bab5 Metabolisme dan Enzim

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Bab 5: Metabolisme dan Enzim

MOHAMAD FADZIL BIN IBRAHIM
SKK SMK GHAFAR BABA

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Bab 5: Metabolisme dan Enzim

METABOLISME

1. Metabolisme merujuk kepada kesemua tindak balas kimia yang berlaku dalam organisma
hidup.

2. Proses-proses dalam metabolisme melibatkan penukaran makanan kepada tenaga dalam
bentuk ATP dan pembentukan karbohidrat, protein, lipid dan asid nukleik.

3. Metabolisme terbahagi kepada dua jenis iaitu katabolisme dan anabolisme.

4. Katabolisme ialah proses penguraian bahan daripada bentuk yang kompleks kepada bentuk
yang ringkas. Tindak balas ini membebaskan tenaga. Sebagai contoh, penguraian glukosa
semasa respirasi sel untuk penghasilan tenaga.

5. Anabolisme merujuk kepada proses sintesis molekul kompleks daripada molekul ringkas.
Tindak balas ini menggunakan atau menyerap tenaga. Sebagai contoh, penghasilan glukosa
semasa fotosintesis.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

ENZIM

1. Enzimadalahmangkinbiologiyangbolehmeningkatkankadartindakbalasbiokimia.

2 Bahan yang ditindakkan oleh enzim dikenal sebagai substrat.

3 Ciri-ciri enzim adalah:

(a) Semua enzim adalah protein yang dihasilkan oleh sel hidup.

(b) Tindakan enzim adalah spesifik. Setiap jenis enzim hanya boleh bertindak terhadap satu
jenis substrat. Tindakan enzim adalah berdasarkan hipotesis mangga dan kunci. Setiap enzim
mempunyai tapak khusus yang dipanggil tapak aktif yang boleh terikat dengan substrat yang
spesifik sahaja.

(c) Enzim tidak berubah atau dimusnahkan pada akhir tindak balas.

(d) Enzim diperlukan dalam kuantiti yang kecil untuk mempercepatkan tindak balas
biokimia.

(e) Tindak balas kimia yang dimangkinkan oleh enzim adalah tindak balas berbalik.

(f) Enzim adalah sensitif terhadap pH

(g) Enzim adalah sensitif terhadap suhu

(h) Sesetengah enzim memerlukan kofaktor untuk berfungsi dengan lebih berkesan. Contoh kofaktor
ialah vitamin B dan ion magnesium

(i) Aktiviti enzim boleh diperlahankan atau dihentikan oleh perencat. Contoh perencat ialah logam
berat seperti plumbum dan merkuri.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

4. Nama kebanyakkan enzim berakhir dengan “ase”. Contohnya:

SUBSTRAT ENZIM
Maltosa Maltase
Sukrosa Sukrase
Laktosa Laktase
Lipid Lipase
Protein Protease
Selulosa Selulase

5 Terdapat dua jenis enzim:

(a) Enzim intrasel: Enzim yang dihasilkan oleh sel dan berfungsi dalam sel tersebut.
Contohnya enzim yang terlibat dalam respirasi dan fotosintesis.

(b) Enzim ekstrasel: Enzim yang dihasilkan oleh sel tetapi dirembeskan untuk berfungsi di
luar sel. Contohnya enzim yang dirembeskan oleh pankreas dan kelenjar air liur.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Enzim intrasel Enzim ekstrasel
enzim yang dirembes keluar sel
Enzim yang disintesis di dalam sel untuk
kegunaan sel itu sendiri enzim tripsin yang dihasilkan oleh sel
pankreas dirembeskan ke dalam duodenum
enzim heksokinase yang digunakan dalam untuk mencernakan polipeptida.
proses glikolisis semasa respirasi sel.

MEKANISME TINDAKAN ENZIM

1. Mekanisme tindakan enzim adalah berdasarkan hipotesis 'mangga dan kunci' (Rajah 4.8).
2. Enzim diwakili oleh ‘mangga’ manakala substrat diwakili oleh ‘kunci’.

3. Enzim mempunyai bentuk spesifik yang dipanggil tapak aktif.

4. Molekul substrat yang spesifik terikat pada tapak aktif untuk membentuk kompleks enzim-
substrat.

5.Tindak balas enzim berlaku pada tapak aktif.

6. Hasil terbentuk dan meninggalkan tapak aktif enzim.
7. Kebanyakan tindak balas di dalam sel memerlukan tenaga pengaktifan yang tinggi.
8. Tenaga pengaktifan ialah tenaga yang diperlukan untuk memecah ikatan dalam molekul substrat
sebelum tindak balas boleh berlaku. Enzim berfungsi mengurangkan tenaga pengaktifan

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Faktor yang Mempengaruhi Mekanisme Aktiviti Enzim

Faktor yang mempengaruhi aktiviti enzim adalah:

(a) Kesan pH
(b) kesan suhu
( c) kesan kepekatan substrat
(d) kesan kepekatan enzim

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang
Kesan pH

1 Aktiviti enzim dipengaruhi oleh keasidan atau kealkalian medium tindak balas.
2 Perubahan pH boleh menukar cas pada tapak aktif enzim dan mengubah struktur tapak aktif
(Rajah 4.9).

3. Perubahan nilai pH mengubah cas (ion H+ ) tapak aktif enzim dan permukaan substrat. Ini
menyebabkan kompleks enzim-substrat tidak dapat dibentuk. • Apabila pH persekitaran kembali ke
tahap optimum, cas pada tapak aktif dipulihkan. Enzim kembali berfungsi seperti normal.

4. Perubahan nilai pH yang ekstrem akan memutuskan ikatan kimia struktur dan mengubah tapak aktif
enzim. Enzim ternyahasli (

5. Setiap enzim berfungsi secara aktif pada pH optimum (Rajah 4.10).

6. Kebanyakan enzim berfungsi paling cekap dalam julat pH 6 hingga 8. Misalnya, enzim amilase air
liur berfungsi pada pH 6.8. •

7. Enzim pepsin di dalam perut bertindak pada pH optimum dalam julat 1.5 hingga 2.5. Enzim tripsin
dalam duodenum pula hanya dapat bertindak dengan baik dalam medium beralkali, iaitu pada pH sekitar
8.5

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

SUHU

1 Pada suhu yang rendah, kadar tindak balas enzim adalah rendah . Namun, apabila suhu
semakin meningkat, pelanggaran antara molekul substrat dan enzim berlaku lebih kerap.
Oleh itu, semakin banyak kompleks enzimsubstrat terbentuk. Maka, kadar tindak balas enzim
meningkat.

2 Pada suhu optimum (37°C), aktiviti enzim adalah pada kadar maksimum.

3. Selepas mencapai suhu optimum, peningkatan suhu yang seterusnya akan mengurangkan aktiviti
enzim dengan cepat sehingga aktiviti enzim berhenti pada suhu 60 °C. •

4. Pada suhu ini, enzim ternyahasli kerana ikatan kimia dalam molekul enzim terputus pada suhu yang
tinggi. • Enzim tidak dapat mengekalkan bentuk tiga dimensi. Tapak aktif enzim berubah. Substrat tidak
dapat saling berpelengkap dengan tapak aktif enzim.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang
Kepekatan enzim

1. Pada pH dan suhu yang malar, apabila kepekatan enzim semakin meningkat, kadar tindak
balas enzim akan meningkat sehingga kadar maksimum dicapai (Rajah 4.12).

2. Apabila kepekatan enzim ditambah, kadar tindak balas enzim akan meningkat kerana
kehadiran lebih banyak tapak aktif yang tersedia untuk tindakan pemangkinan.

3. Sekiranya kepekatan enzim dalam satu tindak balas digandakan, jumlah substrat yang
ditukar kepada produk per unit masa juga digandakan dengan syarat bekalan substrat adalah
berlebihan.

4. Pada tahap maksimum, kepekatan substrat menjadi faktor pengehad. Kadar tindak balas
hanya dapat ditingkatkan dengan penambahan substrat.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Kepekatan substrat

1 Apabila kepekatan substrat semakin meningkat, kadar tindak balas enzim meningkat kerana
terdapat lebih banyak perlanggaran antara molekul substrat dengan molekul enzim. Kadar
tindak balas terus meningkat sehingga mencapai tahap maksimum. Kadar tindak balas
menjadi malar

2 Pada kepekatan substrat yang tertentu, kadar tindak balas adalah pada tahap maksimum.
Pada tahap maksimum, kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.

3 Kadar tindak balas hanya dapat ditingkatkan dengan penambahan kepekatan enzim. •
Selepas mencapai tahap maksimum, semua tapak aktif enzim tepu dengan substrat dan
terlibat dalam tindak balas pemangkinan.

4 Enzim adalah terhad. Semua tapak aktif telah dipenuhi oleh substrat.

5. Kepekatan enzim adalah faktor pengehad.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

KEGUNAAN ENZIM DALAM KEHIDUPAN SEHARIAN DAN INDUSTRI

1. Dalam kehidupan seharian, enzim digunakan di rumah:

(a) dalam serbuk pencuci untuk menanggalkan kotoran daripada pakaian
(b) untuk melembutkan daging

2. Enzim juga digunakan secara meluas dalam industri seperti ditunjukkan dalam

Jadual 4.2.

3. Enzim tersekat gerak ialah enzim yang bergabung dengan bahan yang lengai dan tak larut
untuk meningkatkan rintangan enzim terhadap perubahan faktor seperti pH dan suhu.

4. Melalui cara ini, molekul enzim akan kekal di kedudukan sama sepanjang tindak balas
pemangkinan dan kemudiannya mudah diasingkan daripada hasil.

5. Teknologi ini dikenali sebagai teknologi imobilisasi enzim. Teknologi ini digunakan dalam
pelbagai aplikasi industri

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Amali : Enzim dan Pencernaan

Pengenalan : Enzim ialah pemangkin organik yang mempercepat kadar
tindak balas biokimia di dalam organisma hidup. Semua aktiviti
enzim dipengaruhi oleh suhu, kepekatan asid (pH), kepekatan
enzim, kepekatan substrat, dan sebagainya bagi sesuatu tindak
balas. Enzim dikatakan mempunyai sifat spesifik, kerana ia
hanya bekerja pada substrat tertentu dan membentuk tindak
balas tertentu. Oleh itu, dalam amali ini, kita akan melihat
aktiviti enzim terhadap bahan makanan, faktor-faktor yang
mempengaruhi aktiviti enzim selain melihat pembekuan susu
dan emulsi lemak.

Tujuan : a) Untuk menunjukkan aktiviti enzim amilase terhadap kanji.
b) Untuk mengkaji kesan suhu terhadap aktiviti enzim.
c) Untuk menunjukkan aktiviti pepsin terhadap putih telur
(protein).
d) Untuk menunjukkan pembekuan susu.
e) Untuk menunjukkan emulsi lemak.

Radas dan bahan:
Bikar, kertas litmus biru dan merah, silinder penyukat, termometer, tabung uji, jubin
putih, penitis, jam randik, 1 % larutan kanji, asid hidroklorik yang dicairkan, larutan
natrium hidroksida, larutan Benedict, larutan iodin, telur, pepsin, renin, susu, minyak

kelapa, hempedu dari pundi hempedu tikus putih.

Prosedur:

(A) Untuk menunjukkan aktiviti enzim amilase terhadap kanji
1. Mulut dikumuhkan.
2. Pergerakan pengunyahan dilakukan untuk merangsangkan aliran air liur dan
dikumpulkan dalam satu tabung uji.
3. Air liur itu diuji dengan kertas litmus untuk menentukan sama ada ia merupakan asid
atau alkali.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

4. Air liur dicairkan dengan air suling yang isi padu yang sama.
5. Air liur yang dikumpulkan dibahagikan kepada jumlah yang sama dalam tiga tabung

uji dan dilabelkan B, C dan D. Setiap tabung uji diisikan seperti yang berikut:

A- Air suling (sebagai pengawal eksperimen)
B- 3 cm3 air liur yang dikumpulkan

C - 3 cm3 air liur yang dikumpulkan dan dicairkan dengan 3 cm3 asid
hidroklorik

D - 3 cm3 air liur yang dikumpulkan dan dicairkan dengan 3 cm3 natrium

hidroksida

6. Sebanyak 5 cm3 larutan kanji ditambah pada setiap tabung uji dan dikacau secara

berterusan.

7. Selepas 30 minit, separuh daripada isi padu kandungan bagi setiap tabung uji diuji

dengan larutan iodin dan separuh lagi dididihkan dengan larutan Benedict yang

mempunyai isi padu yang sama dengan kandungan yang hendak diuji.

8. Keputusan ditaburkan seperti yang ditunjukkan di dalam jadual.

Keputusan:

Foto 1: Keputusan ujian iodin bagi tabung uji A, B, C dan D.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Foto 2: Keputusan ujian Benedict bagi tabung uji A, B, C dan D.

Tabung Kan Ujian Ujian Inferen
Uji dun Iodin Benedi Kanji mungkin hadir tetapi
gan
Warna ct
kekuningan iodin Tiada perubahan
berubah menjadi
warna biru hitam. warna pada gula penurun mungkin

Kanji larutan Benedict tidak hadir dalam tabung
A + air
dapat uji. Ini bermakna proses
suling
diperhatikan. hydrolisis mungkin tidak

berlaku pada
tabung uji A.

Warna Warna biru Kanji dan gula penurun

kekuningan iodin larutan Benedict mungkin akan hadir dalam

berubah menjadi berubah menjadi tabung uji. Proses

warna biru hitam. kuning muda. hidrolisis mungkin berlaku

tetapi tidak sempurna.

B Kanji Hanya sebahagian kanji
+ air
liur diuraikan menjadi gula

penurun. Oleh itu, kanji

masih terdapat dalam

tabung uji B.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Tabung Kandungan Ujian Ujian Inferen
Uji Iodin Benedict

Warna Tiada perubahan Kanji mungkin hadir tetapi

kekuningan iodin warna pada gula penurun mungkin

Kanji berubah menjadi larutan Benedict tidak hadir dalam tabung

C + air warna biru hitam. dapat uji. Ini bermakna proses
liur

+ HCl diperhatikan. hydrolisis mungkin tidak

yang berlaku pada
tabung uji C.
dicairkan

Warna Tiada perubahan Kanji dan gula penurun

kekuningan iodin warna pada mungkin tidak hadir dalam

dinyahwarnakan larutan Benedict tabung uji. Enzim amilase

menjadi larutan dapat mungkin telah

Kanji + air liur jernih. diperhatikan. dinyahaslikan oleh NaOH
yang bersifat akali. Oleh
D + NaOH yang itu, kanji tidak dapat
dicairkan dikesan dan proses

hidrolisis mungkin tidak

berlaku.

Daripada eksperimen ini, apakah kesimpulan umum yang dapat anda berikan berkaitan
dengan aktiviti semula jadi amilase?

Air liur manusia mengandungi enzim yang dikenali sebagai amilase. Amilase
menolong mencernakan kanji kepada maltosa. Amilase bertindak paling cekap pada pH 7.
Ketika HCI atau NaOH ditambah, amilase tidak bertindak balasaktif kerana enzim boleh
dinyahaslikan bawah pH yang berbeza. Oleh itu, apabila kita menelan makanan, tindak balas
amilase berhenti di perut kita memandangkan perut mengandungi terlalu banyak asid dengan
pHnya yang hanya 2.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

(B) Untuk mengkaji kesan suhu terhadap aktiviti enzim
1. Larutan air liur disediakan seperti yang dilakukan dalam eksperimen A.
2. Sebanyak 5 cm3 larutan air liur disimpan dalam satu tabung uji dan sebanyak 5 cm3 1
% larutan iodin disimpan di satu tabung uji yang lain.
3. Kedua-dua tabung uji tersebut diletakkan di dalam suhu bilik.
4. Satu jubin putih diambil dan beberapa titik larutan iodin dititiskan ke atasnya.
5. Dua larutan tersebut dicampurkan di dalam tabung uji dan masa campurannya
dicatatkan.
6. Rod kaca yang bersih digunakan untuk mengalih satu titik campuran yang telah
dikacau dan diuji dengan setitik iodin di atas jubin putih. Warna biru- hitam akan
kelihatan.
7. Ujian ini diulangi pada setiap minit. Rod kaca dicuci dengan air suling selepas setiap
satu ujian sehingga campuran tersebut gagal menunjukkan kehadiran warna biru oleh
iodin.
8. Jumlah masa yang diambil antara campuran air liur dan larutan kanji serta masa
selepas ujian tamat dicatatkan. Waktu ini adalah untuk semua kanji bertukar kepada
maltosa dengan menggunakan amilase pada suhu bilik.
9. Eksperimen ini diulangi pada suhu yang berbeza, contohnya pada 5˚C, 15˚C, 25˚C,
45˚C, 55 ˚C, 65˚C dan 75˚C.
10. Adalah penting untuk memastikan air liur dan larutan kanji pada setiap eksperimen
yang telah dilakukan sama ada dipanaskan atau disejukkan kepada suhu yang
ditetapkan sebelum larutan-larutan tersebut dicampur. Bagi suhu tinggi daripada suhu
bilik, tabung uji diletakkan ke dalam rendaman air suam, manakala bagi suhu yang
rendah daripada suhu bilik, ais batu digunakan untuk merendahkan suhu.
11. Bagi eksperimen di atas, ia mungkin perlu dilaksanakan dalam bentuk kumpulan.
Setiap kumpulan boleh ditugaskan untuk menguji setiap suhu yang tertentu.
12. Keputusan ditaburkan.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Keputusan: Masa dalam Minit ( ) Salingan
Masa ( )
Suhu (˚C) 4.0
Kekal warna biru tua setelah 10 minit 0.2500
Suhu bilik -
5˚C 9.0
15˚C 5.0 0.1111
25˚C 3.0 0.2000
45˚C 6.0 0.3333
55 ˚C Kekal warna biru tua setelah 10 minit 0.1667
65˚C Kekal warna biru tua setelah 10 minit -
75˚C -

Oleh sebab semakin cepat masa dicatat untuk sesuatu aktiviti enzim, semakin aktif anzim
tersebut, maka aktiviti enzim (kadar tindak balas) dilambangkan dengan 1
(songsangan dari masa yang diperlukan).

Soalan-soalan:

1. Plot satu graf 1 terhadap suhu. Apakah suhu optimum?



Rujuk kepada bahagian graf yang disertakan di belakang. Suhu optimumnya adalah
sekitar 37°C.

2. Jelaskan bagaimana suhu boleh mempengaruhi tindak balas enzim dalam tindak balas
bio-kimia.
Tindakan enzim dipengaruhi oleh suhu. Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada
0°C. Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu
sebanyak 10°C sehingga kira-kira 40°C. Oleh sebab enzim bersifat protein dan protein
akan mengalami penyahaslian pada suhu yang tinggi, maka enzim tidak aktif pada suhu
yang lebih daripada 50°C.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

(C) Untuk menunjukkan aktiviti pepsin terhadap putih telur (protein)
1. Ampaian telur putih disediakan dengan memukul sedikit telur putih dengan air didih
di dalam satu bikar yang kecil. Ampaian tersebut kemudian dibiarkan sejuk.
2. Sebanyak beberapa cm3 ampaian telur putih yang disejukkan tadi ditambahkan pada
tiga tabung uji yang berlabel A, B dan C.
3. Tabung-tabung uji diletakkan dalam rendaman air pada suhu badan (kira- kiranya
37˚C). Setiap tabung uji diisikan seperti berikut:

A- 5 cm3 0.2 % asid hidroklorik
B-
5 cm3 “jus gastrik buatan” (disediakan dengan melarutkan
pepsin 3.5 g

dalam 100 cm3 0.2 % asid hidroklorik)

C - 5 cm3 “jus gastrik buatan” dan 1 cm3 natrium hidroksida yang
dicairkan

4. Bahagian mulut bagi setiap tabung uji ditutup dengan segumpal kapas selepas

menambah sedikit thymol untuk mengelakkan kereputan.

5. Tabung uji dibiarkan selama satu jam dan digoncangkan dari semasa ke semasa. Apa

yang akan berlaku pada ampaian telur putih dalam tabung uji B? Adakah ia bertukar

kepada warna kuning, lutsinar, kemudian dilarut secara beransur? Adakah berlakunya

perubahan dalam tabung uji yang lain?

6. Ujian Biuret dijalankan pada kandungan dalam setiap tabung uji selepas satu jam.

7. Keputusan ditaburkan.

Keputusan:

Tabung Kandungan Pemerhatian Ujian Inferen
uji Biuret ungu Tindak balas aktiviti enzim

Ampaian yang Larutan

Telur putih + keruh pada awal muda terbentuk. mungkin tidak berlaku

A HCl yang eksperimen kekal walaupun protein mungkin
dicairkan sehingga ke akhir hadir dalam tabung uji.

eksperimen
.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Tabung Kandungan Pemerhatian Ujian Inferen
uji Biuret

B Ampaian yang Tiada Tindak balas aktiviti enzim

C Telur putih + keruh pada awal perubahan mungkin berlaku dan
“jus gastrik warna pada menguraikan telur putih. Oleh
buatan” + eksperimen sampel itu, ujian Biuret tidak dapat
HCl yang makanan dapat mengesan kehadiran protein
dicairkan berubah menjadi diperhatikan. pada akhir eksperimen.

larutan yang jernih

pada akhir

eksperimen ungu Tindak balas aktiviti enzim
.
Telur putih + Ampaian yang Larutan

“jus gastrik keruh pada awal muda terbentuk. mungkin tidak berlaku

buatan” + eksperimen kekal walaupun protein mungkin

NaOH yang sehingga ke akhir hadir dalam tabung uji.

dicairkan eksperimen.

Perbincangan:
Tabung uji berlabel A, B, dan C direndamkan ke dalam kukus air yang bersuhu 37°C

kerana suhu ini merupakan suhu optimum bagi tindakan enzim. Pada akhir eksperimen, isi
kandungan dalam tabung uji A dan C kekal keruh, tetapi kandungan dalam tabung uji B
menjadi jernih.

Walaupun tabung uji A mempunyai sumber protein dan bermedium berasid, namun ia
masih tidak dapat menguraikan protein kerana tiadanya kehadiran enzim untuk tindak balas
ini. Enzim adalah sekelompok protein yang berfungsi sebagai pemangkin organik untuk
pelbagai jenis tindak balas kimia dalam sistem biologi. Hampir setiap tindak balas kimia
dalam sistem biologi dipengaruhi oleh enzim. Oleh itu, protein masih dapat dikesan dalam
tabung uji A pada akhir eksperimen dengan ujian Biuret yang positif.

Telur putih ialah sejenis protein. Larutan telur putih adalah keruh kerana molekul telur
putih adalah separa terlarut sahaja dalam air. Setelah telur putih telah diuraikan atau
dihidrolisasikan oleh pepsin untuk satu jangka masa, molekul yang lebih kecil dan mudah
larut terhasil. Oleh itu, kandungan dalam tabung uji B menjadi jernih. Oleh sebab protein
telah dicernakan, maka ujian Biuret menunjukkan keputusan yang negatif pada akhir
eksperimen.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

Pepsin menguraikan telur putih dalam keadaan berasid. Dalam kehadiran natrium
hidrosida cair seperti yang digunakan dalam tabung uji C, pepsin mungkin akan
dinyahaslikan dan enzim akan bertindak dengan sangat perlahan kerana medium yang
berakali tidak sesuai untuk tindakannya. Enzim pepsin bertindak paling cekap pada pH 2.
Oleh itu, protein masih dapat dikesan dalam tabung uji C pada akhir eksperimen dengan ujian
Biuret yang positif.

(D) Untuk menunjukkan pembekuan susu
1. Sedikit larutan renin diambil bersama-sama dengan kira-kira 5 cm3 susu. Campuran
tersebut kemudian diletakkan dalam rendaman air suam (kira- kiranya 37˚C).
2. Selepas kira-kira satu jam, perbandingan dibuat antara tabung uji tersebut dengan susu
yang tidak ditambahkan renin. Adakah sebarang perubahan dapat anda perhati?
Apakan kepentingan tindak balas ini terhadap mamalia?

Selepas kira-kira satu jam, tabung uji yang mengandungi susu yang ditambah
dengan renin menjadi beku dan kental dengan menukarkan kaseinogen (protein yang
mudah terlarut) kepada kasein (protein yang tidak mudah terlarut), manakala susu
yang tidak dicampurkan dengan renin pula masih kelihatan seperti biasa.

Tindak balas renin ini adalah amat penting terhadap mamalia, khususnya
terhadap mamalia yang meminum susu, seperti lembu, kambing, dan sebagainya.
Peranan renin dalam pencernaan adalah untuk membekukan atau mengentalkan susu
dalam perut mamalia menjadi separa pepejal supaya mereka dapat menyerap nutrien
susu atau protein tersebut dengan lebih efektif.

Pembekuan susu dengan enzim renin membolehkan susu berada di dalam
perut dalam jangka masa yang lebih panjang untuk proses pencernaan dan
penyerapan. Jika susu tidak digumpalkan, ia akan mengalir melalui perut dengan
cepat. Maka, mamalia akan kehilangan kesempatan untuk mencerna dan menyerap
protein pada peringkat awal. Pendek kata, pembekuan susu oleh renin meningkatkan
keberkesanan mamalia menyerap dan mendapatkan nutrien protein.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

(E) Untuk menunjukkan emulsi lemak
1. Sedikit minyak kelapa digoncang kuat dengan sedikit air di dalam tabung uji. Apakah
yang dapat anda perhatikan selepas campuran tersebut dibiarkan sebentar?
2. Sedikit hempedu daripada pundi hempedu tikus putih didapatkan dan dicampurkan
kepada campuran (1). Campuran tersebut digoncangkan dengan kuat, kemudian
dibiarkan sebentar. Adakah anda dapat perhatikan sebarang perubahan sebelum dan
selepas penambahan hempedu berlaku?

Apabila sedikit minyak kelapa digoncang dengan sedikit air di dalam tabung
uji, mereka akan bercampur buat seketika dan kemudian membentuk dua lapisan air
dan minyak kelapa yang nyata.

Namun, apabila sedikit hempedu daripada pundi hempedu tikus putih
dicampurkan ke dalam tabung uji dan digoncangkan dengan kuat, dua jenis
campuran ini bergabung menjadi larutan keruh dan tidak dapat dipisahkan. Hempedu
mengandungi enzim lipase yang boleh melarutkan lemak. Oleh itu, tiada lapisan air
dan minyak kelapa yang ketara dapat diperhatikan kerana minyak telah
dihidrolisasikan oleh henpedu daripada pundi hempedu tikus putih.

Kesimpulan:

▪ Enzim mempercepat kadar tindak balas biokimia di dalam organisma hidup dan
bertanggungjawab atas pencernaan makanan dalam tubuh kita.

▪ Setiap enzim khusus untuk suatu tugas tertentu. Enzim amilase akan menghidrolisis kanji
untuk maltosa dengan kadar yang paling efektif apabila pHnya menghampiri 7.0.

▪ Enzim dipengaruhi oleh suhu. Enzim bertindak paling cekap pada suhu bahan dan akan
dinyahaslikan pada suhu yang melebihi 500C.

▪ Enzim pepsin yang terkandung dalam juz gastrik membantu dalam pencernaan protein.
Pepsin bertindak paling cekap ketika pH adalan di antara 1.5-2.0 dan ternyahaslikan pada
pH 5.0.

[email protected] #studybiomasaPKP #kitamestimenang

▪ Pembekuan susu boleh dihasilkan dengan kahadiran renin sebagai enzim semasa
pencernaan protein.

▪ Emulsi lemak boleh dilakukan dengan kehadiran hempedu (enzim lipase) yang berada di
pundi hempedu

Bibliografi

Choong, C. H., Quek, Y. H., Chia, L. T., Choo, Y. T., & V. Kathirasoo, S. (1997). Siri
Pelangi FOKUS BIOLOGI SPM. Johor Bahru: Penerbitan Pelangi Sdn. Bhd.

Definisi Enzim. (2010, December 16). Didapatkan February 18, 2011, daripada
Blogger Science: http://bloggerscience.com/definisi-enzim.html

JeriscoSamosir. (2010, December 21). Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim.
Didapatkan February 18, 2011, daripada http://id.shvoong.com/exact-
sciences/biology/2089443-faktor-yang-mempengaruhi-kerja-enzim/

Liew, S. L., Tan, K. L., & Rabu, J. (1996). BIOLOGI TINGKATAN 4. Selangor Darul
Ehsan: Media Pustaka Enterprise.

Purchon, N. D. (1997-2000). Enzymes. Didapatkan February 18, 2011, daripada
http://www.purchon.com/biology/enzymes.htm

Sistem Pencernaan Pada Manusia. (2011). Didapatkan February 18, 2011, daripada
http://radenbeletz.com/sistem-pencernaan-pada-manusia.htm

Wiley Publishing, I. (2010-2011). Human Digestive System. Didapatkan February 18, 2011,
daripada CliffsNotes: http://www.cliffsnotes.com/study_guide/Human- Digestive-
System.topicArticleId-8741,articleId-8705.html