บทความ ไหม องค์ประกอบและโครงสร้าง คุณสมบัติและการประยุกต์ใช้

บทความวิชาการ

ไหม: องคป์ ระกอบและโครงสร้าง คุณสมบัตแิ ละการประยุกต์ใช้
Silk: Compositions and Structures, Properties and Applications

หยาดพริ ณุ บุญสด1, ประสงค์ สหี านาม2*
Yardpiroon Boonsod1, Prasong Srihanam2*
Received: 12 September 2011; Accepted: 14 December 2011
บทคัดยอ่

ได้รวบรวมรายงานเกี่ยวกับไหมซ่ึงเป็นชีววัสดุท่ีเกี่ยวข้องกับชีวิตมนุษย์มายาวนาน ในส่วนของลักษณะทั่วไปของไหม
องค์ประกอบและโครงสร้าง คุณสมบัติที่สำ�คัญ และการประยุกต์ใช้ประโยชน์จากเส้นไหม ไหมจัดเป็นโปรตีนเส้นใย
ธรรมชาตทิ ม่ี คี ุณสมบัตดิ เี ยยี่ มเป็นเอกลกั ษณ์ ภายในเสน้ ไหมประกอบดว้ ยโปรตีนหลกั 2 ชนดิ คือ เซรซิ ิน ซึ่งประกอบ
ดว้ ยกรดอะมโิ นทม่ี ขี วั้ ในปรมิ าณสงู จงึ สลายในตวั ท�ำ ละลายมขี ว้ั เชน่ น�ำ้ รอ้ น กรด เบส หรอื เอนไซมย์ อ่ ยโปรตนี ไดง้ า่ ยกวา่
ไฟโบรอิน ท่ีเป็นเส้นใยหลักและละลายได้ยากในตัวทำ�ละลายดังกล่าว ยกเว้น ในสารละลายเกลือ กรดหรือเบสเข้มข้น
เน่ืองจากประกอบดว้ ยกรดอะมิโนท่ไี ม่มีขั้วหรอื มีข้ัวต่ำ�ในปริมาณสูงเกดิ เปน็ โครงสร้างผลกึ ทำ�ให้ไหมมีความแข็งแรงสงู
และไมก่ อ่ ให้เกดิ การตอ่ ต้านจากระบบภูมคิ ุ้มกันของรา่ งกายมนุษย์ จงึ มีการนำ�ไฟโบรอนิ มาใช้ประโยชนห์ ลากหลาย เช่น
ส่วนผสมในเครื่องสำ�อางป้องกนั นำ้� วสั ดอุ ุปกรณท์ างการแพทย์และระบบน�ำ สง่ สารออกฤทธิไ์ ปยังอวยั วะเปา้ หมาย ซ่ึงถือ
เปน็ การประยกุ ตใ์ ชป้ ระโยชนจ์ ากไหมนอกเหนอื จากการเปน็ สง่ิ ทอหรอื วสั ดเุ สรมิ ความแขง็ แรง สว่ นเซรซิ นิ นยิ มน�ำ ไปเปน็
ส่วนผสมในเครื่องสำ�อาง อาหาร และเครอื่ งด่มื เพื่อเพม่ิ คณุ ค่าทางโภชนาการและส่งเสริมสุขภาพทดี่ ี จึงกล่าวไดว้ า่ ไหม
เป็นวัสดธุ รรมชาติที่มีคณุ คา่ และสำ�คญั ตอ่ ชีวิตมนุษย์
ค�ำ สำ�คัญ: การประยุกต์ใช้ คณุ สมบตั ิ โครงสร้าง ไหม องคป์ ระกอบ

Abstract

This review aims to report about silk which is a biomaterial connected to human life over a long pericd of time.
The scope of content included general features, composition and structures, characteristics and applications. Silk
is a natural protein fibers produced from silkworms. It is a unique fiber with excellent properties. Each silk fiber
is composed 2 main proteins, sericin and fibroin. The sericin is comosed of a high content of hydrophilic amino
acids. This makes it easy for it to dissolve in hydrophilic solvents such as hot water, acid, base or protease
enzymes, except in concentrated salt, acid or base solutions compared with other fibroin. Silk fiber has high
strength and biocompatibility. Recently, silk fibroin has been applied as biomaterial and the delivery system
of active ingredients. Sericin is regularly added in cosmetics, food and drinks for enhancing food nutrition and
good health. Therefore, it was suggested that silk is a valuable and important natural material in human life.
Keywords: application property structure silk composition

1 นสิ ติ ปรญิ ญาโท 2, ผชู้ ว่ ยศาสตราจารย,์ ภาควชิ าเคมแี ละศนู ยน์ วตั กรรมความเปน็ เลศิ ทางเคมี คณะวทิ ยาศาสตร์ มหาวทิ ยาลยั มหาสารคาม
ตำ�บลขามเรยี ง อ�ำ เภอกนั ทรวชิ ยั จังหวัดมหาสารคาม 44150

1 Master Degree Student, 2 Asst.Prof., Department of Chemistry and the Center of Excellence for Innovation in Chemistry , Faculty
of Science, Mahasarakham University, Kantharawichai District, Maha Sarakham 44150, Thailand.

* Corresponding author : Prasong Srihanam, Department of Chemistry, Faculty of Science, Mahasarakham University, Kantharawichai
District, Maha Sarakham 44150, Thailand.

Vol 31, No 4, July-August 2012 Silk: Compositions and Structures, Properties and Applications 437

บทน�ำ ลักษณะท่ัวไปของไหม

พอลิเมอร์มีความสำ�คัญต่อการดำ�รงชีวิตของมนุษย์เพิ่ม เส้นไหม เป็นโปรตีนชนิดเส้นใยและส่วนมาก
มากขึ้นและมีการนำ�พอลิเมอร์ไปประยุกต์ใช้อย่างกว้าง
ขวาง1 โดยทั่วไปพอลิเมอร์สามารถแบ่งออกได้เป็น 2 ผลิตจากแมลงในอันดับ (Order) Lepidopteran วงศ์
ประเภท คือ พอลิเมอร์สังเคราะห์ (synthetic polymers) (Family) Bombycidae หรอื ไหมบา้ น (mulberry silk) และ
ได้แก่ กลุ่ม polyesters (polyglycolide, polylactides, Saturniidae หรอื ไหมปา่ (non-mulberry หรอื wild silk)7
polycaprolactone) และโคพอลเิ มอร์ของ polyester เช่น ไหมบา้ นจะกินใบหม่อนเป็นอาหาร สว่ นไหมป่าจะกนิ ใบ
polylactides-co-polyglycolide และอีกประเภทหน่ึงคือ พืชชนดิ อน่ื เชน่ ใบละหงุ่ หรือใบมันสำ�ปะหลงั 8 วงจรชีวติ
พอลเิ มอร์ธรรมชาติ (natural polymer) เชน่ โปรตนี และ ของไหมประกอบดว้ ย 4 ระยะ คอื ระยะไข่ ระยะตวั หนอน
คาร์โบไฮเดรต2 พอลิเมอร์ ธรรมชาติได้รับความนิยม ระยะดกั แด้ และระยะผีเส้ือ
มาก ในปจั จบุ นั มกี ารศกึ ษาทเี่ กยี่ วเนอื่ งกบั คณุ สมบตั แิ ละ องคป์ ระกอบและโครงสร้างของเส้นไหม
การปรบั ปรงุ คุณสมบัติของไหมอยา่ งแพรห่ ลาย โดยมีจดุ
ประสงค์เพื่อให้สามารถนำ�ไปใช้ประโยชน์ได้หลากหลาย เส้นไหมประกอบด้วยโปรตีนหลัก 2 ชนิด คือ
ขึน้ และมคี วามจ�ำ เพาะตอ่ ลกั ษณะงานท่แี ตกตา่ งกัน การ
ประยุกต์ใชป้ ระโยชน์จากพอลเิ มอร์ ธรรมชาติ อย่างหนึ่ง ไฟโบรอนิ (fibroin) และเซรซิ นิ (sericin)9 ไฟโบรอนิ ประกอบ
ทม่ี กี ารศกึ ษาอยา่ งกวา้ งขวาง คอื เปน็ วสั ดทุ างการแพทย์ ด้วยกรดอะมิโนท่ีส�ำ คัญคอื ไกลซนี (รอ้ ยละ43) อะลานนี
ในการซ่อมแซมหรือเปล่ียนถ่ายเนื้อเย่ือท่ีไม่สามารถ (ร้อยละ30) และเซอรนี (ร้อยละ12)10 สายโอลิโกเพปไทด์
ทำ�งานไดต้ ามปกตทิ ่ีเรียกว่า “วิศวกรรมเนื้อเยือ่ ” (tissue มอนอเมอร์ มีลำ�ดับกรดอะมิโน (ไกลซีน-อะลานีน-ไกล
engineering)3 ข้อดีของการนำ�พอลิเมอร์ธรรมชาติมาใช้ ซขอีนง-อกะรลดาอนะีนม-ิโไนกทลม่ี ซขี ีนน-าเซดเอลร็กีนแ/ลไทะไโมรม่ซีขีนัว้ )nส11ำ�หเปรับ็นปสัดริมสา่วณน
ประโยชน์ คอื สามารถเขา้ กบั รา่ งกายไดด้ ี ไมก่ อ่ ใหเ้ กิด กรดอะมิโน ที่พบในไหม ไฟโบรอนิ ชนดิ ต่างๆ ดงั ปรากฏ
การต่อต้านจากระบบภูมิคุ้มกันของร่างกายและไม่ก่อ ใน Table 1 ทำ�ให้ไฟโบรอิน ไมล่ ะลายงา่ ย จัดเปน็ โปรตนี
ปญั หาดา้ นสงิ่ แวดลอ้ ม อยา่ งไรกต็ าม พอลเิ มอรส์ งั เคราะห์ เสน้ ใย12 ประกอบดว้ ยกลมุ่ โปรตนี สายหลกั (heavy chain)
ยงั คงได้รบั ความนยิ มและนำ�มาใชง้ านเช่นเดิม เน่อื งจาก น้ำ�หนักประมาณ 350 กิโลดาลตัน และโปรตีนสายรอง
สามารถผลติ ซำ้�ได้ (reproducibility) และผลติ ไดใ้ นปรมิ าณ (light chain) นำ้�หนกั ประมาณ 25 กิโลดาลตนั และเชอ่ื ม
มาก4 พอลิเมอร์ที่สามารถสลายตัวได้โดยระบบชีวภาพ กันด้วยพันธะได-ซัลไฟด์ ส่วนเซริซินประกอบด้วยกรด
(biodegradable polymers) ถือเป็นกลุ่มวัสดุท่ีกำ�ลังได้ อะมิโนท่ีมีขว้ั ในอัตราสว่ นทีส่ ูง นอกจากไกลซนี อะลานนี
รบั ความนยิ มในปจั จบุ นั เนอื่ งจากมคี ณุ สมบตั ดิ เี ยยี่ ม โดย และเซอรนี แลว้ เซริซินยังประกอบดว้ ยกรดกลตู ามิก ทรี
เฉพาะความไมก่ อ่ พษิ และไมต่ กคา้ งในรา่ งกาย5,6 พอลเิ มอร์ โอนีนและไทโรซีน13 กรดอะมิโนเหล่านี้จะก่อเป็นบริเวณ
ธรรมชาตสิ ว่ นใหญเ่ ปน็ พอลเิ มอรท์ สี่ ามารถสลายตวั ไดใ้ น อสณั ฐาน (amorphous) โครงสรา้ งเสน้ ไหมแบ่งได้เป็น 3
ธรรมชาติ แตอ่ าจไมพ่ บคณุ สมบตั นั ใี้ นพอลเิ มอรส์ งั เคราะห์ แบบ คือ แผ่นบตี ้า (β-sheet) เกลยี วอัลฟ่า (α-helical) จะ
ยกเว้นในกลุม่ พอลเิ อสเตอรแ์ ละโคพอลเิ มอร์ ตวั อยา่ งพอ อยใู่ นส่วนท่ีเป็นผลกึ (crystalline) และโครงสร้างเกลยี ว
ลิเมอร์ธรรมชาติท่ีมีการศึกษาและนำ�ไปใช้ประโยชน์มาก สมุ่ (random coil) จะอยใู่ นสว่ นทเี่ ปน็ อสณั ฐาน โครงสรา้ ง
ในปัจจบุ ัน ไดแ้ ก่ ไคตนิ ไคโตซาน เซลลโู ลส แป้ง คอล อสัณฐานน้ีจะเป็นส่วนที่ทำ�หน้าท่ีด้านกายภาพโดยรวม
ลาเจน เคอราติน และไหม ของเส้นไหม14 และโครงสร้างท่ีเปน็ ผลึก เป็นส่วนท่ที ำ�ให้
บทความวชิ าการนนี้ �ำ เสนอลกั ษณะทว่ั ไปของไหม เสน้ ไหมมคี วามแขง็ แรงและมคี วามยดื หยนุ่ 15 ซง่ึ คณุ สมบตั ิ
องคป์ ระกอบและโครงสรา้ ง คณุ สมบตั ิ และการใชป้ ระโยชน์ เชงิ กลของไหมไฟโบรอนิ มคี า่ สงู มากเมอื่ เทยี บกบั วสั ดชุ นดิ
จากเสน้ ไหม ซงึ่ เปน็ พอลเิ มอร์ ธรรมชาตทิ มี่ ปี ระวตั กิ ารใช้ อนื่ ๆ ดงั ปรากฏใน Table 2
งานมายาวนานและมบี ทบาทตอ่ วถิ ชี วี ติ ของผคู้ นมาอยา่ ง
ตอ่ เนอื่ ง ปจั จบุ นั มกี ารศกึ ษาและดดั แปลงไหมใหม้ รี ปู แบบ
หลากหลาย เพื่อให้สามารถใช้งานไดต้ ามวัตถปุ ระสงคท์ ่ี
จ�ำ เพาะ

438 Boonsod and Srihanam J Sci Technol MSU

Table 1 Amino acid compositions in silk fiber extracted from mulberry silk (Bombyx mori), and non-mulberry
silk (Samia cynthia ricini, Antheraea pernyi and Antheraea yamamai) (g/100 g of fibroin).
Amino acid B. mori S. c. ricini A. pernyi A. yamamai
Glycine 42.9 33.2 26.7 26.1
Alanine 30.0 48.4 48.1 48.1
Serine 12.2 5.5 9.1 9.0
Tyrosine 4.8 4.5 4.1 3.9
Aspartic acid 1.9 2.7 4.2 4.5
Arginine 0.5 1.7 2.9 3.5
Histidine 0.2 1.0 0.8 0.8
Glutamic acid 1.4 0.7 0.8 0.7
Lysine 0.4 0.2 0.2 0.1
Valine 2.5 0.4 0.7 0.7
Leucine 0.6 0.3 0.3 0.3
Isoleucine 0.6 0.4 0.4 0.4
Phenylalanine 0.7 0.2 0.3 0.2
Proline 0.5 0.4 0.3 0.4
Threonine 0.9 0.5 0.5 0.6
Methionine 0.1 Trace Trace Trace
Cystein Trace Trace Trace Trace
Tryptophan - 0.3 0.6 0.7

Source: Zhao and Asakura.16

Table 2 Mechanical properties of silk compared to some biodegradable polymers.
Source of biomaterial Modulus UTS Strain at break
(GPa) (MPa) (%)
Bombyx mori silk (with sericin) 5-12 500 19
B. mori silk (without sericin) 15-17 610-690 4-6
B. mori silk 10 740 20
Nephila clavipes silk 11-13 875-972 17-18
Collagen 0.0018-0.046 0.9-7.4 24-68
Cross-linked collagen 0.4-0.8 47-72 12-16
Polylactic acid 1.2-3.0 28-50 2-6

GPa = Gigapascal (x109)
UTS = Ultimate tensile strength
MPa = Megapascal (x106)
Source: Kundu et al.17

Vol 31, No 4, July-August 2012 Silk: Compositions and Structures, Properties and Applications 439

คณุ สมบตั ิของเส้นไหม ชว่ ยเรง่ อตั ราการสลายตวั ของเสน้ ไหมได้ แตก่ ารฉายรงั สี
ความแขง็ แรง/ความยดื หยนุ่ แกมมาท�ำ ใหเ้ ซลล์เกาะกับเสน้ ไหมลดลง24
ไหมมีความแขง็ แรงสูงและสามารถยดื หยุน่ ได้ดี การปอ้ งกนั การแพห้ รอื การอบั เสบ
จากรายงานพบว่า เส้นไหมมีความแข็งแรงตั้งแต่ 4.8 การอบั เสบของเซลล์ เกดิ จากการตอ่ ตา้ นของระบบภมู คิ มุ้ กนั
จิกะปาสคาล (GPa; x109) ขึ้นไป ความแข็งแรงของเส้น เม่ือมีสิ่งแปลกปลอมเข้าสู่ร่างกาย เซลล์และเน้ือเยื่อท่ี
ไหมขณะเปียกจะลดลงร้อยละ 15-20 เมื่อเทียบกับเส้น เกย่ี วขอ้ งกับการอกั เสบ ไดแ้ ก่ เซลล์เมด็ เลือด (เซลลเ์ ม็ด
ไหมแห้ง ในส่วนของความยืด เส้นไหมสามารถยืดหยุ่น เลือดขาวและเกล็ดเลือด) หลอดเลอื ด และเนอื้ เยอื่ เกยี่ ว
ได้ต้ังแต่ร้อยละ 35 และพบว่าเส้นไหมสามารถหดกลับ พัน (connective tissue) ปจั จุบนั พบวา่ วัสดทุ างชีวภาพ
คนื ได้ถึงร้อยละ 9210 สามารถปอ้ งกนั การแพห้ รอื การอบั เสบของรา่ งกายได้ โครง
การละลาย ยดึ (scaffold) ซง่ึ เป็นสว่ นผสมระหวา่ งไหมไฟโบรอนิ กบั
ไฟโบรอินไม่ละลายใน น�้ำ แอลกอฮอล์ กรดหรือเบสอ่อน เจลลาตินท่ีได้จากการเตรียม โดยใช้เทคนิคการป่ันด้วย
แตล่ ะลายในกรดหรอื เบสแก่ หรอื กรดกดั โลหะเขม้ ขน้ เชน่ กระแสไฟฟ้าแรงสูง (electrospinning) ก่อนนำ�ไปปลูก
กรดซัลฟรู ิก (sulfuric acid) กรดฟอรม์ ิก (formic acid)18 ถา่ ยบรเิ วณไตผ้ ิวหนัง พบวา่ โครงยึดท่เี ตรียมจากวธิ ีดงั
เฮกซะฟลอู อโรไอโซโพรพานอล (hexafluoroisopropanol; กลา่ วสามารถเขา้ กบั รา่ งกายไดด้ แี ละคาดวา่ สามารถน�ำ มา
HFIP)19 นอกจากนไี้ หมไฟโบรอนิ ของไหมสามารถละลาย ประยกุ ตใ์ ชใ้ นงานวศิ วกรรมเนอื้ เยอื่ เพอ่ื ปลกู ถา่ ยเสน้ เลอื ด
ในสารละลายเกลอื ความเขม้ ขน้ สงู เชน่ แคลเซยี มไนเตรต ได้25 เมื่อศึกษาผลของแผ่นฟิล์มไหมต่อการอักเสบของ
(calcium nitrate)20 ลิเธียมโบรไมด์ (lithuim bromide)7 ใน เซลล์ไฟโบรบลาสต์ท้ังในห้องปฏิบัติการ (in vitro) และ
ขณะทเี่ ซริซนิ สามารถสลายไดใ้ นน�ำ้ รอ้ น สารละลายกรด รา่ งกายสิ่งมีชวี ิต (in vivo) พบวา่ แผน่ ฟิล์มไหมช่วยส่ง
หรือเบส หรือเอนไซมย์ อ่ ยโปรตนี 21 เสริมให้เซลล์มีการเกาะติดและขยายขนาดของเซลล์ได้
ความหนาแน่น เปน็ อยา่ งดโี ดยภาพรวม โดยไมก่ อ่ ใหเ้ กดิ การตอ่ ตา้ นจาก
ไหมมีความหนาแน่นสูงกว่านำ้� เส้นไหมที่มีเซริซินมีค่า เซลล์อันเปน็ สาเหตุของการอกั เสบ26
ความหนาแน่นอยใู่ นช่วง 1,320-1,400 กรัมต่อลกู บาศก์ การประยุกต์ใช้ประโยชนจ์ ากเส้นไหม
เมตร แต่เม่อื ก�ำ จัดเซรซิ นิ ออกความหนาแนน่ จะมีคา่ ลด มนุษย์รู้จักใช้ประโยชน์จากไหมมาตั้งแต่อดีต สำ�หรับ
ลงเลก็ นอ้ ยอยใู่ นชว่ ง 1,300-1,380 กรมั ตอ่ ลกู บาศกเ์ มตร22 ประเทศไทยถือได้ว่าไหมเก่ียวข้องในวิถีชีวิตผู้คนมา
การสลายตัวทางชวี ภาพ ยาวนานเช่นกันดังปรากฏหลกั ฐาน จากการคน้ พบมรดก
สมบตั ใิ นการสลายตวั ของไหม ถอื วา่ มคี วามส�ำ คญั ตอ่ การน�ำ โลกบ้านเชยี ง จังหวดั อุดรธานี ที่พบเศษเสน้ ไหมทม่ี อี ายุ
ไปใชง้ านโดยเฉพาะในทางการแพทย2์ 2 เสน้ ไหมจะสญู เสยี หลายพนั ปรี วมอยดู่ ว้ ย ในอดตี ไหมถกู นำ�มาทอเปน็ เครอื่ ง
ความแขง็ แรงภายในระยะเวลา 1 ปเี มอื่ อยภู่ ายในรา่ งกาย นงุ่ หม่ หรอื สว่ นประกอบของอปุ กรณ์ แตป่ จั จบุ นั มรี ายงาน
และเมอ่ื เวลาผา่ นไป 2 ปี เส้นไหมจะไมถ่ กู จดจ�ำ โดยเซลล์ การน�ำ ไหมไปใชป้ ระโยชนม์ ากข้นึ ไดแ้ ก่ ส่วนประกอบใน
ของรา่ งกาย อยา่ งไรกต็ าม เมอื่ เวลาผา่ นไปเอนไซมไ์ ทโรซิ เครอ่ื งส�ำ อาง สารเตมิ แตง่ ในอาหารและเครอื่ งดม่ื 20,27 วสั ดุ
เนส (tyrosinase) ภายในรา่ งกายจะสามารถยอ่ ยไหมตาม ทางการแพทย2์ 8 โดยเฉพาะในวศิ วกรรมเนอื้ เยือ่ (tissue
กลไกการกำ�จดั ส่งิ แปลกปลอมที่เขา้ ส่รู า่ งกายได้ จึงถอื วา่ engineering) การแพทยฟ์ ้ืนฟู (regenerative medicine)
ไหมเป็นวัสดุที่สามารถย่อยสลายได้ทางชีวภาพ8 แต่ใน การรักษาด้วยยนี (gene therapy) การควบคมุ การปลด
ทางตรงกันข้าม เส้นไหมท่ีอยู่บริเวณเปลือกนอกรังไหม ปลอ่ ยยา (controlled drug delivery) และเทคโนโลยนี าโน
จะมคี วามคงทนเปน็ เวลานาน เน่ืองจากวา่ หนอนไหมจะ ชีวภาพ (bionanotechnology)2
สรา้ งสารทีย่ ับย้งั เอนไซม์โปรตนี เอส ภายในต่อมไหมและ ส่งิ ทอ
หลง่ั ออกมาเกบ็ ไวท้ บ่ี รเิ วณเปลอื กนอกรงั ไหมเพอ่ื ปอ้ งกนั มนษุ ยร์ จู้ กั น�ำ เสน้ ไหมมาท�ำ เปน็ สง่ิ ทอตง้ั แตอ่ ดตี เนอ่ื งจาก
ไม่ให้เส้นไหมถูกทำ�ลายด้วยเอนไซม์ดังกลา่ ว23 การฉาย ไหมเปน็ เสน้ ใยทมี่ ีเอกลกั ษณโ์ ดดเดน่ เชน่ ความเงางาม
รังสีแกมมาก่อนการทดสอบกับเอนไซม์โปรตีเอส พบว่า เบาบาง การระบายอากาศ และความคงทน จัดได้ว่าเป็น

440 Boonsod and Srihanam J Sci Technol MSU

เสน้ ใยธรรมชาตทิ ม่ี คี ณุ คา่ มากกวา่ เสน้ ใยชนดิ อนื่ จนไดช้ อ่ื ไหมไฟโบรอนิ ไดถ้ กู น�ำ ไปใชใ้ นงานวศิ วกรรมเนอ้ื เยอื่ มาก
วา่ “ราชนิ แี หง่ เสน้ ใย” ดงั นน้ั เสน้ ไหมจงึ มรี าคาแพง สงิ่ ทอที่ ขนึ้ และพบวา่ ไหมไฟโบรอนิ ชว่ ยสง่ เสรมิ การเจรญิ เตบิ โต
ท�ำ จากไหมไดร้ บั การยกยอ่ งวา่ สวยงามและเปน็ ทต่ี อ้ งการ ของเซลล์ไมว่ า่ จะเป็นเซลลก์ ระดกู 34 เซลล์ผวิ หนงั 12 หรือ
ของผคู้ น แตด่ ว้ ยขอ้ จ�ำ กดั ดา้ นราคาจงึ พบวา่ สงิ่ ทอจากไหม เซลลป์ ระสาท35 เปน็ ต้น นอกจากนี้ การประยกุ ตใ์ ชไ้ หม
มกั จะพบในสงั คมคนรวยเปน็ สว่ นใหญ่ และมกั จะสวมใสใ่ น ไฟโบรอนิ ทไ่ี ด้รับความสนใจอย่างมากในช่วง 5 ปีท่ีผ่าน
งานหรอื เทศกาลส�ำ คญั ในทางการคา้ มกี ารน�ำ ไหมไปผสม มา คือระบบนำ�สง่ (delivery system) หรือหอ่ หมุ้ ยาและ
กบั วสั ดอุ นื่ เพอ่ื ลดตน้ ทนุ การผลติ อยา่ งไรกต็ าม การศกึ ษา สารสำ�คญั หลากหลายชนดิ ท้งั ท่ีมขี ัว้ และไม่มขี ้ัว36-38 เพื่อ
วจิ ยั เพอื่ เพม่ิ คณุ คา่ และลกั ษณะเฉพาะส�ำ หรบั การใชง้ านท่ี ป้องกันการถูกทำ�ลายโครงสร้างและหน้าท่ี และนำ�ส่งถึง
เกย่ี วขอ้ งกบั ไหมกย็ งั ปรากฏใหเ้ หน็ เชน่ การปรบั ปรงุ พนื้ อวัยวะเป้าหมายที่ต้องการได้อย่างแม่นยำ� ส่วนเซริซิน
ผิวผ้าไหม โดยเคลือบเส้นไหมด้วย ไทเทเนียมออกไซด์ ไมน่ ยิ มนำ�มาใช้เปน็ วัสดทุ างการแพทย์และนำ�ส่งยา ท้ังน้ี
(ATgiOn2a)nแoลpะaไrทticเlทeเsน(ยีNมPอsอ))กพไบซวดา่ท์ ผผี่ า้สไมหอมนทภุ เ่ี คาคลอืเงบนิ ด(ว้ TยiOว2สั @ดุ เปน็ เพราะเซรซิ นิ สลายตวั งา่ ยและมรี ายงานวา่ เซรซิ นิ เปน็
ทง้ั 2 ชนดิ มีประสทิ ธิภาพในการป้องกนั รงั สยี วู ีดีขน้ึ และ ตวั ก่อให้เกดิ อาการอักเสบของเซลล2์ 6
สามารถป้องกันแบคทเี รยี Staphylococcus aureus และ สารเตมิ แต่งในอาหารและเคร่อื งด่ืม
Pseudomonas ได้ จึงเหมาะทีจ่ ะน�ำ ไปใชใ้ นอตุ สาหกรรม เน่ืองจากองคป์ ระกอบสำ�คัญของเส้นไหมคอื กรดอะมิโน
ปลอดเชื้อ โรงพยาบาล (hospital sterilization) และการ ทไ่ี ม่กอ่ ให้เกิดพษิ ตอ่ รา่ งกาย ปัจจบุ ันมีผลติ ภณั ฑอ์ าหาร
รกั ษาความสะอาดสงิ่ แวดลอ้ ม (environmental clean up) และเครื่องดื่มหลายชนิดที่มีการเติมโปรตีนไหมร่วมด้วย
ไดเ้ ป็นอย่างด2ี 9 โดยเฉพาะอยา่ งยง่ิ เซรซิ นิ ทงั้ นเี้ ปน็ เพราะเซรซิ นิ ประกอบ
เครอ่ื งส�ำ อาง ด้วยกรดอะมิโนที่มีขั้วสูงจึงสามารถละลายและผสมเป็น
เซริซินหรือกาวไหม เป็นโปรตีนที่มีคุณสมบัติที่เหมาะ เนื้อเดียวกับอาหารและเคร่ืองด่ืมได้เป็นอย่างดี ส่วน
สมหลายประการที่สามารถนำ�ไปใช้ในเคร่ืองสำ�อาง โดย ไฟโบรอนิ ไมน่ ยิ มมากนกั ตวั อยา่ งผลติ ภณั ฑอ์ าหารทเ่ี ตมิ
เฉพาะการเพิ่มความชุ่มช้ืน และป้องกันรังสีอุลตราไวโอ โปรตีนไหม ไดแ้ ก่ บะหมี่ กว๋ ยเต๋ยี ว ขนมขบเคี้ยว ลูกอม
เลต นอกจากนี้พบว่า เซริซิน เป็นโปรตีนที่สามารถต่อ ไอศกรมี เครอื่ งดมื่ ดบั กระหายหรอื เครอ่ื งดมื่ ชกู �ำ ลงั ประเทศ
ตา้ นอนมุ ลู อสิ ระไดด้ 3ี 0 เนอ่ื งจากเซรซิ นิ มสี ารส�ำ คญั คอื แค ท่ีนิยมใช้ไหมเป็นองค์ประกอบในผลิตภัณฑ์เหล่าน้ี คือ
โรทนี อยดแ์ ละฟลาโวนอยดใ์ นปรมิ าณสงู 31 เซรซิ นิ สามารถ ญีป่ ุน่ ซ่งึ ถือเปน็ ประเทศหนึ่งทีม่ กี ารประยุกต์ใช้ รวมท้งั
ยับยั้งการทำ�งานของเอ็นไซม์ไทโรซิเนส (tyrosinase) การศึกษาวิจัยเก่ยี วกับไหมมากที่สดุ การเติมโปรตนี ไหม
ซึง่ เกี่ยวขอ้ งกบั กระบวนการสังเคราะหส์ ารเมลานิน32 ดัง ชว่ ยเพมิ่ คณุ ค่าของผลติ ภัณฑ์ ปริมาณโปรตีนและการส่ง
นั้น จึงนยิ มน�ำ เซรชิ นิ มาใชเ้ ป็นสว่ นผสมในเครื่องสำ�อาง เสริมสขุ ภาพ เชน่ สารตา้ นอนุมลู อิสระและชว่ ยดูดซมึ แร่
สำ�หรับผิวและเส้นผม33เซริซินยังช่วยป้องกันไม่ให้เล็บ ธาตุในลำ�ไสไ้ ด้ดอี ีกดว้ ย39
เปราะ แตกหัก และยังชว่ ยเพมิ่ ความเงางามใหก้ ับเลบ็ อกี จากรายงานวิจัยท่ีกล่าวมาทั้งหมด สรุปได้ว่า
ด้วย จึงนิยมนำ�ไปใช้เป็นส่วนผสมในผลิตภัณฑ์เก่ียวกับ ไหมเปน็ วสั ดุชีวภาพที่มกี ารนำ�มาใชป้ ระโยชน์ตั้งแตอ่ ดตี
เล็บ17 ส่วนไฟโบรอินประกอบด้วยกรดอะมิโนไม่มีขั้วใน จนถงึ ปจั จุบัน ท้ังนเี้ ป็นเพราะคณุ สมบัตทิ ดี่ ีเย่ยี มของเสน้
ปริมาณสูงจึงพบว่านิยมผสมไฟโบรอินในเคร่ืองสำ�อางที่ ไหมซ่ึงสามารถนำ�มาดัดแปลงและประยุกต์ใช้ให้เหมาะ
สามารถปอ้ งกันนำ้�ได้ เช่น แปง้ แต่งหน้าหรือครีมกนั แดด กบั งานตามวตั ถปุ ระสงคท์ ตี่ อ้ งการ สว่ นประกอบของเส้น
การแพทยแ์ ละเภสัชกรรม ไหมที่ต่างกันประกอบด้วยกรดอะมิโนท่ีต่างกันจึงเหมาะ
เส้นไหมเป็นชีววสั ดุท่ีมีการนำ�มาประยุกต์ใช้ใน สำ�หรับใช้งานท่ีจำ�เพาะ โดยเซริซินมีความเหมาะสมใน
ทางการแพทยแ์ ละเภสชั กรรมอยา่ งกวา้ งขวาง โดยเฉพาะ การน�ำ ไปใชเ้ ปน็ สว่ นประกอบในเคร่อื งส�ำ อาง อาหารและ
อยา่ งย่งิ ไฟโบรอิน ทั้งน้ีเปน็ เพราะไฟโบรอนิ คณุ สมบตั ิท่ี เครื่องดื่มเพื่อสุขภาพ ในขณะท่ีไฟโบรอินซึ่งเป็นโปรตีน
เหมาะสมและยงั สามารถนำ�มาใชง้ านไดห้ ลากหลายรปู แบบ เสน้ ใยเหมาะทจี่ ะน�ำ ไปผลติ เปน็ ส่ิงทอ อปุ กรณท์ ่ตี อ้ งการ
เชน่ เจล ผง ฟลิ ม์ ฟองน�้ำ เสน้ ใยหรอื แผน่ เย่ือ8 ปจั จุบัน ความแขง็ แรงสงู วสั ดุทางการแพทย์และเภสชั กรรม ดงั ที่
ปรากฏในบทความนี้ อยา่ งไรกต็ าม งานวจิ ยั ทเ่ี กย่ี วขอ้ งกบั
ไหมยังมีอยา่ งต่อเน่ืองและมจี �ำ นวนมาก ซง่ึ แสดงใหเ้ หน็

Vol 31, No 4, July-August 2012 Silk: Compositions and Structures, Properties and Applications 441

ว่าไหมเป็นวัสดุธรรมชาติที่มีคุณค่าและมีความสำ�คัญต่อ unbalanced surface stresses as the mechanical
วถิ ีชวี ิตของมนุษยอ์ ยา่ งแท้จรงิ origin of twisting and scrolling of polymer crystals.
Polymer. 2005;46:577-610.
เอกสารอา้ งอิง 12. Min BM, Lee G, Kim SH, Nam SY, Lee TS, Park
WH. Electrospinning of silk fibroin nanofibers
1. Idris R, Glasse MD, Latham RJ, Linford RG, and its effect on the adhesion and spreading of
Schlindwein WS. Polymer electrolytes based on normal human keratinocytes and fibroblasts in
modified natural rubber for use in rechargeable vitro. Biomaterials. 2004;25:1289-1297.
lithium batteries. J Power Source. 2001;94:206- 13. Takasu Y, Yamada H, Tsubouchi K. Isolation of
211. three main sericin components from the cocoon
of the silkworm, Bombyx mori. Biosci Biotechnol
2. Nair LS, Laurencin CT. Biodegradable polymers Biochem. 2002;66:2715-2718.
as biomaterials. Polymer. 2007;32: 762-798. 14. Tsukada M, Bertholon G. Preliminary study of the
physicochemical characteristics of silk sericin. Bull
3. Meinel L, Betz O, Fajardo R, Hofmann S, Nazarian Sci Inst Text Fr. 1981;10:141-154.
A, Cory E, Hilbe M, McCool J, Langer R, Vunjak- 15. Wang YZ, Kim HJ, Vunjak-Novakovic G, Kaplan
Novakovic G, Merkle HP, Rechenberg B, Kirker- DL. Stem cell-based tissue engineering with silk
Head, C. Silk based biomaterials to heal critical biomaterials. Biomaterials. 2006;27:6064-6082.
sized femur defects. Bone. 2006;39:922-931. 16. Zhao C, Asakura T. Structure of silk studied with
NMR. Prog Nucl Magn Reson Spectros. 2001;39:
4. Koh CJ, Atala A. Tissue engineering, stem cell, and 301-352
cloning: opportunities for regenerative medicine. 17. Kundu SC, Dash BC, Dash R, Kaplan DL. Natural
J Am Soc Nephrol. 2004;15:1113-1125. protective glue protein, sericin bioengineered
by silkworms: potential for biomedical and
5. Bhardwaj N, Kundu SC. Silk fibroin protein and biotechnological applications. Prog Polym Sci.
chitosan polyelectrolyte complex porous scaffolds 2008;33:998-1012.
for tissue engineering applications. Carbohyd 18. Dal Pra I, Freddi G, Minic J, Chiarini A, Armato
Polym. 2011;85:325-333. U. Denovo engineering of reticular connective
tissue in vivo by silk fibroin nonwoven materials.
6. Cheung, HY, Lau KT, Tao XM, Hui D. A potential Biomaterials. 2005; 26:1987-1999.
material for tissue engineering: Silkworm silk/PLA 19. Haider M, Megeed Z, Ghandehari H. Genetically
biocomposite. Composite Part B. 2008;39:1026- engineered polymers: status and prospects for
1033. controlled release. J Contr Release. 2004;95:1-26.
20. Tao W, Li M, Zhao C. Structure and properties of
7. Mandal BB, Mann JK, Kundu SC. Silk fibroin/ regenerated Antheraea pernyi silk fibroin in aqueous
gelatin multilayered films as a model system solution. Int J Biol Macromol. 2007;40:472-478.
for controlled drug release. Eur J Pharm Sci. 21. Mahmoodi NM, Arami M, Mazaheri F, Rahimi S.
2009;37:160-171. Degradation of sericin (degumming) of Persian
silk by ultrasound and enzyme as a cleaner
8. Altman GH, Diaz F, Jakuba C, Calabro T, Horan and environmentally friendly process. J Cleaner
RL, Chen J, Lu HH, Richmond J, Kaplan DL. Silk- production. 2010;18:146-151.
based biomaterial. Biomaterials. 2003;24:401-416. 22. Kaplan DL, Fossey S, Viney C, Muller W. Self-

9. Yang Y, Zhao Y, Gu Y, Yan X, Liu J, Ding F,
Gu X. Degradation behaviors of nerve guidance
conduits made up of silk fibroin in vitro and in
vivo. Polym Degrad Stab. 2009;94:2213-2220.

10. Bini E, Knight DP, Kaplan DL. Mapping domain
structures in silks from insects and spiders related
to protein assembly. J Mol Biol. 2004;335:27-40.

11. Lotz B, Cheng Z. A critical assessment of

442 Boonsod and Srihanam J Sci Technol MSU

organization (assembly) in biosynthesis of silk promotion by reducing oxidative stress in the skin
fibers-a hierarchical problem. In: Aksay IA, Baer of hairless mouse. J Photochem Photobiol B Biol.
E, Sarikaya M, Tirrell DA, editors. Hierarechically 2003;71:11-17.
structured materials. Materials Res Symp Proc. 33. Padamwar MN, Pawar AP. Silk sericin and
1992;255:19-29. its application: a review. J Sci Ind Res. 2004;
23. Kurioka A, Yamazaki M, Hirano H. Primary structure 63:323-329.
and possible functions of a trypsin inhibitor of 34. Kim HJ, Kim UJ, Vunjak-Novakovic G, Min BH,
Bombyx mori. Eur J BioChem. 1999;259:120-126. Kaplan DL. Influence of macroporous protein-
24. Kojthung A, Meesilpa P, Sudatis B, Treeratanapiboon scaffolds on bone tissue engineering from bone
L, Udomsangpetch R, Oonkhanond B. Effects of marrow stem cells. Biomaterials. 2005;26:4442-4452.
gamma radiation on biodegradation of Bombyx mori 35. Yang Y, Chen X, Duing F, Zhang P, Liu J, Gu
silk fibroin. Int Biodeter Biodegr. 2008;62:487-490. X. Biocompatiblity evaluation of silk fibroin with
25. Wang SD, Zhang YZ, Yin GB, Wang HW, Dong peripheral nerve tissue and cell in vitro. Biomaterials.
ZH. Fabrication of composite vascular scaffold 2007;28:1643-1652.
using electrospinning technology. Mater Sci Eng. 36. Fang JY, Chen JP, Leu YL, Wang HY. Characterization
2010; 30:670-676. and evaluation of silk protein hydrogels for drug
26. Meinel L, Hofmann S, Karageorgiou V, Carl KH, delivery. Chem Pharm Bull. 2006;54:156-162.
McCool J, Gronowicz L, Langer, R, Gordana 37. Hanawa T, Watanabe A, Tsuchiya T,
VN, Kaplan DL. The inflammatory responses Ikoma R, Hidaka M, Sugihara M. New oral dosage
to silk films in vitro and in vivo. Biomaterials. form for elderly patients. II. Release behavior of
2005;26;147-155. benfotiamine from silk fibroin gel. Chem Pharm
27. Vepari CD, Kaplan DL. Silk as a biomaterials. Bull . 1995;43:872-876.
Prog Polym Sci. 2007;32: 991-1007. 38. Yan HB, Zhang YQ, Ma YL, Zhou LX. Biosynthesis
28. He J, Wang Y, Cui S, Gao Y, Wang S. Structure of insulin-silk fibroin nanoparticles conjugates and
and properties of silk fibroin/carboxymethyl chitosan in vitro evaluation of a drug delivery system. J
blend films. Polym Bull. 2010;65:395-409. Nanopart Res. 2008;11:1973-1946.
29. Li G, Liu H, Zhao H, Gao Y, Wang J, Jiang H, 39. Sasaki M, Yamada H, Kato N. Consumption of
BTmioOuul2tgi@fhutnAocgntionRnaIan. loCfpahaberrtmiiccsilce.asAl doavnsCsseoilmkllobfiibdlyeIrnotfteorTfpaiOrcoe2daSunccdei. silk protein, sericin elevates intestinal absorption
2011;38:307-315. of zine, iron, magnesium and calcium in rate. Nutr
30. Sarovart S, Sudatis B, Meesilpa P, Grady BP, Res. 2000;20:1505-1511.
Magaraphan R. The use of sericin as an antioxidant
and antimicrobial for polluted air treatment. Rev
Adv Mater Sci. 2003; 5:193-198.
31. Prommuak C, De-Eknamkule W, Shotipruk A.
Extraction of flavonoids and carotenoids from
Thai silk waste and antioxidant activity of extracts.
Separ Purif Tech. 2008;62:444-448.
32. Siqin Z, Noriyuki Y, Masahiro S, Hiromitsu W,
Norihisa K. Inhibitory effects of silk protein,
sericin on UVB-induced acute damage and tumor