4. Struktur dan Sintesis Hemoglobin

Struktur & Sintesis
Hemoglobin

Zulfikar Ali Hasan S.ST.,M.Kes

Tujuan Pembelajaran

1. Mahasiswa mengetahui apa itu hemoglobin.
2. Mahasiswa mengetahui struktur dari hemoglobin
3. Mahasiswa mengetahui fungsi hemoglobin
4.Mahasiswa mengetahui Jenis – jenis hemoglobin
5. Mahasiswa mengetahui proses sintesis hemoglobin
6. Mahasiswa mengetahui derivate hemoglobin
7. Mahasiswa mengetahui metode pemeriksaan hemoglobin

01.

Apa itu
hemoglobin?

Hemoglobin

Hemoglobin merupakan Setiap molekul hemoglobin : 4
komponen penting dalam sel kandungan heme yang identik
darah merah yang dibentuk dan terikat pada 4 rantai globin

dari heme dan globin.

Keempat rantai globin ini
terdiri atas 2 rantai alfa
dan 2 rantai lagi berlainan,
sesuai dengan jenis
hemoglobin yaitu rantai
beta untuk HbA, rantai
delta untuk HbA2 dan
rantai gamma untuk HbF

02.

Struktur
Hemoglobin

Molekul Hb tersusun atas:
• Tetramer globin
• 4 cincin pirol (protoporfirin IX/heme)

 Atom Fe2+ di tengahnya
 Mengikat O2

 1 molekul Hb dapat mengikat 4
molekul O2

Setiap molekul
hemoglobin : 4
kandungan heme yang
identik dan terikat pada 4

rantai globin

 Heme :
• Gugus prostetik Hb
• Cincin protoporfirin dengan molekul besi di

tengah
 Cincin Porfirin  Protoporfirin IX, terdiri atas:

• 1 gugus karbon
• Atom hidrogen
• Atom nitrogen
• Cincin tetrapirol dengan ion ferro (Fe2+) di

tengah cincin
 Setiap molekul Ion Fe2+ (ferro)  6 pasang elektron

• 4 pasang berikatan dengan atom nitrogen
• Satu pasang e- berikatan dengan histidin rantai

globin
• Satu pasang e- berikatan dengan molekul

oksigen
 4 heme  4 molekul oksigen per Hb

Globin :
• Protein globular
• 2 tipe rantai globin yang berbeda

 Alpha-like  lengan pendek
kromosom 16  141 AA
 alpha [α]
 zeta [ζ]

 Non-alfa  kromosom 11  146 AA
 epsilon [ϵ]
 beta [β]
 delta [δ]
 gamma [γ])

03.

Fungsi
Hemoglobin

“Fungsi utama hemoglobin adalah untuk
mengangkut O2 dari paru-paru ke seluruh
jaringan perifer dan mengangkut CO2 dari
jaringan ke paru-paru untuk diembuskan
keluar. Selain itu hemoglobin merupakan
pigmen yang memberikan warna pada darah.”

—Fungsi Hemoglobin

04.

Jenis - Jenis
Hemoglobin

Jenis – Jenis Hemoglobin

HbE HbF HbA

Jenis hemoglobin normal yang ditemukan pada manusia adalah hemoglobin
A (HbA) yang kadarnya diperkirakan mencapai 98% dari seluruh

hemoglobin, selebihnya adalah HbF (terdapat pada janin dan bayi baru
lahir), dan HbA2 (2%). Yang membedakan jenis hemoglobin adalah rantsi
polipeptidanya yang terdiri atas susunan asam amino yang berlainan, dan

pembentukannya diatur oleh gen masing – masing.

Hemoglobin Embrional (HbE)

HbE merupakan Hb primitive yang dibentuk oleh eritrosit
imatur didalam yolk sac. Selama masa gestasi 2 minggu

pertama, eritroblas dalam yolk sac membentuk rantai
globin-epsilon (Ɛ) dan zeta (ζ) yang akan membentuk
hemoglobin Gower-1 (ζ 2Ɛ2). Selanjutnya mulai sintesis
rantai α mengganti rantai ζ , rantai ᵞ mengganti rantai Ɛ di
yolk sac, yang akan membentuk Gower2 (α2Ɛ2) dan Hb-

Portland (ζ 2ᵞ2)

Hemoglobin yang terutama ditemukan pada masa
gestasi 4-8 minggu (embrional) adalah Hb Gower-1 dan
Gower-2 yaitu kira-kira 75% dan merupakan hemoglobin
yang disintesis di yolk sac, tetapi akan menghilang pada

masa gestasi 3 bulan

Hemoglobin Fetal (HbF)

HbF terdapat pada janin dan bayi baru lahir. Hemoglobin
jenis ini memiliki 2 rantai α dan dua rantai ᵞ . Migrasi

pluripoten stem sel dari yolk sac ke hepar, diikuti dengan
sintesis hemoglobin fetal dan awal dari sintesis rantai β.

HbF (α2ᵞ2) sudah mulai disintesis di hepar sejak usia
gestasi 5 minggu dan akan tetap ada hingga beberapa
bulan setelah bayi lahir. Pada saat bayi lahir kadar HbF
masih terdapat sekitar 60 – 80%, dan secara perlahan
akan mulai tergantikan oleh hemoglobin dewasa (HbA)

Hemoglobin Adult (HbA)

HbA memiliki kadar yang mencapai 95 – 98% dari seluruh
hemoglobin. Hemoglobin A (HbA) tersusun atas 2 rantai α
dan 2 rantai β (α2β2) . HbA merupakan jenis hemoglobin

yang utama, tetapi masih terdapat pula Sebagian kecil
HbA2 (2-3%) yang tersusun dari 2 rantai α serta 2 rantai δ

(α2δ2) dan mulai muncul pada akhir masa janin hingga
memasuki masa kanak-kanak.

05.

Sintesis
Hemoglobin

Sintesis hb pada sel eritropoietik

Pronormoblas Basophilic Polychromatoph Ortocrhomic Eritrosit
(rubriblas): normoblast ilic normoblast normoblast polikrom:
(prorubrisit): (metarubisit)
Sintesis rantai (rubisit): 20-25%
globin dimulai Sintesis Hb mulai 75%-80% dari Hb Pembentukan Hb
terdeteksi Sebagian besar sel dibentuk pada retikulosit
Hb dibentuk
sebelum ekstrusi menggunakan
(akumulasi Hb) dari nukleus sisa / residu RNA
dan mitokondria

Doig K. Erythrocyte production and destruction. In: Keohane EM, Smith LJ Walenga JM. Rodak’s hematology. 5th ed. Missouri: Elsevier Saunders; 2016. p.
98-103.

Diggs LW, Sturm D, Bell A. The morphology of human blood cells. 5th edition. USA: Abbott Laboratories; 1985. p5.

o Sintesis rantai globin:
ribosom

 Asam amino

o Sintesis heme: mitokondria

 Succinyl CoA
 Glisin
 B6
 Fe2+

o Perakitan: sitoplasma

06.

Derivat
Hemoglobin

“Derivat adalah turunan atau beberapa jenis
hemoglobin berdasarkan ciri ikatan molekul
atau susunan komponen didalamnya. Tiap

derivat memiliki sifat dan karakter
tertentu..”

—Derivat Hemoglobin

Derivat
Hemoglobin

Oksihemoglobin

Oksigen yang terikat pada hemoglobin, hemoglobin
dapat membentuk oksihemoglobin (HbO2) karena
adanya afinitas terhadap O2 itu sendiri. Melalui fungsi ini
O2 dapat ditranspor dari paru – paru ke jaringan.

Deoksihemoglobin

Hemoglobin yang tidak sedang berikatan dengan
oksigen

Derivat
Hemoglobin

Karboksihemoglobin

Hb memiliki kemampuan untuk mengikat CO, sama halnya dengan O2 tetapi dengan afinitas
yang berbeda. Ikatan Hb dan CO diketahui 210x lebih kuat dibandingkan dengan ikatan yang
terdapat HbO2 sehingga peningkatannya yang drastic dapat menimbulkan kondisi hipoksia
yang membahayakan jiwa. Sekalipun berbahaya, bukan berarti tubuh kita tidak memiliki
HbCO sama sekali. Sebanyak 1 – 3% HbCO beredar di tubuh manusia dan dapat meningkat
hingga 5% pada seseorang yang merokok. Penguraian HbCO yang relatif lambat
menyebabkan terhambatnya kerja eritrosit dalam fungsinya membawa oksigen ke seluruh
tubuh. Kondisi seperti ini dapat berakibat serius, bahkan fatal, karena dapat menyebabkan
keracunan serta gangguan metabolisme otot dan fungsi enzim intraseluler.

Derivat
Hemoglobin

Sulfhemoglobin

Hasil reaksi antara hemoglobin dan hydrogen sulfida, sulfhemoglobin
tidak dapat berikatan dengan O2, tetapi dapat berikatan dengan CO2 dan
membentuk karboksi-sulfhemoglobin. Kadar normal sulfhemoglobin dalam
darah kurang dari 1% dan apabila terjadi peningkatan dapat menimbulkan
asidosis yang asimtomatik.

Derivat
Hemoglobin

Methemoglobin

Methemoglobin adalah jenis hemoglobin yang tidak mengandung unsur ferro
(Fe2+), melainkan unsur ferri (Fe2+). Hal ini kelak mengakibatkan ketidakmampuan
Hb berikatan dengan O2. Methemoglobin muncul akibat defek metabolic ataupun
kelainan genetic. Normalnya terdapat sekitar 2% methemoglobin dalam tubuh.
Pada kadar ini tubuh masih dapat menoleransi sehingga tidak muncul keadaan
patologis. Saat kadarnya meningkat hingga 10% , akan muncul sianosis, dan
apabila mencapai 60% dapat terjadi keadaan hipoksia.

07.

Metode
Pemeriksaan
Hemoglobin

Metode Pemeriksaan Hb

Metode Metode CuSO4 Elektroforesa
Tallquist Hb

Cyanmethemoglobin Metode Sahli

POCT

Terima
Kasih