PROTEIN KIMIA PANGAN

esensial ini sangat besar peranannya dalam menentukan
mutu suatu protein.

Gambar : Struktur asam α-amino
Dari gambar di atas tampak bahwa asam α-amino
disusun oleh empat gugus yang berbeda-beda yang
terikat pada C-α, kecuali glisin karena pada glisin gugus
R adalah berupa atom H. Gugus-gugus penyusun asam
amino tersebut adalah R, NH2, COOH, atom H.
Keempat gugus yang terikat pada C-α itu berbeda-beda
menyebabkan asam amino mempunyai aktifitas optik.
Hampir semua asam amino bersifat L (levorotatori),
meskipun ditemukan pula beberapa asam amino yang
bersifat D (dextrorotatori) pada pH = 7,0.

46

Asam amino dalam kondisi netral (pH isolistrik,
pI) berada dalam bentuk ion dipolar (ion zwitzer). Pada
asam amino yang dipolar, gugus amino mendapat
tambahan sebuah proton dan gugus karboksil terdisosiasi.
Derajat disosiasi sangat dipengaruhi oleh pH.

Asam amino Standar memiliki jumlah sebanyak
20 macam. Dari 20 macam asam amino tersebut meliputi:
Glisin, Aspartat, Prolin, Valin, Histidin, Glutamin,

47

Fenilalanin, Serin, Alanin, Lisin, Leusin, Isoleusin,
Triptofan, Tirosin, Arginin, Sistein, Asam Glutamat,
Treonin, Asparagin, Metionin.

a. Klasifikasi Asam Amino

- Klasifikasi asam amino menurut fungsi
biologisnya:
1. Asam amino Esensial
Asam amino yang diperoleh hanya
dari makanan sehari-hari karena tidak
dapat disintesa di dalam tubuh. Asam
amino yang tidak bisa disintesis tubuh
pada kecepatan yang cukup untuk
memenuhi kebutuhan & pemeliharaan
dipenuhi dari diet
2. Asam amino Non Esensial
Asam amino yang dapat disintesa
tubuh sepanjang bahan dasarnya

48

memenuhi bagi pertumbuhannya. Selain
dari makanan dapat juga disintesa di
dalam tubuh melalui proses transaminasi.

3. Asam amino Non Esensial Bersyarat

Asam amino yang disintesis dari
asam amino lain atau metabolit yang
mengandung nitogen kompleks lain.

Asam Amino

Esensial Non- Non-Esensial
Esensial
bersyarat

Leusin Prolin Glutamat

Isoleusin Serin Alanin

Valin Arginin Aspartat

Triptofan Tirosin Glutamin

49

Fenilalanin Sistein
Metionin Asparagin
Treonin Glisin
Lisisn
Histidin

Rantai asam amino akan dilipat menjadi
bentuk 3 dimensi dan menjadi bentuk protein
spesifik yang diperlukan oleh berbagai aktivitas
metabolisme atau menjadi komponen suatu sel
(Lehninger et al., 2004 dan Vo-Dinh, 2005).
Asam amino Standar memiliki jumlah sebanyak
20 macam. Dari 20 macam asam amino tersebut
terbentuklah suatu rantai polipeptida yang terdpat
10 jenis asam amino esensial yang harus
disediakan dalam bentuk jadi dalam menu
makanan yang dikonsumsi sehari-hari, yang
meliputi: isoleusin, leussin, lisin, methionin
(asam amino esensial), fungsinya dapat

50

digantikan sistin (semi esensial) secara tidak
sempurna, penilalanin, yang fungsinya dapat
digantikan tirosin (semi esensial) tidak secara
sempurna, akan tetapi paling tidak dapat
menghematnya threonin triptopan dan valin.

- Klasifikasi Asma Amino Berdasarkan Sifat
dan Ciri Rantai Sampingnya (gugus R) :

1. Asam Amino Bersifat Polar

Terdapat pada serin, treonin,
sistein, asparagin, dan glutamin. Lebih
besifat hidrofilik karena dapat
membentuk ikatan hydrogen dengan air.
Serin dan Treonin mempunyai gugus
hidroksil polar, sering ditemukan dalam
situs pengikatan (dalam suatu enzim)
dalam berbagai gugus (misalnya fosfat),
gugus amida dari asparagin dan dan
gugus hidroksil dari serindan treonin
berperan dalam pengikatan olygosakarida
pada glikoprote.

51

2. Asam Amino Bersifat Non-Polar
Terdapat pada glisin, alanin,

prolin, valin, leusin, isoleusin, dan
metionin, bersifat hidrofobik sehingga

52

palng banyak terdapat pada bagian dalam
peptide/protein. Rantai samping prolin
dan α-aminonya membentuk struktur
cincin. Prolin membentuk struktur
lekukan/lipatan, sehingga merupakan
asam amino penting penyusun struktur
fibrous pada kolagen dan membentuk
struktur alfa heliks pada protein globular.

3. Gugus Aromatik
Terdapat pada fenilalanin, tirosin,

triptofan, bersifat nonpolar sehingga
banyak kali ditemukan pada bagian

53

dalam peptida/protein. Peran gugus
samping aromatic menyebabkan paling
banyak protein menyerap sinar pada
panjang gelombang 280 nm yang
digunakan untuk menduga konsentrasi
protein. Tirosin merupakan asam amino
penting pada aktivitas enzim.

4. Asam Amnino Bermuatan Positif atau
Basa
Terdapat pada lisin, histidin,
arginine, lisin memiliki gugus amino
yang bermuatan positif, kedua pada
posisi karbon € dari rantai samping,

54

arginin mempunyai muatana positif
guanidine,histidin memiliki gugus
imidazol yang bermuatan positif yang
memungkinkan enzim melakukan reaksi
sebagai donor dan aseptor proton.

5. Bermuatan Negatif atau Asam
Terdapat pada aspartat dan

glutamat. Merupakan donor proton, pada
pH netral rantai samping asam amino ini
terinonisasi penuh. Gugus karboksilat
bermuatan negative pada pH fisiologis.

55

b. Sifat – Sifat Asam Amino

 Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi
tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti dietil
eter atau benzena.

 Momen dipol yang besar
 Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian

besar asam karboksilat
 Kurang basa dibandingkan sebagian besar

amina.

56

c. Sifat Asam-Basa Asam Amino

Pada setiap asam amino terdapat gugus
amino sebagai akseptor proton dan gugus
karboksilat sebagai donor proton. Dalam larutan,
gugus amino berada dalam dua bentuk, yaitu satu
dalam bentuk bermuatan dan lainnya dalam
bentuk tidak bermuatan, yang keduanya terdapat
dalam keseimbangan protonik.

Kesetimbangan di atas tergambarkan
bahwa RNH2+ dan RCOOH merupakan donor
proton atau asam. Sedangkan RNH2 dan RCOO-
merupakan akseptor proton atau basa
konjugasinya dari asam yang bersangkutan atau
yang sesuai. Hal ini memberikan ciri yang khas
untuk asam amino, yaitu bersifat amfoter. Artinya

57

asam amino dapat bertindak sebagai asam atau
basa. Sebenarnya asam amino terdapat dalam
zwitterion.

Gambar : Zwitterion Alanin

Dalam larutan encer, asam amino dalam
kesetimbangan dinamis antara kation, anion, dan
zwitterion. Kesetimbangan dinamis tersebut
adalah seperti Gambar berikut ini.

Gambar : Kesetimbangan dinamis

58

Muatan bersih asam amino tergantung
pada pH atau konsentrasi proton larutan
sekitarnya. Apabila suatu asam amino yang
berada pH tertentu mempunyai muatan bersih
seimbang artinya jumlah aljabarnya sama dengan
nol, maka ia dalam bentuk zwitter ion dan pH-
nya disebut pH isoelektris disingkat pHi. Pada pH
terjadinya isoelektris disebut titik isoelektris.
Dalam medium yang mempunyai pH di bawah
pHi maka yang dominan adalah bentuk kation
atau bermuatan positip. Sebaliknya, pada pH
medium di atas pHi, maka yang dominan adalah
anion atau bermuatan negatif. Pada titik
isoelektris kelarutan asam amino di dalam
medium pelarut sangat kecil bahkan tidak
bergerak. Sifat ini kemudian digunakan sebagai
dasar untuk identifikasi atau pemisahan asam-
asam amino. pH isoelektris merupakan
pertengahan antara kedua nilai pK dari kedua
jenis isoelektrisnya.

59

PEPTIDA

Reaksi terpenting dalam asam amino adalah
pembentukan ikatan peptida. Pada prinsipnya
pembentukan ikatan peptida adalah penggabungan gugus
amino dan gugus karboksil dari dua asam amino dengan
membuang satu molekul air. Unsur asam amino
penyusun peptide disebut residu asam amino. Suatu
peptida yang terdiri dari dua asam amino atau lebih,
antar residu asam amino dihubungkan oleh ikatan
peptida (–CO–NH–) atau amida. Penamaan peptida
didasarkan kepada banyaknya residu, bukan banyaknya
ikatan peptida, misalnya peptida yang disusun oleh tiga
residu disebut tripeptida. Peptida yang disusun oleh lebih
dari sepuluh residu asam amino disebut polipeptida.
Suatu jenis polipeptida mempunyai aktivitas fisiologis
tertentu dan apabila dilakukan penggantian satu residu
atau lebih maka dapat mengurangi aktivitas fisiologia
dari polipeptida tersebut. Menurut perjanjian, struktur
peptida ditulis dengan ketentuan: residu N-terminal

60

berada di sebelah kiri dan C-terminal berada di sebelah
kanan.

Gambar :Struktur polipeptida

Gambar :Struktur Dipeptida
Tulang punggungnya berupa rantai zig-zag yang
menghubungkan antara gugus-gugus –NH3+, –COO-,
dan Cα. Gugus Cα, CO, dan NH letaknya berselang-
seling. R1, R2, R3 merupakan gugus rantai samping

61

yang sesuai.Pada umumnya penulisan polipeptida tidak
ditulis secara konvensional seperti di atas, tetapi ditulis
dengan menggunakan singkatan kimianya, misalnya:

Glu-Lys-(Ala,Glu,Tyr)-His-Ala

N-terminal C-terminal

atau ditulis:

E K (A,E,Y) H A

Pada struktur di atas N-terminal berupa Glutamat
(Glu atau E) dan C-terminal berupa Alanin (Ala atau A).
Antara nama asam amino dengan nama singkatan tiga
huruf diberi tanda penghubung (–), sedangkan untuk
nama singkatan satu huruf tidak diberi tanda penghubung.
Nama-nama yang berada diantara tanda kurung
melambangkan bahwa strukturnya tidak pasti.

62

DAFTAR PUSTAKA

Albanese, A. A. 1964. The Amino Acid Requirements of
Man. In Adv. In Food Res. Vol. IV, ed. By E. M.
Mrak and G. M. Stewart. New York, Academic
Press. Pp. 227-265.

Campbell, Neil A. 2009. Biologi jilid 1 edisi delapan.
Erlangga. Jakarta.

Danehy, J. P. 1986. Maillard Reactions: Non Enzymatic
Browning in Food Systems with Special
Reference to the Development Flavor in Adv. In
Food Res. Vol. 30, ed. By C. O. Chichester, E.
M. Mrak and B. S. Sehweigert. Orlando,
Academic Press. Pp. 77-138.

Fennema, O. R. 1996. Food Chemistry 3rd edition.
Marcel Dekker, New York.

Lehninger, Albert.L. 1993. Dasar-Dasar Biokimia
(Terjemahan). Erlangga: Jakarta.

63

Lodish H, Arnold B, Lawrence Z, Paul M, David B.
2003. Molecular Cell Biology. New York: Wh
Freeman Company.

Muchtadi, M.S. 2010. Teknik Evaluasi Nilai Gizi Protein.
ALFABETA. CV.

Murray, Robert K., 2009. Biokimia Harper, Edisi 27.
Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran EGC.

Sheer, B., Lee, C. M. And Jelesciewicz, C. 1989.
Absorbtion and Metabolism Of Lysine Maillard
Products in Relation Utilization Of Lysine. J.
Agric. Food Chem. 37: 119-122.

Soerodikoesoemo, Wibisono. & Hari Hartiko. 1989.
Biologi Molekuler. Proyek Pengembangan Pusat
Fasilitas Bersama Antar Universitas (Bank
Dunia XVII) PAD Bioteknologi Universitas
Gadjah Mada.

Stryer Lubert. 1995. Biochemistry. W.H. Freeman and
Company, New York and Basingstoke.

64

Voet, Donald and Judith G. 2009. Biocheimstry Volume.
Canada : J. Wiley and Sons.

65