Certificate of P
THIS IS PRESE
SERH
KARAKUL
KADRİ ŞAMAN MTSO V
TECHNICAL HIG
KONYA TU
for his partici
great work,collabora
performance and bein
teacher duri
FOR MY HE
e-Twinning p
SEBAHATTİN AKANSEL
Project Founder
Participation
ENTED TO
HAT
LLUKCU
VOCATIONAL AND
GH SCHOOL
URKEY
ipation,
ation,excellent
ng an exceptional
ing our
EALTH
project
NESRİN KURT
Project Founder
Certificate of P
THIS IS PRESE
GÖKHAN T
KADRİ ŞAMAN MTSO V
TECHNICAL HIG
KONYA TU
for his partici
great work,collabora
performance and bein
teacher duri
FOR MY HE
e-Twinning p
SEBAHATTİN AKANSEL
Project Founder
Participation
ENTED TO
TÜRKCAN
VOCATIONAL AND
GH SCHOOL
URKEY
ipation,
ation,excellent
ng an exceptional
ing our
EALTH
project
NESRİN KURT
Project Founder
GLUCI
IDELE
RIŞCO ALINA
CUDRICIU ADRIANA
CRIŞAN ROBERTA
POPA ROBERTO
BENCHE IOANA
• Zaharidele (cunoscute și su
de: zaháruri, glucide, carb
carbon) sunt compuși organ
în compoziția lor atât grupăr
(aldehidă sau cetonă), cât ș
În majoritatea cazurilor, rapo
numărul atomilor de hidroge
(ca al apei); cu alte cuvinte,
empirică Cm(H2O)n (unde m
ub denumirea
bohidrați sau hidrați de
nici cu funcțiune mixtă, ce au
ri carbonilice
și grupări hidroxilice (hidroxil).
ortul dintre
en și de oxigen este de 2:1
, au formula
m poate fi diferit de n).
• Clasa zaharidelor este îm
grupe: monozaharide, ol
dizaharide, trizaharide, e
și polizaharide. [6] Denum
din grecescul σάκχαρον(s
înseamnă zahăr. Deși no
este complexă, numele m
dizaharidelor se termină
sufixul -oză. De exemplu
din struguri este glucoza
iar glucida din lapte este
mpărțită în trei
ligozaharide (pot fi
etc)
mirea de zaharidă vine
sákkharon), care
omenclatura zaharidelor
monozaharidelor și
de cele mai multe ori cu
u, glucida
a, zahărul este zaharoza,
e lactoza.
• Cel care încearcă pri
denumească glucide
anul 1844,care le den
carbon,datorită rapor
atomii de hidrogen și
propune formula gen
ima dată să
ele este C.Schmidt în
numește hidrați de
rtului observat între
i oxigen de 2:1.Se
nerală de Cn(H 2O)n.
• OZE
• Cunoscute și sub denumirea
care prin hidroliză nu pot fi de
simple care să posede propri
caracteristice glucidelor;De a
rezervă utilizate de către celu
realizează prin fotosinteză.
• Ozide[modificare | modificare
• substanțe formate prin unirea
monozaharide :
• Oligozaharide formate dintr-u
monozaharide (ex.: zaharoza
• Polizaharide număr foarte ma
(ex. rafinoza)
de monoglucide sunt glucidele
escompuse în molecule mai
ietăți fizico - chimice
asemenea constituie substanțe de
ule și țesuturi. Biosinteza lor se
e sursă]
a mai multor molecule de
un număr mic de resturi de
a, maltoza, lactoza)
are de monozaharide
• Glucidele joacă diverse r
atât la animale, cât și la p
polizaharidele sunt subst
depozit al energiei (cum
exemplu amidonul și glic
componente structurale (
plante și chitina la artrop
Monozaharida riboză est
important al unor compu
precum adenozintrifosfat
ribonucleic (la fel cum es
și dezoxiriboza compone
dezoxiribonucleic).
roluri în organismele vii,
plante. Unele
tanțe de rezervă sau de
este de
cogenul), iar altele sunt
(cum este celuloza la
pode).
te un component
uși biochimici,
tul sau acidul
ste
entă a acidului
PROT
TOTH
MERK N
RACZ CL
CHIOREAN
TEINE
RALF
NICOLAS
LAUDIU
N CODRUŢ
Prote
• Proteinele sunt subst
macromoleculare form
sau complexe de amin
prezente în celulele tu
proporție de peste 50%
Toate proteinele sunt p
aminoacizilor, în care s
codificată de către o g
are secvența ei unică
determinată de secven
einele
tanțe organice
mate din lanțuri simple
noacizi; ele sunt
uturor organismelor vii în
% din greutatea uscată.
polimeri ai
secvența acestora este
genă. Fiecare proteină
de aminoacizi,
nța nucleotidică a genei
Etimo
• Prima menționare a c
fost făcută de către J
descoperitorul acesto
către Gerhardus Joh
iulie 1838, scrisoare
ologie
cuvântului proteină a
Jakob Berzelius,
ora, în scrisoarea sa
hannes Mulder din 10
în care menționează
Biosin
• Biosinteza proteinelo
care fiecare celulă îș
proteinele proprii, pri
proces care include m
începând cu procesu
terminând cu procesu
Procesul deși similar
de celulă: eucariotă s
nteza
or este un proces prin
și sintetizează
in intermediul unui
multe etape, sinteza
ul de transcripție și
ul de translație.
r, este diferit în funcție
sau procariotă
Transc
• Procesul de transcripție neces
molecule de ADN dublu catena
moleculă care intră în procesu
enzima ARN polimeraza, enzim
regiune din molecula de ADN,
de unde va începe transcripția
polimeraza se leagă de promo
sa se desfacă. Următorul proc
procesul de elongație (alungire
polimeraza se mișcă de-a lung
sinteza ribonucleotidelor comp
mesager). Acest ARN, după cu
deplasa și în alte părți ale celu
endoplasmatic sau citoplasma
cripția
sită prezența unei singure
ar, numit ADN „șablon”,
ul de „inițiere”. Aici acționează
mă care se leagă de o anumită
, regiune (denumită promoter),
a. Pe măsură ce ARN
oter, lanțurile de ADN vor începe
ces în care intră ADN este
e a catenei). Pe măsură ce ARN
gul catenei de ADN, are loc
plementare (ARNm - ARN
um îi arată și numele, se poate
ulei cum ar fi reticulul
a.
Sinteza
• Procesul de sinteză chimică poate av
mici de proteine. O serie de reacții ch
sinteza peptidelor, permit producerea
sinteza chimică se permite introduce
naturali, atașarea de exemplu a unor
utilizate în biochimie și in biologia cel
grupării carboxil -COOH (carbon term
NchHim2 (icsăe_gmentul N terminus). Se cun
• Sinteza în fază lichidă, metoda clasic
fază solidă.
• Sinteza în fază solidă (Solid-phase p
fost pusă de Robert Bruce Merrifield.
proteine D, cu aminoacizi D. În prima
(terț-butil-oxi-carbonil). Pentru înlătur
folosește acidul fluorhidric (HF), care
acest motiv, metoda nu se mai utilize
analogilor peptidici non-naturali de tip
chimică
vea loc în laborator, dar pentru lanțuri
himice cunoscute sub denumirea de
a de cantități mari de proteine. Prin
erea în lanțul proteic a aminoacizilor ne-
r grupări fluorescente. Metodele sunt
lulei. Sinteza are la bază cuplarea
minus) cu gruparea -amino -
nosc 2 metode de sinteză pe cale
că, care a fost înlocuită cu sinteza în
peptide synthesis SPPS), a cărei bază a
. Prin aceată metodă, se pot sintetiza
a fază Merrifield a folosit metoda tBoc
rarea acestuia din lanțul peptidic se
e este foarte nociv, periculos, iar din
ează. Atunci cînd este vorba de sinteza
p bază (depsi-peptidele) este necesară.
Ro
• Datorită compoziției, fiind
aminoacizi, se întâlnesc
importanți de
tipul polizaharidelor, lipid
epând cu structura virusu
procariote, eucariote și te
nu se concepe viață fără
enzime care catalizează
în organism, altele pot ju
menținerea integrității ce
peretele celular), în răsp
organismului.
ol
d formate exclusiv din
alături de alți compuși
delor și acizilor nucleici înc
urilor, a organismelor
erminând cu omul. Practic
ă proteine. Proteinele pot fi
diferite reacții biochimice
uca un rol important în
elulare (proteinele din
punsul imun și autoimun al
Nutr
• Majoritatea microorganismelor și
aminoacizi standard, în timp ce o
aminoacizi din dietă (aminoacizii
de exemplu aspartat kinaza, enzi
sinteza aminoacizilor lisină, metio
nu sunt prezente în organismele
aminoacizii se obțin prin consumu
Proteinele ingerate sunt supuse a
stomac și acțiunii enzimelor numi
lanțurile proteice sunt scindate (d
esențiali este foarte importantă pe
deoarece fără acești aminoacizi n
proteinelor necesare organismulu
o sursă importantă de azot; unii a
sinteza proteică, ci sunt introduși
proces prin care organismul asigu
perioadele de înfometare (mai ale
riția
plantelor pot sintetiza toți cei 20
organismele animale obțin anumiți
esențiali). Enzime cheie, cum ar fi
imă care catalizează prima etapă în
onină și treonină din acidul aspartic,
de tip animal. La aceste organisme
ul hranei conținând proteine.
acțiunii acidului clorhidric din
ite proteaze, proces în urma căruia
denaturate). Ingestia aminoacizilor
entru sănătatea organismului,
nu se poate desfășura sinteza
ui. De asemenea, aminoacizii sunt
aminoacizi nu sunt utilizați direct în
i în procesul de gluconeogeneză,
ură necesarul de glucoză în
es proteienele aflate în mușchi).
Tipuri de
• În funcție de compoziția lor ch
• Holoproteine cu următoarele c
– Proteine globulare (sferoprote
solubile în apă sau în soluții s
prolaminele, gluteinele, globu
– Proteinele fibrilare (scleroprot
animal, cu rol de susținere, pr
colagenul, cheratina și elastin
• Heteroproteinele sunt proteine
din o parte proteică și o parte
grupare se pot clasifica astfel:
– Glicoproteine
– Lipoproteine
– Nucleoproteine
proteine
himică ele pot fi clasificate în:
clase de proteine
eine) sunt de regulă substanțe
saline: protaminele, histonele,
ulinele, albuminele.
teinele) caracteristice regnului
rotecție și rezistență mecanică:
na.
e complexe care sunt constituite
prostetică; în funcție de această
:
Masă mo
• Datorită formării apro
din aminoacizi, putem
ca fiind de fapt niște
moleculară foarte ma
60.000.000. Masa m
determină prin diferit
cazul proteinelor cu m
foarte mare ca de ex
reactivă. Masa molec
proteine
oleculară
oape în exclusivitate
m considera proteinele
polipeptide, cu masă
are, între 10.000 și
moleculară se
te metode, mai ales în
masa moleculară
xemplu proteina C
culară a diferitelor
• Denumirea proteineiS
dinMasa
molecularăLactalbum
dinagrîu27.500Insul
ordeinaorz27.500He
roșii68.000Hemocian
artropode(sînge)2.80
50.000Pepsinăstom
inichi44.000Virusul m
(capsida)tutun17.00
Sursa proteinei/Izolată
minălapte17.000Glia
linapancreas12,000H
emoglobinaglobule
ninamoluște(sînge) ,
00.00Miozinamușchi8
mac36.000Peroxidazar
mozaicului tutunului
00.000
Solubilitatea
• Proteinele sunt substanțe solide, macromole
în solvenți organici nepolari. Unele proteine
altele sunt solubile în soluții apoase de elect
de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele s
depinde foarte mult de legăturile care se sta
macromoleculelor și moleculele solventului.
găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -N
care favorizează dizolvarea proteinelor în ap
hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi
dizolvarea proteinelor în alcool. Însă în mare
determinante pentru caracterul hidrofil. În co
fenomenul de gonflare, datorită tendinței de
de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa
dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenome
constatat că în soluții diluate se găsesc mac
soluțiilor concentrate se formează agregate
ale proteinelor, coagulează prin încălzire, pr
lumină)
a proteinelor
eculare, solubile în general în apă și insolubile
sunt solubile în apă dar insolubile în alcool,
troliți, acizi organici. Datorită gradului diferit
se pot izola, identifica și separa. Solubilitatea lor
abilesc între grupările libere de la suprafața
La suprafața macromoleculelor proteice se
NpăH.2,D-eOaHs,e-mSHen, e-NaHe,xgisrtuăpgărrui pcăurci adreatciptear phoidlaror,fil
ie-aClHor3,m-Caj6oHri5t,a-tCe 2pHre5,dcoamreinfăavgoruripzăerailzeăpolare,
ontact cu apa proteinele greu solubile manifestă
hidratare datorată grupărilor polare. Gelatina
a dînd naștere prin răcire la geluri. La
enul de formare a coloizilor hidrofili. S-a
cromolecule proteice izolate, iar în cazul
de macromolecule proteice. Soluțiile coloidale
rezintă efectul Tyndall (dispersia fasciculului de
Precipitarea
• Sub acțiunea diferițilo
(ultrasunete, radiații c
undă, căldură), facto
diferiți solvenți organ
(agitare), are loc feno
a proteinelor, precipit
reversibilă sau irever
a proteinelor
or factori fizici
cu diferite lungimi de
ori chimici (acizi, baze,
nici), sau mecanici
omenul de precipitare
tarea care poate fi
rsibilă
Proprietăț
• Aminoacizi standard[m
sursă]
• Din punct de vedere chim
heteropolimeri constituiți
(așa numiții aminoacizi s
care grupările carboxil se
amino formând legături p
lanțurile peptidice. Amino
proprietăți variate, propri
responsabile de structura
proteinei, dar și de propr
ți chimice
modificare | modificare
mic, proteinele sunt
i din 20 de L-α aminoacizi
standard, vezi tabelul), în
e pot combina cu grupările
peptidice și rezultând
oacizii standard au
ietăți care sunt direct
a tridimensională a
rietățile acesteia