PROTEIN KIMIA PANGAN

KATA PENGANTAR

Puji syukur kehadirat Allah SWT yang telah
memberikan rahmat dan hidayah-Nya sehingga penulis
dapat menyelesaikan E-Book yang berjudul “Protein” ini
tepat pada waktunya. Adapun tujuan dari pembuatan E-
Book ini adalah untuk memenuhi tugas mata kuliah
Kimia Pangan. Selain itu, pembuatan E-Book ini juga
bertujuan untuk menambah wawasan tentang bagi para
pembaca dan juga bagi pengarang.

Kami mengucapkan terima kasih kepada Bapak
Umar Hafidz Asy’ari Hasbullah, S.T.P., M.Sc., selaku
dosen pembimbing yang telah memberikan tugas ini
sehingga dapat menambah pengetahuan dan wawasan
sesuai dengan bidang studi yang kami tekuni. Kami juga
mengucapkan terima kasih pada semua pihak yang telah
membantu proses pembuatan E-Book yang berjudul
Protein ini.

ii

Kami selaku penyusun menyadari bahwa
pembuatan E-Book ini belumlah dikatakan sempurna.
Untuk itu, kami dengan sangat terbuka menerima kritik
dan saran dari pembaca sekalian. Semoga E-Book ini
bermanfaat untuk kita semua.

Semarang, 14 Desember 2020
Penyusun

iii

DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR.....................................................ii
DAFTAR ISI..................................................................iv
PROTEIN........................................................................1

a. Definisi Protein....................................................1
b. Fungsi Protein......................................................3
c. Sumber Protein....................................................4
d. Sifat Kimia Protein..............................................7
e. Ciri-Ciri Molekul Protein....................................7
f. Klasifikasi Protein..............................................8
g. Struktur Protein.................................................16
h. Ikatan pada Protein............................................28
i. Sifat Protein.......................................................33
ASAM AMINO.............................................................45
a. Klasifikasi Asam Amino....................................49

iv

b. Sifat-Sifat Asam Amino....................................57
c. Sifat Asam-Basa Asam Amino..........................58
PEPTIDA.......................................................................61
DAFTAR PUSTAKA....................................................64

v

PROTEIN

a. Definisi Protein

Protein merupakan zat gizi yang paling banyak
terdapat di dalam tubuh. Protein merupakan bagian
dari semua sel-sel hidup. Seperlima dari berat tubuh
orang dewasa merupakan protein. Hampir setengah
jumlah protein terdapat di otot, seperlima terdapat di
tulang, sepersepuluh terdapat di kulit, sisanya terdapat
dalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim
tergolong sebagai protein. Banyak hormon juga
protein atau turunan protein.

Protein adalah polipeptida dengan berat molekul
tinggi yang terdapat secara alami. Polipeptida yang
hanya memiliki asam amino saja disebut protein
sederhana, sedangkan polipeptida yang mengandung
komponen bukan asam amino disebut protein
terkonjugasi. Senyawa bukan asam amino yang
terdapat dalam polipeptida disebut gugus prostetis.

Protein merupakan makromolekul yang

1

menyusun lebih dari separuh bagian dari sel. Protein
merupakan makromolekul yang terdiri dari rantai
asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida
membentuk rantai peptida dengan berbagai panjang
dari dua asam amino (dipeptida), 4-10 peptida
(oligopeptida), dan lebih dari 10 asam amino
(polipeptida). Protein menentukan ukuran dan struktur
sel, komponen utama dari sistem komunikasi antar sel
serta sebagai katalis berbagai reaksi biokimia didalam
sel. Karena itulah sebagian besar aktivitas penelitian
biokimia tertuju pada protein khususnya hormon,
antibodi, dan enzim.

Tiap jenis protein mempunyai perbedaan jumlah
dan distribusi jenis asam amino penyusunnya.
Berdasarkan susunan atomnya, protein mengandung
50-55% atom karbon (C), 20-23% atom oksigen (O),
12-19% atom nitrogen (N), 6-7% atom hidrogen (H),
dan 0,2-0,3% atom sulfur (S).

2

b. Fungsi Protein

Protein mempunyai beberapa fungsi sebagai berikut :

1. Sebagai sumber energi apabila karbohidrat dan
lemak dalam tubuh tidak mencukupi sebagai
sumber energi.

2. Membentuk jaringan baru dalam masa
pertumbuhan dan perkembangan tubuh

3. Memelihara jaringan tubuh, memperbaiki serta
mengganti jaringan yang rusak

4. Menyediakan asam amino yang diperlukan
untuk membentuk enzim dan pencernaan

5. Mempertahankan kenetralan asam basa tubuh.

Protein berfungsi sebagai katalisator, sebagai
pengangkut dan penyimpan molekul lain seperti
oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan
(imunitas) tubuh, menghasilkan pergerakan tubuh,
sebagai transmitor gerakan syaraf dan mengendalikan
pertumbuhan dan perkembangan. Analisa elementer

3

protein menghasilkan unsur-unsur C, H, N dan 0 dan
sering juga S. Disamping itu beberapa protein juga
mengandung unsur-unsur lain, terutama P, Fe, Zi dan
Cu (Soerodikoesoemo & Hari, 1989).

Peran dan aktivitas protein dalam proses biologis
antara lain sebagai katalis enzimatik, bahwa hampir
semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalis
oleh makromolekul yang disebut enzim yang
merupakan satu jenis protein. Sebagian reaksi seperti
hidrasi karbondioksida bersifat sederhana, sedangkan
reaksi lainnya seperti replikasi kromosom sangat
rumit (Staryer, 1995).

c. Sumber Protein

Menurut Muchtadi (2010), sumber protein bagi
manusia dapat digolongkan menjadi 2 macam, yaitu
sumber protein konvensional dan non-konvensional.

a) Protein konvensional

Protein konvensional merupakan protein
yang berupa hasil pertanian dan peternakan

4

pangan serta produk-produk hasil olahannya.
Berdasarkan sifatnya, sumber protein
konvensional ini dibagi lagi menjadi dua
golongan yaitu protein nabati dan protein
hewani

1. Protein Nabati

Protein Nabati yaitu protein yang
berasal dari bahan nabati (hasil tanaman),
terutama berasal dari biji-bijian (serealia)
dan kacang-kacangan. Sayuran dan buah-
buahan tidak memberikan kontribusi
protein dalam jumlah yang cukup berarti.

2. Protein Hewani

Protein hewani yaitu protein yang
berasal dari hasil-hasil hewani seperti
daging (sapi, kerbau kambing, dan ayam),
telur (ayam dan bebek), susu (terutama
susu sapi), dan hasil-hasil perikanan (ikan,
udang, kerang, dan lain-lain). Protein
hewani disebut sebagai protein yang

5

lengkap dan bermutu tinggi, karena
mempunyai kandungan asam-asam amino
esensial yang lengkap yang susunannya
mendekati apa yang diperlukan oleh
tubuh, serta daya cernanya tinggi
sehingga jumlah yang dapat diserap
(dapat digunakan oleh tubuh) juga tinggi.

b) Protein Non-konvensional

Protein non-konvensional merupakan
sumber protein baru, yang dikembangkan
untuk menutupi kebutuhan penduduk dunia
akan protein. Sumber protein non-
konvensional berasal dari mikroba (bakteri,
khamir, atau kapang), yang dikenal sebagai
protein sel tunggal (single cell protein), tetapi
sampai sekarang produknya belum
berkembang sebagai bahan pangan untuk
dikonsumsi.

6

d. Sifat Kimia Protein

1. Ada protein yang larut dalam air, contoh:
albumin telur, laktalbumin dalam susu.

2. Ada protein yang tidak larut dalam air, contoh:
miosinogen dalam otot dan ovoglobulin dalam
kuning telur.

3. Semua protein tidak larut dalam pelarut lemak

e. Ciri-Ciri Molekul Protein

Beberapa ciri molekul protein antara lain:
1. Berat molekulnya besar, hingga mencapai
ribuan bahkan jutaan sehingga merupakan
suatu makromolekul.
2. Umumnya terdiri dari 20 macam asam amino,
asam amino tersebut berikatan secara kovalen
satu dengan yang lainnya dalam variasi urutan
yang bermacam-macam membentuk suatu
rantai polipeptida.

7

3. Ada ikatan kimia lainnya Ikatan kimia lainnya
mengakibatkan terbentuknya lengkungan
lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur
tiga dimensi protein, sebagai contohnya yaitu
ikatan hidrogen dan ikatan ion.

4. Struktur tidak stabil terhadap beberapa faktor,
antara lain, pH, radiasi, temperatur, dan
pelarut organik.

f. Klasifikasi Protein

Untuk mengklasifikasikan protein secara baku
banyak mengalami kesulitan karena protein
merupakan sistem yang rumit. Klasifikasi berikut ini
mengikuti salah satu dari banyak kriteria yang dapat
digunakan untuk pengelompokan protein.
Berdasarkan komponen penyusunnya protein
dikelompokkan menjadi protein sederhana dan
protein kompleks.

8

a) Protein Sederhana

Protein sederhana adalah protein yang
apabila dihidrolisa hanya akan menghasilkan
asam-asam amino atau derivatnya saja.
Bredasarkan bentuk dan kelarutannya maka
protein sederhana dikelompokkan menjadi
protein globular, protein fibrosa, dan protein
gabungan.

a. Prorein Fibrosa (Scleroproteins)
Protein fibrosa adalah protein

yang mempunyai rasio aksial
(perbandingan panjang terhadap lebar)
yang mempunyai nilai lebih besar dari 10.
Protein fibrosa mempunyai ciri-ciri antara
lain berbentuk benang atau fibriler,
derajat kristalisasinya tinggi atau hampir
tidak membentuk kristal dan tidak larut
dalam pelarut netral atau larutan garam.
Disamping itu juga tahan terhadap
sebagian besar ensim. Contohnya:

9

kolagen pada jaringan pengikat dan
epidermis, serta keratin pada rambut.

b. Protein Globular (Spheroproteins)
Protein globular adalah protein

yang mempunyai rasio aksial kurang dari
10 dan umumnya lebih dari 3-4. Protein
ini berbentuk bola dan ditandai oleh rantai
polipeptida yang penuh lipatan-lipatan
dan berbelit. Dapat larut dalam air, asam,
basa, etanol. Contohnya Albumin,
globulin, histon, dan Protamin.

10

- Albumin

Albumin bersifat larut dalam air

dan larutan garam. Albumin

terkoagulasi oleh panas dan

terendapkan oleh amonium sulfat.

Contoh ovalbumin dalam putih telur,

laktalbumin dalam susu, albumin

dalam serum darah, legumetin dalam

kacang-kacangan, dan leucosin dalam

gandum.

11

- Globulin

Globlin sedikit larut dalam air dan
larut dalam larutan garam (dari asam
kuat atau basa kuat). Globulin
terkoagulasi oleh panas. Contoh
myosin dalam otot, laktoglobulin
dalam susu, glysin dalam kedele,
arachin dan conarachin dalam kacang
tanah, plasma globulin dalam darah,
ovoglobulin dalam kuning telur, dan
legumetin dalam kacang-kacangan.

- Glutelin

Glutelin tidak larut dalam pelarut
netral tetapi larut dalam larutan asam
atau basa. Contoh glutelin dalam
gandum, dan oryzenin dalam jagung.

- Prolamin

Prolamin bersifat larut dalam
etanol (50-80)%. Contoh gliadin

12

dalam gandum, zein dalam jagung,
dan hordein dalam barley.

- Histone

Histone larut dalam air, asam/basa
encer, dan larutan garam, tetapi tidak
larut dalam larutan amonia encer.
Contoh histone dalam ikan paus,
pankreas, dan globin dalam darah.

- Protamin

Protamin larut dalam etanol (70-
80)%, tetapi tidak larut dalam air dan
etanol absolut. Protamin bersifat basa
kuat, dengan asam akan membentuk
garam kuat. Contoh salmin dalam
salmon, klupein dalam herring, dan
cyprinin dalam karper.

c. Protein Gabungan

Protein gabungan juga disebut
protein konjugasi. Protein gabungan

13

merupakan protein yang berikatan dengan
senyawa bukan protein. Contohnya
mukoprotein, glikoprotein, lipoprotein,
dan nukleoprotein.

b) Protein Kompleks
Protein kompleks adalah protein

apabila dihidrolisa selain menghasilkan
asam-asam amino juga senyawa-senyawa
bukan asam amino. Senyawa bukan asam
amino sebagai gugus prostetis,misalnya
lipida, karbohidrat, asam nukleat, dan
lain-lain. Pemberian nama protein sesuai

14

dengan gugus prostetis yang ada dalam

protein, misalnya fosfoprotein,

glikoprotein, lipoprotein, dan

nukleoprotein.

Fosfoprotein mempunyai gugus
prostetis berupa asam fosfat yang terkait
dengan gugus hidroksil pada serine dan
threonine melalui ikatan ester, misalnya
kasein dan vitelin dalam kuning telur.
Glikoprotein dan protein polisakarida
mempunyai gugus prostetis berupa
karbohidrat. Glikoprotein mempunyai
gugus prostetis berupa karbohidrat.
Glikoprotein mempunyai gugus prostetis
oligosakarida, sedang protein polisakarida
mempunyai gugus prostetis rantai
karbohidrat yang mengandung ratusan
residu glikosil. Keduanya sebagai
komponen struktural utama pada hewan,
misalnya dalam jaringan pengikat
tendomucin pada tendon, mucin (muco

15

protein) pada kelenjar mukosa atau
kelenjar air liur. Lipoprotein mengandung
gugus prostetis berupa lipida terutama
lesitin dan kolesterol, misalnya
lipoprotein dalam serum darah, kuning
telur, susu dan sebagainya. Kromoprotein
mengandung gugus prostetis berupa
metaloporfirin seperti klorofil atau hemin
dalamhemoglobin, termasuk juga ensim-
ensim peroksidase, katalase, sitikrom dan
myoglobin pada otot daging.
Nukleoprotein dengan gugus prostetis
asam nukleat yang berikatan dalam
bentuk garam dengan protein.

g. Struktur Protein

Struktur protein dikelompokkan menjadi empat
yaitu: primer, sekunder, tersier, dan kuarterner.
Berdasarkan konformasi dan pisisinya dalam molekul
maka struktur protein dikelompokkan menjadi
sekunder, tersier, dan kuarterner. Konformasi adalah

16

susunan ruang atom-atom atau gugus-gugus rantai
polipeptida, sedangkan yang dimaksud posisinya
yaitu dalam kaitannya dengan hubungan masing-
masing dalam molekul protein.

1. Struktur Primer
Struktur primer merupakan struktur yang

sederhana dengan urutan-urutan asam amino
yang tersusun secara linier yang mirip seperti
tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak
terjadi percabangan rantai. Struktur primer
terbentuk melalui ikatan antara gugus α-
amino dengan dengan gugus α-karboksil.
Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau
ikatan amida (Berg et al., 2006; Lodish et al.,
2003). Struktur ini dapat menentukan urutan
suatu asam amino dari suatu polipeptida
(Voet & Judith, 2009).

17

Struktur primer merupakan protein rantai
lurus tidak bercabang yang berikatan melalui
peptida secara kovalen. Karena protein
struktur primer disusun oleh protein rantai
lurus, maka akam diperoleh protein berbentuk
sangat panjang dan pipih. Protein struktur
primer jarang sekali dijumpai di alam.

Gambar : Struktur primer

18

Berat molekul, komposisi asam amino,

dan posisi residu asam amino dalam

polipeptida penyusun protein sangat berperan

dalam protein struktur primer. Pengukuran

berat molekul dapat dilakukan dengan

berbagai metode antara lain metode osmotic

pressure, light scattering, diffusion and

viscosity, gel filtration, sedimentasi dengan

ultracentrifuge, dan komposisi kimiawi.

Setiap metode mempunyai kelebihan dan

kekurangannya masing-masing. Pengukuran

komposisi asam amino dalam protein antara

lain dilakukan dengan cara hidrolisa,

kromatografi, dan reaksi warna misalnya

reaksi ninhidrin. Hidrolisa dapat dilakukan

dengan asam misalnya HCl pekat (6N), basa

dan ensim. Posisi residu asam amino dapat

ditentukan dengan sequential analysis

misalnya dengan menggunakan

dinitrofluorobenzene. Senyawa tersebut akan

berikatan dengan gugus amino dari asam

amino membentuk dinitrophenyl (DNP).

19

Selanjutnya N-terminal amino ini akan
diidentifikasi dengan cara hidrolisa,
demikian juga untuk C-terminal. Sequemtial
analysis dapat juga dilakukan dengan
hidrolisa enzimatis.

2. Struktur Sekunder

Struktur sekunder merupakan kombinasi
antara struktur primer yang linear distabilkan
oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan
=NH disepanjang tulang belakang polipeptida.
Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-
heliks dan β-pleated. Struktur ini memiliki
segmen-segmen dalam polipeptida yang
terlilit atau terlipat secara berulang (Campbell
et al., 2009; Conn, 2008). Struktur α-heliks
terbentuk antara masing-masing atom oksigen
karbonil pada suatu ikatan peptida dengan
hidrogen yang melekat ke gugus amida pada
suatu ikatan peptida empat residu asam amino
disepanjang rantai polipeptida (Murray et al ,
2009).

20

Protein struktur sekunder mempunyai
bentuk molekul tiga dimensi dan mempunyai
rantai-rantai cabang. Struktur sekunder
mempunyai bentuk spiral (α-helix) dan
bentuk lipatan (β-lembaran). Bentuk α
misalnya terdapat pada wool, kolagen, sedang
bentuk β misalnya terdapat pada benang
sutera. Struktur sekunder merupakan bentuk
berulang struktur primer, baik sebagai bentuk
α maupun bentuk β. Pada tempat-tempat
tertentu yaitu pada struktur primer yang
berdekatan akan terbentuk ikatan silang.
Contohnya ribonuklease pankreas sapi berupa
rantai tunggal yang terdiri dari 124 residu
asam amino membentuk ikatan silang di
empat tempat melalui jembatan disulfida

21

dengan N-terminal berupa Lys dan C-
terminal berupa Val.

Gambar : Struktur sekunder
3. Struktur Tersier

Struktur tersier dibentuk oleh adanya
interaksi antara rantai cabang dari struktur
sekunder dengan residu asam amino. Struktur

22

tersier merupakan gabungan dari berbagai
interaksi, antara lain interaksi hidrofobik,
ikatan disulfida, ikatan hidrogen, dan ikatan
ionik. Interaksi hidrofobik mempunyai
kemampuan yang besar untuk menstabilkan
struktur tersier dari semua protein, misalnya
leusin, valin, fenilalanin, metionin. Ikatan
disulfida, hanya terdapat pada beberapa
protein saja, misalnya sistein. Ikatan hidrogen
antar ujung rantai polar, misalnya asam
glutamat, asparagin, glutamin. Ikatan ionik
atau ikatan garam, misalnya lisin, arginin,
asam aspartat, asam glutamat.

23

Gambar : Struktur tersier

4. Struktur Kuarter
Struktur Kuarter adalah gambaran dari

pengaturan sub-unit atau promoter protein
dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau
lebih dari sub-unit protein dengan struktur
tersier yang akan membentuk protein
kompleks yang fungsional. ikatan yang
berperan dalam struktur ini adalah ikatan
non-kovalen, yakni interaksi elektrostatis,

24

hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan
struktur kuarterner sering disebut juga dengan
protein multimerik. Jika protein yang
tersusun dari dua sub-unit disebut dengan
protein dimerik dan jika tersusun dari empat
sub-unit disebut dengan protein tetramerik
(Lodish et al ., 2003; Murray et al , 2009).

Struktur kuarterner disusun oleh dua
rantai polipeptida atau lebih yang disatukan
oleh gaya non-kovalen (yaitu bukan ikatan
peptida atau sulfida). Gaya-gaya yang
menstabilkan agregasi ini pada umumnya
adalah ikatan hidrogen dan ikatan
elektrostatik yang dibentuk antar residu pada
permukaan rantai peptida. protein hasil
agregasi ini disebut oligomer, dan rantai
polipeptida penyusunnya disebut protomer
atau monomer atau subunit. Protein oligomer
yang sering ditemukan mengandung 2 atau 4
monomer, misalnya hemoglobin disusun oleh
4 monomer yaitu 2 monomer bentuk α dan 2

25

monomer bentuk β. Contoh lain ensim
glikogen fosforilase yang disusun oleh 4
monomer, apabila keempat monomer itu
berdiri sendiri maka tidak mempunyai
aktifitas ensim. Oligomer yang disusun oleh 2
monomer disebut dimer dan yang disusun
oleh 4 monomer disebut tetramer.

Gambar : Struktur kuarterner (tetramer)

26

Struktur primer merupakan
penentu pada struktur yang lebih tinggi.
Jadi struktur primer menentukan struktur
sekunder (lipatan regional spesifik), dan
struktur tersier (interaksi spesifik), serta
kuarterner (agregasi spesifik). Penentuan
struktur sekunder dan tersier yang
sekarang banyak dilakukan adalah dengan
metode kristalografi sinar-X, metode
lainnya misalnya dispersi rotasi optik.
Penentuan struktur kuarterner meliputi
penentuan jumlah dan jenis monomer

serta sifat interaksinya. Metode yang
dapat digunakan antara lain
ultrasentrifugasi, sentrifugasi gradien

27

densitas sukrosa, filtrasi melalui ayakan
molekul, dan Poly Acrylamide Gel
Eletrophoresis (PAGE).

h. Ikatan pada Protein

Struktur protein dipertahankan melalui dua ikatan
kuat dan lemah. Ikatan kuat yaitu ikatan peptida dan
ikatan disulfida, sedangkan ikatan lemah yaitu ikatan
hidrogen, ikatan hidrofobik, dan ikatan elektrostatik
atau ikatan garam.

1. Ikatan Peptida

Ikatan peptida dibentuk antara α-karboksil
dan α-nitrogen. Ikatan C-N ini mempunyai
ikatan rangkap parsial serta mempunyai sifat
seperti bipolar. Atom-atom C dan N terletak
di dalam bidang yang sama atau koplanar,
termasuk juga atom O dan atom H.
Pembentukan ikatan rangkap parsial
diilustrasikan pada Gambar 4-9 dan ikatan
peptida diilustrasikan pada Gambar .

28

Gambar : Pembentukan ikatan rangkap
parsial

Bila suatu deret ikatan peptida yang
terbentuk dari asam α-amino dirangkaikan
menjadi satu, kedudukan keruangan
rantainya akan bergantung kepada hubungan
antara bidang gugus amidanya.

Gambar : Rantai polipeptida

29

Empat atom koplanar terdapat pada
bidang yang diarsir, keempat atom ini
membentuk ikatan peptida. Atom-atom yang
tidak berada dalam bidang yang diarsir
adalah atom C-α, atom H-α, dan gugus R-α
asam amino tertentu. Jarak antara dua atom
C-α yang berdekatan adalah 0,36 nm.

2. Ikatan Disulfida

Ikatan disulfida terbentuk antara dua
residu yang saling berhubungan. Ikatan ini
relatif stabil dan resisten terhadap penyebab
denaturasi protein. Beberapa senyawa yang
mampu memecah ikatan disulfida sistein
antara lain asam performat (oksidator pada
ikatan S-S) menghasilkan dua asam sisteik,
sedangkan β-merkaptoetanol (reduktor pada
ikatan S-S) menghasilkan dua sistein. Ikatan
disulfida dan pemecahannya oleh oksidasi
asam performat dan oksidasi β-
merkaptoetanol seperti dibagankan pada
Gambar .

30

Gambar : Pemecahan ikatan disulfida oleh oksidasi asam
performat dan β-merkaptoetanol

3. Ikatan Hidrogen
Ikatan hidrogen terbentuk antara residu

pengikat yang terdapat pada rantai samping
ikatan peptida asam amino dan ikatan yang
terbentuk antara atom hidrogen dengan
oksigen ikatan peptida sendiri. Ikatan

31

hidrogen penting untuk mempertahankan
struktur primer.

Gambar : Ikatan hidrogen
Ikatan hidrogen antara ikatan peptida
yang tidak berdekatan menghasilkan
pembentukan struktur reguler seperti α-helix
dan β-berlipat.
4. Ikatan Hidrofibik
Rantai samping nonpolar dari asam amino
netral pada protein cenderung bersekutu.
Meskipun persekutuannya tidak stoikiometri
tetapi memegang peranan penting dalam
mempertahankan struktur protein.

32

5. Ikatan Elektrostatik

Ikatan elektrostatik merupakan ikatan
garam antara gugus yang bermuatan
berlawanan pada rantai samping asam amino.
Contohnya asam amino lisin mempunyai
muatan bersih 1+ (positif) dan aspartat atau
glutamat mempunyai muatan bersih 1–
(negatif), oleh karena itu keduanya saling
bereaksi secara elektrostatika untuk
menstabilkan struktur protein. Selama
denaturasi protein, ikatan hidrogen, ikatan
hidrofobik, dan ikatan elektrostatik pecah,
tetapi ikatan peptida dan ikatan disulfida tetap
utuh tidak mengalami pemecahan.

i. Sifat Protein

Beberapa sifat protein yang penting antara lain
Denaturasi, Koagulasi, Reaksi Pencoklatan, dan Sifat
Fisiko-Kimia Protein.

33

a) Denaturasi

Denaturasi merupakan proses perubahan
konfigurasi molekul protein sehingga terjadi
perubahan atau perusakan struktur sekunder,
tersier dan kuartenernya tanpa menyebabkan
kerusakan ikatan peptide. Ada dua macam
denaturasi, pengembangan polipeptida dan
pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil
tanpa disertai pengembangan molekul.
Terjadinya kedua jenis denaturasi ini tergantung
pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi
pada rantai polipeptida, sedangkan yang kedua
terjadi pada bagian-bagian molekul yang
tergabung dalam ikatan sekunder. Selain sifat-
sifat yang umum, kebanyakan protein alam masih
mempunyai satu atau lebih sifat khusus. Sifat
khusus tersebut misalnya :

- Daya angkut oksigen.

- Mempunyai daya sebagai alat
pengangkut lipida

34

- Mempunyai kelarutan tertentu dalam
garam encer atau asam encer

- Mempunyai aktivitas sebagai enzim
atau hormon.

Protein tersebut yang dipengaruhi oleh
beberapa faktor seperti suhu yang panas dan
dingin, sinar ultraviolet, gelombang ultrasonik,
pengocokan yang kuat, suasana asam dan basa
yang ekstrim, kation logam berat, penambahan
garam jenuh, serta bahan kimia seperti aseton,
alkohol, dan sebagainya dapat mengalami proses
denaturasi. Denaturasi itu sendiri dapat diartikan
sebagai suatu proses perubahan konfigurasi tiga
dimensi molekul protein tanpa menyebabkan
kerusakan ikatan peptida.

Kontak protein dengan beberapa bahan
kimia tertentu dapat mengakibatkan protein
tersebut mengalami denaturasi. Penambahan
deterjen pada kebanyakan larutan protein
menyebabkan interaksi hidrofobik pada bagian-

35

bagian dalam molekul protein menjadi rusak.
Perubahan pH yang terjadi karena penambahan
asam mineral atau penambahan basa pada protein
dapat merusak ikatan garam yang terdapat pada
protein tersebut. Seperti kita ketahui, ikatan
garam dalam molekul protein adalah secara ionik
dan terjadi karena gaya tarik menarik antara
gugus COO dan gugus NH3 yang berdekatan.
Terdapat 3 mekanisme denaturasi, yaitu:

1. Denaturasi protein akibat panas
2. Denaturasi protein akibat asam basa
3. Denaturasi protein akibat logam berat

36

b) Koagulasi

Koagulasi adalah proses penggumpalan
partikel koloid karena penambahan bahan kimia
sehingga partikel-partikel tersebut bersifat netral
dan membentuk endapan karena adanya gaya
gravitasi. Koagulasi dapat terjadi secara fisik
seperti:

a. Pemanasan

Kenaikan suhu sistem koloid
menyebabkan tumbukan antar partikel
partikel sol dengan molekul-molekul air
bertambah banyak. Hal ini melepaskan
elektrolit yang teradsorpsi pada permukaan
koloid. Akibatnya partikel tidak bermuatan.
contoh: darah.

b. Pengadukan

Contohnya: tepung kanji

c. Pendinginan

37

Contoh: agar-agar. Sedangkan secara
kimia seperti penambahan elektrolit,
pencampuran koloid yang berbeda muatan
dan penambahan zat kimia koagulan.

c) Reaksi Pencoklatan

Reaksi pencoklatan browning terdiri dari
reaksi pencoklatan enzimatis dan non-enzimatis.

- Reaksi Pencoklatan Enzimatis

Biasanya terjadi pada buah-
buahan dan sayur-sayuran yang
memiliki senyawa fenolik.

- Reaksi Pencoklatan Non-Enzimatis
yaitu karamelisasi, reaksi Maillard

dan pencoklatan akibat vitamin C.
Namun, hanya akan dibahas
karamelisasi dan reaksi Maillard saja.
Warna coklat karamel didapat dari
pemanasan larutan sukrosa dengan
amonium bisulfat seperti yang

38

digunakan pada minuman cola,
minuman asam lainnya, produk-
produk hasil pemanggangan, sirup,
permen, pelet, dan bumbu kering.
Larutan asam (pH 2-4,5) ini memiliki
muatan negatif (Fennema 1996).
Terdapat tiga kelompok karamel,
yaitu karamelan, karamelen, dan
karamelin, yang masing-masing
memiki bobot molekul berbeda.

Reaksi Maillard merupakan salah
satu aspek yang perlu diperhatikan
dalam pengolahan bahan pangan,
karena reaksi ini dapat terjadi pada
suhu tinggi maupun pada suhu
ruangan. Reaksi Maillard akan
menyebakan penurunan nilai gizi dari
komponen bahan pangan yang terlihat
dalam reaksi tersebut, yaitu asam
amino dan gula pereduksi serta

39

menghasilkan produk yang besifat
antinutrisi (Sheer et al, 1989).

Reaksi Maillard terjadi antara
gugus amin (asam amino) dan gula
pereduksi (gugus keton atau
aldehidnya). Pada akhir reaksi
terbentuk pigmen coklat melanoidin
yang memiliki bobot molekul besar.
Reaksi yang diawali dengan reaksi
antara gugus aldehid atau keton pada
gula dengan asam amino pada protein
ini membentuk glukosilamin. Selain
gugus aldehid/keton dan gugus amino.

Menurut Danehy (1986), reaksi

pencoklatan Maillard akan

menyebabkan:

a. Penyusutan ketersediaan asam
amino bebas.

b. Penurunan daya cerna protein.

40

c. Penurunan nilai biologis protein
yang diakibatkan oleh daya cerna
asam amino.

d. Perubahan fisiologis yang tidak
diinginkan akan terjadi bila
makanan yang telah mengalami
pencoklatan dikonsumsi dalam
jumlah yang lebih banyak.

Faktor yang memengaruhi reaksi
Maillard, adalah suhu, konsentrasi
gula, konsentrasi amino, pH, dan tipe
gula. Berkaitan dengan suhu, reaksi
ini berlangsung cepat pada suhu
100°C namun tidak terjadi pada suhu
150°C. Kadar air 10-15% adalah
kadar air terbaik untuk reaksi Maillard,
sedangkan reaksi lambat pada kadar
air yang terlalu rendah atau terlalu
tinggi. Pada pH rendah, gugus amino
yang terprotonasi lebih banyak
sehingga tidak tersedia untuk

41

berlangsungnya reaksi ini. Umumnya
molekul gula yang lebih kecil
bereaksi lebih cepat dibanding
molekul gula yang lebih besar. Dalam
hal ini, konfigurasi stereokimia juga
memengaruh, misalnya pada sesama
molekul heksosa, galaktosa lebih
reaktif dibanding yang lain.

d) Sifat Fisiko-Kimia Protein

Pada umunya larut pada air. Bila larutan
protein ditambahkan garam, daya larut protein
akan berkurang dan protein akan terpisah sebagai
endapan. Bila dipanaskan atau ditambahkan
alkohol protein akan menggumpal. Garam-garam
logam berat dan asam-asam mineral baik untuk
mengendapkan protein. Selain itu protein juga
bersifat amfoter, yaitu sifat dimana protein bisa
bereaksi baik itu dengan asam maupun basa. Pada
larutan asam, asam amino bersifat basa sehingga
protein bermuatan positif, molekul protein akan
bergerak ke arah katoda. Pada larutan basa, asam

42

amino bersifat asam, sehingga protein bermuatan
negatif, molekul protein akan bergerak ke arah
anoda. Pada titik isoelektrik/pI ,titik dimana
harga pH suatu larutan asam amino, yang asam
amino/protein tidak bergerak dalam medan listrik.
Titik isoelektrik (Isoelectric point = pI) ; pH
dimana suatu senyawa (Asam Amino)
mempunyai jumlah muatan positip dan negatif
sama banyak.

Larutan protein dalam air juga
mempunyai viskositas atau kekentalan yang
relatif lebih besar dari viskositas air. Viskositas
protein tergantung pada :

- Bentuk molekul : molekkul panjang,
viskositas lebih besar daripada
molekul bulat

- Konsentrasi : viskositas berbanding
lurus dengan konsentrasi larutan

- Suhu : viskositas berbanding terbalik
dengan suhu larutan

43

Beberapa jenis protein dapat
diperoleh dalam bentuk kristal, tetapi
ada juga yang tidak (albumin).
Proses kristalisasi dilakukan dengan
penambahan garam pada larutan
protein pada pH atau titik
isoelektriknya. Pada titik isoelektrik,
kelarutan protein paling minimum
sehingga dapat dikristalkan dengan
baik.

ASAM AMINO

Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga
membentuk suatu polimer yang disebut polipeptida,
setiap monomernya tersusun atas asam amino. Asam
amino adalah molekul organik yang memiliki gugus
karboksil dan gugus amino yang mana pada bagian pusat
asam amino terdapat terdapat suatu atom karbon

44

asimetrik atau α, sedangkan gugus R disebut Rantai
samping yang berbeda dengan gugus amino.

Asam amino terdiri dari atom karbon (C) yang
terikat pada 1 gugus karboksil (COOH), 1 gugus amino
(NH2), 1 atom hidrogen (H), dan 1 gugus radikal (R)
atau rantai cabang

Asam amino mempunyai dua gugus fungsional,
yaitu gugus asam amino dan gugus asam karboksilat.
Pada asam α-amino kedua gugus fungsional tersebut
terikat pada atom C-α yang sama, seperti diperlihatkan
pada gambar. Protein pada umumnya disusun oleh asam
α-amino.

Menurut Albanese (1974), pada umumnya
protein terdiridari 20 jenis atau lebih asam amin,
sebagian diantaranya termasuk asam amino non-esensial
yaitu asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh, dan
sebagian lagi termasuk asam amino esensial yang tidak
dapat disintesis oleh tubuh karena itu harus ada di dalam
makanan yang dikonsumsi sehari hari. Asam amino

45