ีมีท้ังไขมันและน้ําสามารถรวมตัวเปนเน้ือเดียวกันได พบได
ในมายองเนส น้าํ สลัด

การเปลีย่ นแปลงไขมนั ในรางกาย

อาหารไขมันท่ีรับประทานมาจากท้ังพืชและสัตว การเปล่ียนแปลงของไขมันในรางกายที่
สาํ คัญ แบงออกเปน

1. การยอ ยไขมนั
ไขมันท่ีรางกายรับประทานสวนใหญประมาณรอยละ 98 อยูในรูปของไตรกลีเซอไรด

ซ่ึงไดมาจากการบริโภคเนื้อสัตว และมากกวารอยละ 95 ของไตรกลีเซอไรดที่รับประทานเขาไปจะ
ถูกยอย และดูดซึมเขาสูรางกายเพ่ือนําไปใชเปนแหลงพลังงาน การยอยไขมันเกิดขึ้นท่ีทางเดิน
อาหาร ดังนี้

1.1 กระเพาะอาหาร ในกระเพาะอาหารมีเอนไซมแกสตริกไลเปส (gastric lipase)
อยูบางเล็กนอยซึ่งสามารถยอยไขมันไดบาง และชวยใหไขมันอยูในรูปของอีมัลชัน คืออยูในรูปที่
รวมตัวกับน้ําไดดี แตเอนไซมไลเปสน้ีออกฤทธิ์ไดไมเต็มที่เพราะเอนไซมไลเปสออกฤทธิ์ไดดีที่ pH
ประมาณ 5.0 แตใ นกระเพาะอาหารมสี ภาพเปนกรด (pH 1-2)

171

1.2 ลําไสเ ลก็ ไขมนั ทถ่ี กู ยอ ยมาบา งแลว ในปริมาณเลก็ นอยในกระเพาะอาหาร จะถูก
ยอยตอที่ลาํ ไสเล็ก เปน กรดไขมนั กลีเซอรอล โมโนกลเี ซอไรด ไดกลเี ซอไรดแ ละโคเลสเตอรอล

เมื่ออาหารที่มีไขมันเขาสูลําไสเล็กสวนดูโอดีนัม ไขมันจะไปกระตุนผนังลําไสเล็กใหหล่ัง
ฮอรโมน โคลีซีสโตไคนิน (cholecystokinin) ไปกระตุนถุงน้ําดีใหหดตัวปลอยนํ้าดีไปยังลําไสเล็ก
ชวยทําใหไขมันละลายและแตกตัวออกเปนหยดเล็กๆ ทําใหไขมันผสมกับน้ําไดดีเกิดเปน
สารละลายอีมัลชั่น (emulsion) จะชวยใหพ้ืนท่ีผิวผสมกับนํ้ายอยไดดีข้ึน เรียกวา ไมเซลล
(micelle) เอนไซมจากตับออนและลําไสเล็ก (pancreatic and intestinal lipase) มีหนาที่ยอยไตร
กลีเซอไรดในไมเซลล ไดเปนกรดไขมัน กลีเซอรอล และโมโนกลีเซอไรด ท่ีพรอมจะดูดซึมได ไขมัน
ที่คนเรากินเขาไปสามารถถูกยอยไดรอยละ 95 อยูในรูปของกรดไขมันและกลีเซอรอลรอยละ 40-
50 โมโนกลเี ซอไรด รอยละ 40-50 และไดกลีเซอไรดร อ ยละ 10

2. การดูดซึมและการขนสงไขมนั
ไขมันเม่ือผานการยอยมาแลว จะอยูในรูปของกรดไขมัน กลีเซอรอล โมโนกลีเซอไรด

ไดกลีเซอไรด ไขมันที่ถูกยอยแลวเหลานี้จะถูกดูดซึมผานผนังลําไสเล็ก ดวยความชวยเหลือของ
นํ้าดีเขาสูหลอดน้ําเหลืองและหลอดเลือด เกลือนํ้าดีจะมีการเรียงตัวเปนไมเซลล (micelle) โดย
เอาสว นที่ละลายนํา้ ไดอ ยทู างดา นนอก และสว นทไ่ี มละลายน้ําไวดานใน ทําหนาที่เปนตัวพาไขมัน
ทีย่ อ ยแลว เชน กรดไขมันขนาดใหญ (long chained fatty acid) โมโนกลีเซอไรด เปนตน โดยยอม
ใหแทรกตัวเขาไปในไมเซลล ทําใหไมเซลลใหมมีสวนประกอบไขมันหลายอยางเรียกวา ไมเซลล
ผสม (mixed micelle)

ไมเซลลผสมเม่อื เคล่อื นไปชดิ หรอื สัมผสั กับเซลลเยือ่ บลุ าํ ไสจะปลอยไขมันท่ียอยแลวเขาสู
เซลลโดยวิธีการพาแบบธรรมดา สวนเกลือนํ้าดีท่ีอยูในไมเซลลผสมไมถูกดูดซึมเขาเซลลเยื่อบุ
ลําไสจึงสามารถนํากลับไปใชใหเกิดไมเซลลใหมเพื่อชวยการดูดซึมไขมันไดตอไป สวนการดูดซึม
กรดไขมนั ไมจ ําเปนตองผานไมเซลลทงั้ หมด การดดู ซมึ กรดไขมันมี 2 แบบ คอื

2.1 กรดไขมนั ขนาดกลางและเล็ก ประกอบดวยคารบอนนอยกวา 12 ตัว และกลี
เซอรอล เนือ่ งจากมีขนาดเล็กและละลายนา้ํ ไดด ี จึงดดู ซมึ ไดโดยไมผ า นไมเซลลและเขา สูเลือดทาง
ระบบเลอื ดของตบั ไดโดยตรง

2.2 กรดไขมันขนาดใหญ ประกอบดวยคารบ อนมากกวา 12 ตวั โมโนกลเี ซอไรด กลี
เซอรอล หลังจากถูกดดู ซึมเขา สเู ซลล เยือ่ บุผวิ ของผนังลาํ ไสเลก็ แลว จะมกี ารสงั เคราะหส ารเหลา น้ี
กลับเปนไตรกลีเซอไรด (re – esterify) แลวนําไปรวมกับโปรตีน โปรตีนหุมบางๆ รอบไตรกลีเซอ
ไรดเปนหยดเล็กๆ ที่คงตัว เรียกวา ไคโลไมครอน (chylomicron) แลวขนสงออกทางหลอด

172

นํ้าเหลืองฝอย (lactal) ไปสูทอนํ้าเหลือง (thoracic duct) แลวเทเขาหลอดเลือดดําใหญช่ือสัปเคล
เวียนเวล (subclavian vein) เพื่อขนสงตอไปยังเซลลตางๆ ท่ัวรางกาย ดังแสดงในภาพท่ี 6.1
ไคโลไมครอนน้ีจะมีลักษณะสีขาวขุน ดังนั้นหลังจากการกินไขมันเขาไปประมาณ 2 – 8 ช่ัวโมง ถา
เจาะเลือดดูซีร่ัมจะเห็นวามีลักษณะขาวขุน แตหลังจาก 10 – 12 ชั่วโมงไปแลว ไขมันในเลือดจะ
ถูกอวัยวะและเนอื้ เยือ่ ตา งๆ ใชไ ปหมด ซรี ม่ั ก็จะกลบั ใสตามเดมิ

Chylomicron Lymphatic

TG Esterificaion TG formation TG TG
FA

FA Portal vein

FA Lipoprotein FA

ภาพที่ 6.1 การดูดซึมไตรกลเี ซอไรดช นดิ ตางๆ
ท่ีมา (ปย า บรุ ณศริ ิ ,2525, หนา 196)

3. การเผาผลาญไขมัน
ไขมันจะมกี ระบวนการเผาผลาญ (metabolism) ของไขมัน ดังนี้
3.1 เผาผลาญเพ่ือใหไดพลังงาน ไขมันท่ีกินเขาไปและผานไปยังเซลลตางๆ ในรูปไตร

กลีเซอไรดหรือฟอสโฟลิพิดก็ตาม เมื่อเซลลนําไปสลายใหเกิดพลังงาน จะตองมีเอนไซมภายใน
ยอยไขมันออกเปนกรดไขมันและกลีเซอรอล ซ่ึงกลีเซอรอลท่ีไดจะถูกนําไปเขากระบวนการไกล
โคไลซิส (glycolysis) เพื่อใหไดพลังงานออกมา สวนกรดไขมันจะถูกนําไปเผาผลาญดวย
กระบวนการเบตา – ออกซเิ ดชนั เพือ่ ใหไ ดแอซีติลโคเอนไซมเ อ (acetyl CoA) ซึ่งเปนสารเคมหี นว ย
เล็กๆ ท่ีสามารถนําไปสลายเปนพลังงานหรือนําไปสรางส่ิงตางๆ ในรางกายได เชน นําไปสราง
กลูโคสหรอื กรดอะมิโนไดการเผาผลาญกรดไขมนั ประกอบดวยกระบวนการท่ีสาํ คัญ 3 ขนั้ ตอน คอื

1) การกระตุนกรดไขมัน คือ การรวมตัวระหวางกรดไขมันกับโคเอนไซมเอ ให
กลายเปนแฟตตี้เอซิลโคเอ (fatty acyl CoA) โดยใชพลังงานจาก ATP ปฏิกิริยานี้มีเอนไซมแฟตต้ี
เอซิดไทโอไคเนส (fatty acid thiokinase) เปนตัวเรง

173

R – COOH+ATP+CoASH Fatty acid thiokinase O
R – C – ScoA+AMP+PPi

Fatty acyl CoA

2) การนํากรดไขมนั ผานเขา ไปในไมโทคอนเดรีย แฟตต้ีเอซิลโคเอไมสามารถผาน
เยื่อของไมโทคอนเดรีย จําเปนตองอาศัยคารนิทีน (carnitine) เปนตัวพาแฟตตี้เอซิลโคเอจากไซ
โตพลาสซึมเขาสไู มโทคอนเดรียในสภาพของแฟตตี้เอซิลคารนิทีน (fatty acyl carnitine) ภายในไซ
โทพลาสซึมแฟตต้ีเอซิลคานิทีน จะทําปฏิกิริยากับโคเอนไซมเอใหไดแฟตต้ีเอซิลโคเอกลับคืนมา
สวนคารนิทีนจะซึมผานเยื่อไมโทคอนเดรียกลับคืนสูไมโทพลาสซึม พรอมที่จะพาแฟตตี้เอซิลโคเอ
ตัวใหม เขาสูไมโทคอนเดรยี ไดอ กี ดงั แสดงในภาพท่ี 6.2 การเผาผลาญกรดไขมันไมโทคอนเดรีย

เรยี กวา เบตา-ออกซเิ ดชน่ั (β-oxidation)

CoASH

Fatty acyl CoA Fatty acyl carnitine
Carnitine

ไซโทพลาสซมึ

ไมโตคอนเดรยี

Carnitine

Fatty acyl CoA Fatty acyl carnitine

CoASH

ภาพที่ 6.2 การนํา fatty acyl CoA จากไซโทพลาซึมเขาสูไมโทคอนเดรีย
ทมี่ า (สิรินทร วิโมกขส ันถว และคณะ, 2543, หนา 82)

174
ใน 1 รอบของปฏิกิริยาเบตา – ออกซิเดชัน จะเปนปฏิกิริยาการสลายตัวของพันธะที่เช่ือม
อยูระหวางคารบอนอะตอมที่ 2 และ 3 นับจากหมูคารบอกซิล (COOH) หรือตําแหนงที่เรียกวาเบ
ตาคารบอนของโมเลกุล การออกซิเดชันจะยอยไขมันไปเรื่อยๆ ทีละ 2 คารบอนไดแอซีติลโคเอ
กับแฟตตี้เอซิลโคเอ ซึ่งมีคารบอนอะตอมนอยกวาตัวเดิมอยู 2 อะตอม และสามารถจะเริ่ม
ปฏิกิริยาซํ้าใหมไดอีกคร้ังหน่ึง จนกระท่ังกรดไขมันสลายตัวไดหมด ดังนั้นจะเห็นไดวา การเผา
ผลาญแฟตตี้เอซิลโคเอตามปฏิกิริยาของเบตา – ออกซิเดชัน จะได แฟตต้ีเอซอลโคเอท่ีมีคารบอน
อะตอมนอยไป 2 อะตอม และจะไดแอซีติลโคเอ FADH2 และ NADH อยางละโมเลกุล ถากรด
ไขมันมีจํานวนคารบอนเปนเลขคูก็จะไดแอซีติลโคเอจํานวนเทากับคร่ึงหน่ึงของจํานวนคารบอน
เชน กรดปาลมิติก (Palmitic acid) ซ่ึงมีคารบอน 16 อะตอม จะถูกเผาผลาญโดยปฏิกิริยาเบตา –
ออกซิเดชัน 7 รอบ ใหได 8 แอซีติลโคเอ โดยรอบสุดทายจะไดแอซีติลโคเอพรอมกัน 2 โมเลกุล
และจะได 7 FADH2 7NADH ดงั แสดงในสมการและภาพที่ 6.3

ภาพที่ 6.3 แสดงการเผาผลาญกรดปาลม มิติกโดยวิถเี บตา-ออกซเิ ดชันโดยสมบูรณ
ท่ีมา (สนุ ีย สหัสโพธ,ิ์ 2543, หนา 83)

175

แอซีติลโคเอแตละโมเลกุล เม่ือถูกเผาผลาญในวัฏจักรเครบสโดยสมบูรณจะมีคาเทากับ

12ATP สวนแตละโมเลกุลของ NADH และ FADH2 จะมีคาเทากับ 3 และ 2ATP ตามลําดับ
ดังน้ันแคแทบอลิซึมของกรดปาลมิติกนับตั้งแตการกระตุนจนกลายเปนคารบอนไดออกไซดหมด

จะได 130ATP ดงั ภาพท่ี 6.4

ใช 1ATP 8acetyl CoA + 7FADH2 + 7 NADH

palmitic acid + CoASH palmitry CoA

8(12ATP) + 7(2AT) + 7(3ATP)

96ATP + 14ATP + 21ATP

131ATP
1ATP

130ATP

ภาพที่ 6.4 แสดงจาํ นวน ATP ทไ่ี ดจากการเผาผลาญกรดปาลมิติกโดยสมบรู ณ
ท่มี า (สุนยี  สหสั โพธิ,์ 2543, หนา 84)

ถากรดไขมนั มจี าํ นวนคารบอนอะตอมเปน เลขค่ี การเผาผลาญตามวิถีเบตา – ออกซิเดชัน
แตละคร้ังก็จะไดแอซีติลเชนกัน จนกระทั่งเหลือคารบอน 3 ตัวสุดทาย จะกลายเปนโพรพิโอนิลโค
เอ (Propionyl CoA) และจะไมส ามารถเริ่มปฏิกิริยาเบตา – ออกซิเดชันไดอีก แตจะถูกเปล่ียนเปน
ซกั ซินิลโคเอ (Succinyl CoA) เพอ่ื เขาสวู ัฏจกั รเครบสต อ ไป

176

ภาพท่ี 6.5 การเผาผลาญกรดไขมนั ท่มี จี ํานวนคารบอนอะตอมเปน เลขค่ี
ทม่ี า (สุนีย สหัสโพธ,ิ์ 2543, หนา 84)

ซักซนิ ลิ โคเอเม่อื เขาสวู ฏั จักรเครบสจ ะมคี า เทากับ 6ATP ฉะน้ันแคแทบอซมึ ของกรดไขมนั ทมี่ ี
จาํ นวนคารบ อน 11 อะตอม เมอื่ เผาผลาญอยา งสมบูรณจะให 73ATP ดงั แสดงในสมการขางลา ง

E = 1(6ATP) + 4(12ATP) + 4(2ATP) + 4(3ATP) – 1ATP

= 73ATP
โดยปกติแลวรางกายจะใชคารโบไฮเดรตและไขมันมาเผาผลาญใหพลังงาน แตในกรณีที่
รางกายขาดคารโบไฮเดรตหรือไมสามารถใชเปนคารโบไฮเดรตเปนแหลงพลังงานได รางกายก็จะ
มีการใชไขมันเพียงอยางเดียว ซ่ึงจะมีขอเสียคือ จะเกิดแอซีติลโคเอนไซมเอมากเกินไป แอซีติลโค
เอสามารถถูกนําไปเผาผลาญในวัฏจักรเครบสเพ่ือสรางพลังงานหรือนําไปสังเคราะหเปนกรดไขมัน
หรือไตรกลีเซอไรดหรือโคเลสเตอรอล และบางสวนเปลี่ยนเปนคีโตนบอดี (ketone bodies) (ภาพ
ท่ี 6.6) คโี ตนบอดี ประกอบดวยกรดแอซโี ตแอซีติก (acetoacetic acid) กรดเบตา – ไฮดรอกซี
บวิ ทริ กิ และแอซโิ ตน (acetone) จะถูกขบั ออกมาจากตบั เขาสูกระแสเลือดเพือ่ นําไปเผาผลาญเปน
พลังงานตอไปในไต และกลามเนื้อ ซึ่งถาไตและกลามเน้ือใชคีโตนบอดีไมทันก็จะมีเหลืออยูใน
กระแสเลือดในรางกายเกิดภาวะที่เรยี กวา คโี ตซิส (Ketosis) โดยปกติเลือดจะมีปริมาณคีโตนบอ
ดีตํ่ามาก เพราะรางกายพยายามขับคีโตนบอดี (กรดแอซิโตแอซิติกและกรดเบตา–ไฮดรอกซีบิวทิ
รกิ ) ทม่ี มี ากออกทางปสสาวะ และสวนที่เปนแอซิโตนออกทางลมหายใจ ในการขับคีโตนบอดีออก
ทางปสสาวะจะทําใหรางกายตองสูญเสียน้ําและเกลือแร และเนื่องจากกรดแอซิโตแอซิติกและ