Haeratun Nisa

STRUKTUR & SINTESIS HEMOGLOBIN

Tenggat Hari Ini:

Haeratun Nisa
PO714203211014

DAFTAR ISI

1. Apa itu hemoglobin.
2. Struktur hemoglobin
3. Fungsi hemoglobin
4. Jenis – jenis hemoglobin
5. Proses sintesis hemoglobin
6. Mengetahui Derivate hemoglobin
7. Metode pemeriksaan hemoglobin

A. Apa itu Hemoglobin?

Hemoglobin merupakan komponen penting dalam sel darah
merah yang di bentuk dari heme dan globin. Setiap molekul
hemoglobin:4 kandungan hema yang identik dan terikat pada
4 rantai globin.keempat rantai globin ini terdiri atas 2 rantai
alfa dan 2 rantai lagi berlainan,sesuai dengan jenis
hemoglobin yaitu rantai beta untuk HbA,rantai delta untuk
HbA2 dan rantai gamma untuk Hbf.

Hemoglobin adalah metalprotein pengangkut oksigen yang
mengandung besi dalam sel merah dalam darah mamalia dan
hewan lainnya.molekul hemoglobin terdiri dari
globin,apoprotein dan empat gugus heme,suatu molekul
organik dengan satu atom besi.sintesis hemoglobin
merupakan proses biokimia yang melibatkan beberapa zat gii
dan senyawa. Proses sintesis ini terkait dengan sintesis heme
dan globin.

B. Struktur Hemoglobin

Molekul Hb tersusun atas:
Tetramer globin
4 cincin pirol
(protoporfirin lX/heme)

-Atom fe2+di tengahnya
- mengikat O2
1 molekul Hb dapat mengikat 4 molekul O2

Hemoglobin:4 kandungannya heme
yang identik dan terlihat pada 4 rantai

globin

Heme :

Gugus prostetik Hb

Cincin protoporfirin dengan molekul besi di tengah

Cincin Porfirin Protoporfirin IX, terdiri atas:

1 gugus karbon

Atom hidrogen

Atom nitrogen

Cincin tetrapirol dengan ion ferro (Fe2+) di tengah

cincin

Setiap molekul Ion Fe2+ (ferro)  6 pasang elektron

4 pasang berikatan dengan atom nitrogen

Satu pasang e- berikatan dengan histidin rantai

globin

Satu pasang e- berikatan dengan molekul oksigen

4 heme 4 molekul oksigen per Hb

Globin:

-Protein globular
2 tipe rantai globin yang berbeda
Alpha-like lengan pendek kromosom 16  141 AA
_ alpha [α]
_zeta [ζ]
Non-alfa  kromosom 11  146 AA

epsilon [ϵ]
beta [β]
delta [δ]
gamma [γ])

Struktur Hb terdiri atas empat grup heme dan empat rantai polipeptida
dengan total asam amino sebanyak 574 buah. Rantai polipeptidanya terdiri
atas dua rantai a dan dua rantai ẞ dengan masing-masing rantai berikatan
dengan satu grup heme. Pada setiap rantai a terdapat 141 asam amino dan
setiap rantai ẞ terdapat 146 asam amino. Pada pusat molekul terdapat cincin
heterosiklik yang dikenal dengan nama porfirin. Porfirin terbentuk dari
empat cincin pirol yang dihubungkan oleh suatu jembatan untuk membentuk
cincin tetrapirol. Pada cincin ini terdapat empat gugus mitral dan gugus vinil
serta dua sisi rantai propionol.Porfirin yang menahan satu atom Fe disebut
dengan nama heme. Pada molekul heme inilah Fe dapat melekat dan
menghantarkan 02 serta CO2 melalui darah.

C. Fungsi-fungsi Hemoglobin

Hemoglobin mempunyai beberapa fungsi diantaranya:
• Mengatur pertukaran 02 dan CO2 dalam jaringan tubuh. Hb
adalah suatu molekul alosterik yang terdiri atas empat subunit
polipeptida dan bekerja untuk menghantarkan 02 dan CO2. Hb
mempunyai afinitas untuk meningkatkan 02 ketika setiap
molekul diikat, akibatnya kurva disosiasi berbelok yang
memungkinkan Hb menjadi jenuh dengan 02 dalam paru dan
secara efektif melepaskan 02 ke dalam jaringan.

• Mengambil 02 dari paru-paru kemudian dibawa keseluruh
jaringan tubuh untuk dipakai sebagai bahan bakar. Hemoglobin
adalah suatu protein yang kaya akan zat besi. Hemoglobin dapat
membentuk oksihemoglobin (Hb02) karena terdapatnya afinitas
terhadap 02 itu sendiri. Melalui fungsi ini maka 02 dapat
ditranspor dari paru paru ke jaringan-jaringan

• Membawa CO2 dari jaringan tubuh sebagai hasil metabolisme
menuju ke paru-paru untuk dibuang. Hemoglobin merupakan
porfirin besi yang terikat pada protein globin. Protein
terkonyungasi ini mampu berikatan secara reversible dengan 02
dan bertindak sebagai transpor 02 dalam darah. Hemoglobin juga
berperan penting dalam mempertahankan bentuk sel darah
merah yang bikonkaf, jika terjadi gangguan pada bentuk sel
darah ini, maka keluwesan sel darah merah Jalam melewati
kapiler menjadi kurang maksimal.

D. Jenis-jenis Hemoglobin

HbE HbF

HbA

Jenis hemoglobin normal yang ditemukan pada manusia
adalah hemoglobin A (HbA) yang kadarnya diperkirakan
mencapai 98% dari seluruh hemoglobin, selebihnya adalah HbF
(terdapat pada janin dan bayi baru lahir),dan HbA2 (2%). Yang
membedakan jenis hemoglobin adalah rantsi polipeptidanya
yang terdiri atas susunan asam amino yang berlainan, dan
pembentukannya diatur oleh gen masing – masing.

Hemoglobin Embrional

HbE merupakan Hb primitive yang dibentuk oleh eritrosit
Imaturdidalam yolk sac. Selama masa gestasi 2 minggu pertama,
eritroblas dalam yolk sac membentuk rantai globin-epsilon (Ɛ) dan
zeta (ζ) yang akan membentuk hemoglobin Gower-1 (ζ 2Ɛ2).
Selanjutnya mulai sintesis rantai α mengganti rantai ζ , rantai ᵞ
mengganti rantai Ɛ di yolk sac, yang akan membentuk Gower2
(α2Ɛ2) dan HbPortland (ζ 2ᵞ2)

Hemoglobin yang terutama ditemukan pada masa gestasi
4-8 minggu (embrional) adalah Hb Gower-1 dan Gower-2
yaitu kira-kira 75% dan merupakan hemoglobin yang
disintesis di yolk sac, tetapi akan menghilang pada masa
gestasi 3 bulan subjudul

Hemoglobin Fetal (HbF)

HbF terdapat pada janin
dan bayi baru lahir.

Hemoglobin jenis ini memiliki 2 rantai α dan dua
rantai ᵞ . Migrasi pluripoten stem sel dari yolk sac ke
hepar, diikuti dengan sintesis hemoglobin fetal dan
awal dari sintesis rantai β. HbF (α2ᵞ2) sudah mulai
disintesis di hepar sejak usia gestasi 5 minggu dan
akan tetap ada hingga beberapa bulan setelah bayi
lahir. Pada saat bayi lahir kadar HbF masih terdapat
sekitar 60 – 80%, dan secara perlahan akan mulai
tergantikan oleh hemoglobin dewasa (HbA)

Hemoglobin Adult (HbA)

Tambahkan HbA memiliki kadar yang mencapai 95 –
98% dari seluruh hemoglobin. Hemoglobin A (HbA)
tersusun atas 2 rantai α dan 2 rantai β (α2β2) . HbA
merupakan jenis hemoglobin yang utama, tetapi
masih terdapat pula Sebagian kecil HbA2 (2-3%) yang
tersusun dari 2 rantai α serta 2 rantai δ(α2δ2) dan
mulai muncul pada akhir masa janin hingga
memasuki masa kanak-kanak.

E. Sintesis Hemoglobin

Sintesis hb pada sel eritropoietik subjudul

Pronormoblas Basophilic Polychromatoph
(rubriblas): normoblast ilic normoblast
(prorubrisit):
Sintesis rantai Sintesis Hb mulai (rubisit):
globin dimulai terdeteksi Sebagian besar


Hb dibentuk
(akumulasi Hb)

subjudul

Ortocrhomic Tambahkan Eritrosit
normoblast polikrom:
(metarubisit) 20-25%
75%-80% dari Hb
sel dibentuk Pembentukan Hb
sebelum ekstrusi pada retikulosit
dari nukleus menggunakan
sisa / residu RNA
subjudul dan mitokondria

Sintesis rantai globin:ribosom
Asam amino

Sintesis heme: mitokondria
Succinyl CoA
Glisin
B6
Fe2+

Perakitan: sitoplasma subjudul

F.Derivat Hemoglobin

Derivat adalah turunan atau beberapa jenis hemoglobin
berdasarkan ciri ikatan molekul atau susunan komponen
didalamnya. Tiap derivat memiliki sifat dan karakter
tertentu

Oksihemoglobin
Oksigen yang terikat pada hemoglobin,hemoglobin dapat membentuk
oksihemoglobin (HbO2) karena adanya afinitas terhadap O2 itu sendiri.
Melalui fungsi ini O2 dapat ditranspor dari paru – paru ke jaringan.

Deoksihemoglobin
Hemoglobin yang tidak sedang berikatan dengan oksigen.

Karboksihemoglobin
Hb memiliki kemampuan untuk mengikat CO, sama halnya dengan O2tetapi
dengan afinitasyang berbeda. Ikatan Hb dan CO diketahui 210x lebih kuat
dibandingkan dengan ikatan yang terdapat HbO2 sehingga
peningkatannya yang drastic dapat menimbulkan kondisi hipoksia yang
membahayakan jiwa. Sekalipun berbahaya, bukan berarti tubuh kita tidak
memiliki HbCO sama sekali. Sebanyak 1 – 3% HbCO beredar di tubuh
manusia dan dapat meningkat hingga 5% pada seseorang yang merokok.
Penguraian HbCO yang relatif lambat menyebabkan terhambatnya kerja
eritrosit dalam fungsinya membawa oksigen ke seluruh tubuh. Kondisi
seperti ini dapat berakibat serius, bahkan fatal, karena dapat
menyebabkan keracunan serta gangguan metabolisme otot dan fungsi
enzim intraseluler.

Sulfhemoglobin
Hasil reaksi antara hemoglobin dan hydrogen sulfida,
sulfhemoglobin tindak dapat berikatan dengan O2, tetapi dapat
berikatan dengan CO2 dan me mbentuk karboksi-sulfhemoglobin.
Kadar normal sulfhemoglobin dalam darah kurang dari 1% dan
apabila terjadi peningkatan dapat menimbulkan asidosis yang
asimtomatik.

Methemoglobin
Methemoglobin adalah jenis hemoglobin yang tidak
mengandung unsur ferro (Fe2+),melainkan unsur ferri (Fe2+).
Hal ini kelak mengakibatkan ketidakmampuan Hb berikatan
dengan O2. Methemoglobin muncul akibat defek metabolic
ataupun kelainan genetic. Normalnya terdapat sekitar 2%
methemoglobin dalam tubuh.Pada kadar ini tubuh masih
dapat menoleransi sehingga tidak muncul keadaan patologis.
Saat kadarnya meningkat hingga 10% , akan muncul sianosis,
dan apabila mencapai 60% dapat terjadi keadaan hipoksia.

G. Metode Pemeriksaan
Hemoglobin



Metode Tallquist
Cyanmethemoglobin
Elektroforesa

Hb
Metode CuSO4
Metode Sahli

POCT